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- PDB-6w8w: Crystal structure of mouse DNMT1 in complex with CCG DNA -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6w8w
タイトルCrystal structure of mouse DNMT1 in complex with CCG DNA
要素
  • CCG DNA (5'-D(*AP*CP*TP*TP*AP*(5CM)P*GP*GP*AP*AP*GP*G)-3')
  • CCG DNA (5'-D(*CP*CP*TP*TP*CP*(C49)P*GP*TP*AP*AP*GP*T)-3')
  • DNA (cytosine-5)-methyltransferase 1
キーワードTRANSFERASE/DNA / DNMT1 / protein-DNA complex / DNA methylation / epigenetics / TRANSFERASE / TRANSFERASE-DNA complex
機能・相同性
機能・相同性情報


SUMOylation of DNA methylation proteins / chromosomal DNA methylation maintenance following DNA replication / negative regulation of vascular associated smooth muscle cell differentiation involved in phenotypic switching / epigenetic programming of gene expression / PRC2 methylates histones and DNA / DNA (cytosine-5-)-methyltransferase activity, acting on CpG substrates / cellular response to bisphenol A / DNA-methyltransferase activity / negative regulation of vascular associated smooth muscle cell apoptotic process / DNA (cytosine-5-)-methyltransferase ...SUMOylation of DNA methylation proteins / chromosomal DNA methylation maintenance following DNA replication / negative regulation of vascular associated smooth muscle cell differentiation involved in phenotypic switching / epigenetic programming of gene expression / PRC2 methylates histones and DNA / DNA (cytosine-5-)-methyltransferase activity, acting on CpG substrates / cellular response to bisphenol A / DNA-methyltransferase activity / negative regulation of vascular associated smooth muscle cell apoptotic process / DNA (cytosine-5-)-methyltransferase / DNA (cytosine-5-)-methyltransferase activity / S-adenosylmethionine metabolic process / female germ cell nucleus / methyl-CpG binding / DNA methylation-dependent heterochromatin formation / lncRNA binding / germ cell nucleus / negative regulation of gene expression via chromosomal CpG island methylation / heterochromatin / pericentric heterochromatin / cellular response to transforming growth factor beta stimulus / positive regulation of vascular associated smooth muscle cell proliferation / replication fork / methyltransferase activity / promoter-specific chromatin binding / nuclear estrogen receptor binding / cellular response to amino acid stimulus / histone deacetylase binding / regulation of cell population proliferation / regulation of gene expression / methylation / response to xenobiotic stimulus / protein domain specific binding / negative regulation of gene expression / negative regulation of DNA-templated transcription / DNA-templated transcription / chromatin binding / positive regulation of gene expression / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / enzyme binding / protein-containing complex / DNA binding / RNA binding / zinc ion binding / nucleoplasm / nucleus / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
DNA (cytosine-5)-methyltransferase 1-like / DNA (cytosine-5)-methyltransferase 1, replication foci domain / Cytosine specific DNA methyltransferase replication foci domain / DMAP1-binding Domain / DMAP1-binding Domain / DMAP1-binding domain / DMAP1-binding domain profile. / : / DNA methylase, C-5 cytosine-specific, conserved site / C-5 cytosine-specific DNA methylases C-terminal signature. ...DNA (cytosine-5)-methyltransferase 1-like / DNA (cytosine-5)-methyltransferase 1, replication foci domain / Cytosine specific DNA methyltransferase replication foci domain / DMAP1-binding Domain / DMAP1-binding Domain / DMAP1-binding domain / DMAP1-binding domain profile. / : / DNA methylase, C-5 cytosine-specific, conserved site / C-5 cytosine-specific DNA methylases C-terminal signature. / CXXC zinc finger domain / DNA methylase, C-5 cytosine-specific, active site / C-5 cytosine-specific DNA methylases active site. / Zinc finger, CXXC-type / Zinc finger CXXC-type profile. / C-5 cytosine-specific DNA methylase (Dnmt) domain profile. / C-5 cytosine methyltransferase / C-5 cytosine-specific DNA methylase / Bromo adjacent homology domain / BAH domain / Bromo adjacent homology (BAH) domain superfamily / Bromo adjacent homology (BAH) domain / BAH domain profile. / S-adenosyl-L-methionine-dependent methyltransferase superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
S-ADENOSYL-L-HOMOCYSTEINE / DNA / DNA (> 10) / DNA (cytosine-5)-methyltransferase 1
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
synthetic construct (人工物)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3 Å
データ登録者Anteneh, H. / Song, J.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)1R35GM119721 米国
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2020
タイトル: DNMT1 activity, base flipping mechanism and genome-wide DNA methylation are regulated by the DNA sequence context
著者: Adam, S. / Anteneh, H. / Hornisch, M. / Wagner, V. / Lu, J. / Radde, N.E. / Bashtrykov, P. / Song, J. / Jeltsch, A.
履歴
登録2020年3月21日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02020年7月8日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年10月18日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_conn / struct_conn_type
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.conn_type_id / _struct_conn.id / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_conn_type.id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: DNA (cytosine-5)-methyltransferase 1
B: DNA (cytosine-5)-methyltransferase 1
C: CCG DNA (5'-D(*AP*CP*TP*TP*AP*(5CM)P*GP*GP*AP*AP*GP*G)-3')
E: CCG DNA (5'-D(*AP*CP*TP*TP*AP*(5CM)P*GP*GP*AP*AP*GP*G)-3')
D: CCG DNA (5'-D(*CP*CP*TP*TP*CP*(C49)P*GP*TP*AP*AP*GP*T)-3')
F: CCG DNA (5'-D(*CP*CP*TP*TP*CP*(C49)P*GP*TP*AP*AP*GP*T)-3')
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)213,79712
ポリマ－212,7676
非ポリマー1,0306
水1,11762
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area14520 Å2
ΔGint-59 kcal/mol
Surface area74700 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)89.794, 152.593, 95.631
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 94.740, 90.000
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

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タンパク質 , 1種, 2分子 AB

#1: タンパク質 DNA (cytosine-5)-methyltransferase 1 / Met-1 / DNA methyltransferase MmuI / M.MmuI / MCMT


分子量: 98980.555 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: Dnmt1, Dnmt, Met1, Uim / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: P13864, DNA (cytosine-5-)-methyltransferase

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DNA鎖 , 2種, 4分子 CEDF

#2: DNA鎖 CCG DNA (5'-D(*AP*CP*TP*TP*AP*(5CM)P*GP*GP*AP*AP*GP*G)-3')


分子量: 3725.469 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) synthetic construct (人工物)
#3: DNA鎖 CCG DNA (5'-D(*CP*CP*TP*TP*CP*(C49)P*GP*TP*AP*AP*GP*T)-3')


分子量: 3677.448 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) synthetic construct (人工物)

-
非ポリマー , 3種, 68分子

#4: 化合物 ChemComp-SAH / S-ADENOSYL-L-HOMOCYSTEINE / S-アデノシルホモシステイン


タイプ: L-peptide linking / 分子量: 384.411 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C14H20N6O5S / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#5: 化合物
ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 62 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.07 Å3/Da / 溶媒含有率: 59.92 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 4.8 / 詳細: 0.1 M Sodium Citrate, 10 mM ZnCl2

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ALS / ビームライン: 5.0.2 / 波長: 1 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M-F / 検出器: PIXEL / 日付: 2019年3月1日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.99→50 Å / Num. obs: 50826 / % possible obs: 98.2 % / 冗長度: 5.6 % / Rmerge(I) obs: 0.274 / Rpim(I) all: 0.123 / Rrim(I) all: 0.302 / Χ2: 0.457 / Net I/σ(I): 1.9
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique obsCC1/2Rpim(I) allRrim(I) allΧ2% possible all
3-3.114.41.03449940.3040.5171.1620.35796.8
3.11-3.234.80.8950220.5280.4330.9940.35898
3.23-3.384.80.71749860.6670.3510.8020.36697
3.38-3.565.70.58551140.8110.2620.6430.40398.9
3.56-3.785.80.47751250.8720.2120.5240.42799.1
3.78-4.075.70.33450830.9360.1490.3670.46498.5
4.07-4.4860.23650880.9670.1030.2580.51398.2
4.48-5.136.30.19151270.9790.0810.2070.5198.9
5.13-6.466.20.18250950.980.0780.1990.48498
6.46-506.50.08751920.9960.0360.0940.58998.3

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.17_3644精密化
PDB_EXTRACT3.25データ抽出
HKL-3000データ削減
HKL-3000データスケーリング
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 4DA4

4da4


解像度: 3→48.44 Å / SU ML: 0.47 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 29.8
Rfactor反射数%反射
Rfree0.28 1996 3.93 %
Rwork0.2382 --
obs0.2398 50812 97.6 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
原子変位パラメータBiso max: 223.42 Å2 / Biso mean: 86.143 Å2 / Biso min: 26.97 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 3→48.44 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数12857 964 56 62 13939
Biso mean--82.57 49.66 -
残基数----1702
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 14

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
2.99-3.060.38041250.36523081320687
3.06-3.140.37651350.34863481361698
3.14-3.240.37311370.3353507364498
3.24-3.340.35721520.30683453360597
3.34-3.460.34951390.28253551369099
3.46-3.60.28231380.2473541367999
3.6-3.760.28841600.25033489364999
3.76-3.960.29771460.24043528367499
3.96-4.210.24741470.21883477362497
4.21-4.530.24451400.19373565370599
4.53-4.990.26991480.19923535368399
4.99-5.710.28191380.22133490362898
5.71-7.190.23111430.22913568371199
7.19-48.440.23261480.20333550369897
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
13.0834-1.0018-1.01072.4395-0.17651.05920.3305-0.3656-0.10890.5146-0.00111.012-0.416-0.4155-0.29361.12470.12670.3860.87850.17440.9698-16.3222-20.3219304.0181
23.31784.72580.68437.38041.05280.15970.296-0.3756-0.51440.5513-0.1304-0.69090.3770.1182-0.19940.820.0224-0.12840.50710.10360.536622.5044-33.9606295.9451
31.76610.21930.25442.8937-1.43412.4504-0.0512-0.0985-0.09020.50730.16240.0668-0.2271-0.2446-0.13390.7169-0.00520.05610.39980.0040.254411.3014-15.8613282.1126
41.8570.85390.88911.36090.92522.86040.00310.1323-0.0691-0.39250.1342-0.314-0.06290.2608-0.14170.49440.06050.07130.27870.03220.38534.3963-4.6378284.1278
52.25530.99541.12440.83370.5491.7969-0.0630.22140.1529-0.37730.11840.50170.1811-0.4993-0.091.0743-0.2083-0.23010.86570.22780.6987-15.493621.3042311.1772
68.1555-7.3333-1.55526.05791.49910.00790.414-0.39070.5592-0.48450.0174-0.8572-0.70580.5246-0.31090.8228-0.07320.08550.71440.09870.816933.408221.6241324.6321
71.46220.2642-0.08623.0516-1.40822.2433-0.130.04270.1036-0.27060.1946-0.09640.2591-0.2196-0.07230.7872-0.0235-0.01510.385-0.00110.29367.47816.8205334.3764
81.9951-0.7345-1.53781.47010.98942.6026-0.1422-0.19350.1480.62160.2264-0.34880.32010.2985-0.07230.55-0.0432-0.12740.34980.01670.377429.90042.9569337.5259
97.01173.12950.86624.2337-0.95143.12320.034-0.5372-0.67740.78790.78141.04110.7965-1.2622-1.04871.32180.05770.41260.95020.29791.274526.98884.7423295.0087
105.3168-2.62510.10414.87361.23320.5860.55240.59080.4195-0.28140.92921.4365-0.6303-1.7581-1.63961.3962-0.0165-0.21511.21680.56991.229724.4472-6.3785325.7876
112.47180.40261.87846.2941.57483.4062-0.6409-1.14960.1403-0.12680.34380.1462-0.04280.62850.03091.36740.00950.11550.98750.18371.010426.92564.6953292.7927
124.313-2.7063-1.40429.2452.49488.2013-0.73960.8786-0.28010.9858-0.2717-0.516-0.9451.39120.67031.5769-0.1028-0.04781.04350.27651.115924.0005-6.2112327.9796
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resid 732 through 921 )A732 - 921
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'A' and (resid 922 through 1023 )A922 - 1023
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'A' and (resid 1024 through 1374 )A0
4X-RAY DIFFRACTION4chain 'A' and (resid 1375 through 1600 )A0
5X-RAY DIFFRACTION5chain 'B' and (resid 732 through 938 )B732 - 938
6X-RAY DIFFRACTION6chain 'B' and (resid 939 through 983 )B939 - 983
7X-RAY DIFFRACTION7chain 'B' and (resid 984 through 1374 )B984 - 1374
8X-RAY DIFFRACTION8chain 'B' and (resid 1375 through 1600 )B0
9X-RAY DIFFRACTION9chain 'C' and (resid 1 through 12 )C1 - 12
10X-RAY DIFFRACTION10chain 'E' and (resid 1 through 12 )E1 - 12
11X-RAY DIFFRACTION11chain 'D' and (resid 13 through 24 )D13 - 24
12X-RAY DIFFRACTION12chain 'F' and (resid 13 through 24 )F13 - 24

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlc1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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