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- PDB-6vsh: Crystal structure of apo Dicamba Monooxygenase -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6vsh
タイトルCrystal structure of apo Dicamba Monooxygenase
要素Dicamba O-demethylase, oxygenase component
キーワードOXIDOREDUCTASE / ELECTRON TRANSPORT
機能・相同性
機能・相同性情報


酸化還元酵素; 電子対供与作用を持つ; 分子酸素を取り込むないしは分子酸素を還元する; 還元型鉄-硫黄タンパク質を片方の電子供与体とし、1分子の酸素を取り込む / catabolic process / monooxygenase activity / 2 iron, 2 sulfur cluster binding / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
Vanillate O-demethylase oxygenase-like, C-terminal catalytic domain / Vanillate O-demethylase oxygenase C-terminal domain / : / Naphthalene 1,2-dioxygenase Alpha Subunit; Chain A, domain 1 / Naphthalene 1,2-dioxygenase Alpha Subunit; Chain A, domain 1 / Rieske Iron-sulfur Protein / Rieske [2Fe-2S] iron-sulphur domain / 3-layer Sandwich / Rieske [2Fe-2S] domain / Rieske [2Fe-2S] iron-sulphur domain ...Vanillate O-demethylase oxygenase-like, C-terminal catalytic domain / Vanillate O-demethylase oxygenase C-terminal domain / : / Naphthalene 1,2-dioxygenase Alpha Subunit; Chain A, domain 1 / Naphthalene 1,2-dioxygenase Alpha Subunit; Chain A, domain 1 / Rieske Iron-sulfur Protein / Rieske [2Fe-2S] iron-sulphur domain / 3-layer Sandwich / Rieske [2Fe-2S] domain / Rieske [2Fe-2S] iron-sulphur domain / Rieske [2Fe-2S] iron-sulfur domain profile. / Rieske [2Fe-2S] iron-sulphur domain superfamily / Alpha-Beta Complex / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
FE2/S2 (INORGANIC) CLUSTER / Dicamba O-demethylase, oxygenase component
類似検索 - 構成要素
生物種Stenotrophomonas maltophilia (バクテリア)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 3 Å
データ登録者Rydel, T.J.
引用ジャーナル: J. Mol. Biol. / 年: 2009
タイトル: Dicamba monooxygenase: structural insights into a dynamic Rieske oxygenase that catalyzes an exocyclic monooxygenation.
著者: D'Ordine, R.L. / Rydel, T.J. / Storek, M.J. / Sturman, E.J. / Moshiri, F. / Bartlett, R.K. / Brown, G.R. / Eilers, R.J. / Dart, C. / Qi, Y. / Flasinski, S. / Franklin, S.
履歴
登録2020年2月11日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02020年2月26日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年10月11日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ncs_dom_lim
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Dicamba O-demethylase, oxygenase component
B: Dicamba O-demethylase, oxygenase component
C: Dicamba O-demethylase, oxygenase component
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)116,4536
ポリマ－115,9253
非ポリマー5273
水21612
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area6560 Å2
ΔGint-87 kcal/mol
Surface area42800 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)80.170, 80.170, 159.346
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number145
Space group name H-MP32
Space group name HallP32
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: -y,x-y,z+2/3
#3: -x+y,-x,z+1/3
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID
11
21
31

NCSドメイン領域:

Ens-ID: 1

Dom-IDComponent-IDBeg auth comp-IDBeg label comp-IDEnd auth comp-IDEnd label comp-IDSelection detailsAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
11ALAALAMETMET(chain 'A' and (resid 2 through 158 or resid 180 through 342 or resid 501))AA2 - 1562 - 156
12GLUGLUARGARG(chain 'A' and (resid 2 through 158 or resid 180 through 342 or resid 501))AA180 - 341180 - 341
13FESFESFESFES(chain 'A' and (resid 2 through 158 or resid 180 through 342 or resid 501))AD501
24ALAALAMETMET(chain 'B' and (resid 2 through 177 or resid 180 through 342 or resid 501))BB2 - 1562 - 156
25GLUGLUARGARG(chain 'B' and (resid 2 through 177 or resid 180 through 342 or resid 501))BB180 - 341180 - 341
26FESFESFESFES(chain 'B' and (resid 2 through 177 or resid 180 through 342 or resid 501))BE501
37ALAALAMETMETchain 'C'CC2 - 1562 - 156
38GLUGLUARGARGchain 'C'CC180 - 341180 - 341
39FESFESFESFESchain 'C'CF501

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要素

#1: タンパク質 Dicamba O-demethylase, oxygenase component / Dicamba monooxygenase / DMO / Three-component Rieske non-heme iron oxygenase system


分子量: 38641.695 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Stenotrophomonas maltophilia (バクテリア)
遺伝子: ddmC / プラスミド: pET28b(+) / 詳細 (発現宿主): Kanamycin resistant / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌)
参照: UniProt: Q5S3I3, 酸化還元酵素; 電子対供与作用を持つ; 分子酸素を取り込むないしは分子酸素を還元する; 還元型鉄- ...参照: UniProt: Q5S3I3, 酸化還元酵素; 電子対供与作用を持つ; 分子酸素を取り込むないしは分子酸素を還元する; 還元型鉄-硫黄タンパク質を片方の電子供与体とし、1分子の酸素を取り込む
#2: 化合物 ChemComp-FES / FE2/S2 (INORGANIC) CLUSTER


分子量: 175.820 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: Fe2S2 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 12 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.6 Å3/Da / 溶媒含有率: 52.7 % / 解説: Deep-red, diamond-shaped
結晶化温度: 294 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6
詳細: 10-20 mg/mL protein in 25 mM Tris-HCl, pH 8.0, 10 mM sodium chloride, 0.1 mM EDTA, trace PMSF + 1:1 reservoir solution (15-20% w/v PEG6000, 100 mM sodium citrate, pH 6.0) in 2-6 uL droplet
Temp details: Room temperature

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU MICROMAX-007 / 波長: 1.5418 Å
検出器タイプ: RIGAKU / 検出器: CCD / 日付: 2005年1月15日 / 詳細: CuVarimax HR
放射モノクロメーター: Cu Ka / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3→50 Å / Num. obs: 45738 / % possible obs: 99.6 % / 冗長度: 8.1 % / Biso Wilson estimate: 52.11 Å2 / Rsym value: 0.075 / Χ2: 0.958 / Net I/σ(I): 25.8
反射 シェル解像度: 3→3.11 Å / 冗長度: 7.5 % / Mean I/σ(I) obs: 6.69 / Num. unique obs: 4598 / Rsym value: 0.304 / Χ2: 1.014 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CNX1.17.1_3660精密化
PHENIX1.17.1_3660精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB entry 3GTE

3gte


解像度: 3→19.26 Å / SU ML: 0.3884 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.97 / 位相誤差: 26.082
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2517 4055 8.89 %
Rwork0.1926 --
obs0.1979 45620 99.87 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
原子変位パラメータBiso mean: 53.2 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3→19.26 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数7525 0 12 12 7549
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00987720
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.277710507
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.06871146
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.00871397
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d7.85531068
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
3-3.040.31421420.22731430X-RAY DIFFRACTION99.87
3.04-3.070.31541480.24711502X-RAY DIFFRACTION99.88
3.07-3.110.35141360.25681362X-RAY DIFFRACTION100
3.11-3.150.35751320.2491416X-RAY DIFFRACTION99.87
3.15-3.190.32361400.23391466X-RAY DIFFRACTION100
3.2-3.240.26071400.21811436X-RAY DIFFRACTION100
3.24-3.290.28641400.21281418X-RAY DIFFRACTION99.87
3.29-3.340.28351360.20061444X-RAY DIFFRACTION100
3.34-3.390.27751420.20041424X-RAY DIFFRACTION100
3.39-3.450.29481440.20391435X-RAY DIFFRACTION99.94
3.45-3.510.23761520.20051429X-RAY DIFFRACTION99.94
3.52-3.580.31291280.19981449X-RAY DIFFRACTION99.94
3.58-3.650.29381520.20561476X-RAY DIFFRACTION100
3.66-3.730.28671160.19721388X-RAY DIFFRACTION100
3.73-3.820.2581400.1931474X-RAY DIFFRACTION100
3.82-3.910.23431440.18611406X-RAY DIFFRACTION100
3.92-4.020.26571470.18651458X-RAY DIFFRACTION99.69
4.02-4.140.24261440.18231394X-RAY DIFFRACTION99.87
4.14-4.270.24121400.18261439X-RAY DIFFRACTION99.94
4.27-4.420.19541440.16191456X-RAY DIFFRACTION100
4.42-4.590.22941300.17441392X-RAY DIFFRACTION100
4.59-4.80.25381430.17941453X-RAY DIFFRACTION99.87
4.8-5.050.23791440.20281439X-RAY DIFFRACTION99.81
5.05-5.360.22211240.18771429X-RAY DIFFRACTION99.81
5.36-5.760.28191680.19331437X-RAY DIFFRACTION99.94
5.76-6.320.29081300.20721408X-RAY DIFFRACTION100
6.32-7.20.19531300.2131460X-RAY DIFFRACTION100
7.2-8.890.24681300.1731455X-RAY DIFFRACTION100
8.92-19.260.14871490.1441390X-RAY DIFFRACTION98.28

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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