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万見
- PDB-6vws: Hexamer of Helical HIV capsid by RASTR method -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6vws
タイトルHexamer of Helical HIV capsid by RASTR method
要素HIV capsid protein
キーワードVIRAL PROTEIN / Helical reconstruction / GS-6207 Hexamer HIV / RASTR
機能・相同性
機能・相同性情報


viral budding via host ESCRT complex / viral process / ISG15 antiviral mechanism / host multivesicular body / viral nucleocapsid / host cell cytoplasm / host cell nucleus / host cell plasma membrane / structural molecule activity / virion membrane ...viral budding via host ESCRT complex / viral process / ISG15 antiviral mechanism / host multivesicular body / viral nucleocapsid / host cell cytoplasm / host cell nucleus / host cell plasma membrane / structural molecule activity / virion membrane / RNA binding / zinc ion binding / ATP binding / membrane / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Gag protein p6 / Gag protein p6 / : / gag protein p24 N-terminal domain / Immunodeficiency lentiviral matrix, N-terminal / gag gene protein p17 (matrix protein) / Retroviral nucleocapsid Gag protein p24, C-terminal domain / Gag protein p24 C-terminal domain / Matrix protein, lentiviral and alpha-retroviral, N-terminal / Retrovirus capsid, C-terminal ...Gag protein p6 / Gag protein p6 / : / gag protein p24 N-terminal domain / Immunodeficiency lentiviral matrix, N-terminal / gag gene protein p17 (matrix protein) / Retroviral nucleocapsid Gag protein p24, C-terminal domain / Gag protein p24 C-terminal domain / Matrix protein, lentiviral and alpha-retroviral, N-terminal / Retrovirus capsid, C-terminal / Retroviral matrix protein / Retrovirus capsid, N-terminal / zinc finger / Zinc knuckle / Zinc finger, CCHC-type superfamily / Zinc finger, CCHC-type / Zinc finger CCHC-type profile.
類似検索 - ドメイン・相同性
Gag polyprotein / Gag polyprotein
類似検索 - 構成要素
生物種Human immunodeficiency virus 1 (ヒト免疫不全ウイルス)
手法電子顕微鏡法 / らせん対称体再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 6.08 Å
データ登録者Zhao, H. / Iqbal, N. / Asturias, F. / Kvaratskhelia, M. / Vanblerkom, P.
資金援助 米国, 2件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)R01-67167 米国
National Institutes of Health/National Institute Of Allergy and Infectious Diseases (NIH/NIAID)R01-AI062520 米国
引用ジャーナル: Science / 年: 2020
タイトル: Structural and mechanistic bases for a potent HIV-1 capsid inhibitor.
著者: Stephanie M Bester / Guochao Wei / Haiyan Zhao / Daniel Adu-Ampratwum / Naseer Iqbal / Valentine V Courouble / Ashwanth C Francis / Arun S Annamalai / Parmit K Singh / Nikoloz Shkriabai / ...著者: Stephanie M Bester / Guochao Wei / Haiyan Zhao / Daniel Adu-Ampratwum / Naseer Iqbal / Valentine V Courouble / Ashwanth C Francis / Arun S Annamalai / Parmit K Singh / Nikoloz Shkriabai / Peter Van Blerkom / James Morrison / Eric M Poeschla / Alan N Engelman / Gregory B Melikyan / Patrick R Griffin / James R Fuchs / Francisco J Asturias / Mamuka Kvaratskhelia /
要旨: The potent HIV-1 capsid inhibitor GS-6207 is an investigational principal component of long-acting antiretroviral therapy. We found that GS-6207 inhibits HIV-1 by stabilizing and thereby preventing ...The potent HIV-1 capsid inhibitor GS-6207 is an investigational principal component of long-acting antiretroviral therapy. We found that GS-6207 inhibits HIV-1 by stabilizing and thereby preventing functional disassembly of the capsid shell in infected cells. X-ray crystallography, cryo-electron microscopy, and hydrogen-deuterium exchange experiments revealed that GS-6207 tightly binds two adjoining capsid subunits and promotes distal intra- and inter-hexamer interactions that stabilize the curved capsid lattice. In addition, GS-6207 interferes with capsid binding to the cellular HIV-1 cofactors Nup153 and CPSF6 that mediate viral nuclear import and direct integration into gene-rich regions of chromatin. These findings elucidate structural insights into the multimodal, potent antiviral activity of GS-6207 and provide a means for rationally developing second-generation therapies.
履歴
登録2020年2月20日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02020年10月21日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12020年11月4日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation_author.identifier_ORCID
改定 1.22024年3月6日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / em_3d_fitting_list / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _em_3d_fitting_list.accession_code / _em_3d_fitting_list.initial_refinement_model_id / _em_3d_fitting_list.source_name / _em_3d_fitting_list.type

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構造の表示

ムービー
  • 登録構造単位
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • 単純化した表面モデル + あてはめた原子モデル
  • マップデータ: EMDB-21423
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • EMマップとの重ね合わせ
  • マップデータ: EMDB-21423
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: HIV capsid protein
B: HIV capsid protein
C: HIV capsid protein
D: HIV capsid protein
M: HIV capsid protein
N: HIV capsid protein


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)147,6796
ポリマ－147,6796
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551

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要素

#1: タンパク質
HIV capsid protein


分子量: 24613.174 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Human immunodeficiency virus 1 (ヒト免疫不全ウイルス)
遺伝子: gag / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: B6DRA0, UniProt: P12493*PLUS

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: HELICAL ARRAY / ３次元再構成法: らせん対称体再構成法

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試料調製

構成要素名称: Hexamer of helical HIV capsid protein / タイプ: COMPLEX / Entity ID: all / 由来: RECOMBINANT
由来(天然)生物種: Human immunodeficiency virus 1 (ヒト免疫不全ウイルス)
由来(組換発現)生物種: Escherichia coli (大腸菌)
緩衝液pH: 8 / 詳細: 1M NaCl, 50mM Tris pH 8.0
試料濃度: 3 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
試料支持グリッドの材料: COPPER / グリッドのサイズ: 400 divisions/in. / グリッドのタイプ: C-flat
急速凍結装置: FEI VITROBOT MARK IV / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 100 % / 凍結前の試料温度: 298 K

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Talos Arctica / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TALOS ARCTICA
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 200 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 倍率（公称値）: 28000 X / 倍率（補正後）: 28000 X / 最大 デフォーカス（公称値）: 2500 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1200 nm / Calibrated defocus min: 700 nm / 最大 デフォーカス（補正後）: 2000 nm / Cs: 2.7 mm / C2レンズ絞り径: 50 µm / アライメント法: COMA FREE
試料ホルダ凍結剤: NITROGEN
試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
最高温度: 80 K / 最低温度: 70 K
撮影電子線照射量: 47.36 e/Å2 / フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) / 撮影したグリッド数: 4 / 実像数: 4246
画像スキャン横: 5760 / 縦: 4092

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解析

EMソフトウェア
ID名称バージョンカテゴリ詳細
1RELION3.0.4粒子像選択
2Leginon画像取得
4CTFFIND4CTF補正
7UCSF Chimeraモデルフィッティング
9RELION3.0.4初期オイラー角割当
10RELION3.0.4最終オイラー角割当3D refinement
11cryoSPARC2分類
12cryoSPARC2３次元再構成
19PHENIX3758モデル精密化
CTF補正タイプ: NONE
らせん対称回転角度/サブユニット: 150.32 ° / 軸方向距離/サブユニット: 7.61 Å / らせん対称軸の対称性: C1
粒子像の選択選択した粒子像数: 146291
詳細: A total of 208,225helical segments were extracted from manually selected, well-ordered helical tubes using Relion
3次元再構成解像度: 6.08 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 245050 / アルゴリズム: BACK PROJECTION
詳細: A non-helical approach (RASTR) to calculate a volume from the same subset of data used for helical analysis. The position and rotation to the center of a single hexamer in the final helical ...詳細: A non-helical approach (RASTR) to calculate a volume from the same subset of data used for helical analysis. The position and rotation to the center of a single hexamer in the final helical volume was determined and used along the final refined helical rise and twist to extract a total of 245050 unique particles from which surrounding tube density was subtracted by reprojection using Relion. The resulting stack of 245050 particles, each extracted into a 192 multiple 192 pixel box centered around the chosen asymmetric unit for each subtracted volume, was imported into Cryosparc. 2D clustering and ab-initio heterogeneous reconstruction with 4 volumes were then used to select a subset of 96392 particle images. These images, along with the cleanest reference from ab-initio volume determination were then used to obtain a volume through 3D Refinement.
クラス平均像の数: 96392 / 対称性のタイプ: HELICAL
原子モデル構築B value: 204.64 / プロトコル: RIGID BODY FIT / 空間: REAL
原子モデル構築PDB-ID: 6VKV

6vkv


PDB chain-ID: A / Accession code: 6VKV / Pdb chain residue range: 1-220 / Source name: PDB / タイプ: experimental model

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlc1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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