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- PDB-6vrf: ADP bound TTBK2 kinase domain -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6vrf
タイトルADP bound TTBK2 kinase domain
要素Tau-tubulin kinase 2
キーワードTRANSFERASE / TTBK2 kinase domain
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of protein localization to microtubule / cerebellar granular layer development / : / cerebellar granule cell precursor tangential migration / ciliary transition zone / negative regulation of microtubule depolymerization / microtubule plus-end binding / tau-protein kinase activity / smoothened signaling pathway / kinesin binding ...negative regulation of protein localization to microtubule / cerebellar granular layer development / : / cerebellar granule cell precursor tangential migration / ciliary transition zone / negative regulation of microtubule depolymerization / microtubule plus-end binding / tau-protein kinase activity / smoothened signaling pathway / kinesin binding / cilium assembly / centriole / cerebellum development / Anchoring of the basal body to the plasma membrane / regulation of cell migration / tau protein binding / microtubule cytoskeleton organization / peptidyl-serine phosphorylation / microtubule cytoskeleton / eukaryotic translation initiation factor 2alpha kinase activity / 3-phosphoinositide-dependent protein kinase activity / DNA-dependent protein kinase activity / ribosomal protein S6 kinase activity / histone H3S10 kinase activity / histone H2AXS139 kinase activity / histone H3S28 kinase activity / histone H4S1 kinase activity / histone H2BS14 kinase activity / histone H3T3 kinase activity / histone H2AS121 kinase activity / Rho-dependent protein serine/threonine kinase activity / histone H2BS36 kinase activity / histone H3S57 kinase activity / histone H2AT120 kinase activity / AMP-activated protein kinase activity / histone H2AS1 kinase activity / histone H3T6 kinase activity / histone H3T11 kinase activity / histone H3T45 kinase activity / non-specific serine/threonine protein kinase / protein kinase activity / ciliary basal body / cilium / protein serine kinase activity / protein serine/threonine kinase activity / signal transduction / extracellular space / ATP binding / nucleus / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
: / : / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Transferase(Phosphotransferase) domain 1 / Transferase(Phosphotransferase); domain 1 / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. ...: / : / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Transferase(Phosphotransferase) domain 1 / Transferase(Phosphotransferase); domain 1 / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / 2-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / PHOSPHATE ION / Tau-tubulin kinase 2
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.5 Å
データ登録者Chodaparambil, J.V. / Marcotte, D.J.
引用ジャーナル: Cell Mol Neurobiol / 年: 2021
タイトル: Mechanisms of Regulation and Diverse Activities of Tau-Tubulin Kinase (TTBK) Isoforms.
著者: Bao, C. / Bajrami, B. / Marcotte, D.J. / Chodaparambil, J.V. / Kerns, H.M. / Henderson, J. / Wei, R. / Gao, B. / Dillon, G.M.
履歴
登録2020年2月7日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02020年6月3日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12021年4月7日Group: Database references / Derived calculations
カテゴリ: citation / citation_author ...citation / citation_author / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn
Item: _citation.journal_abbrev / _citation.journal_volume ..._citation.journal_abbrev / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.year / _citation_author.identifier_ORCID / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr1_symmetry / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_symmetry
改定 1.22023年10月11日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Tau-tubulin kinase 2
B: Tau-tubulin kinase 2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)70,60819
ポリマ－68,7612
非ポリマー1,84717
水16,214900
1
A: Tau-tubulin kinase 2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)35,20910
ポリマ－34,3811
非ポリマー8289
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
2
B: Tau-tubulin kinase 2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)35,3999
ポリマ－34,3811
非ポリマー1,0188
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)56.223, 114.625, 120.005
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

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タンパク質 , 1種, 2分子 AB

#1: タンパク質 Tau-tubulin kinase 2


分子量: 34380.641 Da / 分子数: 2 / 断片: Kinase domain, residues 1-299 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: TTBK2, KIAA0847 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: Q6IQ55, non-specific serine/threonine protein kinase

-
非ポリマー , 6種, 917分子

#2: 化合物 ChemComp-ADP / ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / ADP


分子量: 427.201 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H15N5O10P2 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION / コメント: ADP, エネルギー貯蔵分子*YM
#3: 化合物
ChemComp-PO4 / PHOSPHATE ION / ホスファ-ト


分子量: 94.971 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 合成 / 式: PO4
#4: 化合物
ChemComp-NA / SODIUM ION / ナトリウムカチオン


分子量: 22.990 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Na
#5: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#6: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#7: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 900 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.81 Å3/Da / 溶媒含有率: 56.26 %
結晶化温度: 300 K / 手法: 蒸気拡散法 / pH: 8.5
詳細: 0.1M TRIS pH 8.5, 10% glycerol and 2.0M Na/K phosphate

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データ収集

回折平均測定温度: 93 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SLS / ビームライン: X06SA / 波長: 0.98 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER X 16M / 検出器: PIXEL / 日付: 2018年7月21日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.98 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.5→50 Å / Num. obs: 122628 / % possible obs: 99 % / 冗長度: 7.1 % / CC1/2: 0.99 / Rsym value: 0.036 / Net I/σ(I): 7.6
反射 シェル解像度: 1.5→1.54 Å / Num. unique obs: 5774 / CC1/2: 0.99

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.17.1_3660)精密化
XDSデータ削減
Aimlessデータスケーリング
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 4btj

4btj


解像度: 1.5→46.53 Å / SU ML: 0.2 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 20.79
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2092 2010 1.64 %random
Rwork0.1742 ---
obs0.1748 122545 98.32 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.5→46.53 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4665 0 106 900 5671
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0164918
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.356638
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d19.737700
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.088711
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.01840
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.5-1.540.37951430.34458305X-RAY DIFFRACTION96
1.54-1.580.2961330.27378476X-RAY DIFFRACTION98
1.58-1.630.27871430.23648476X-RAY DIFFRACTION98
1.63-1.680.2151380.20738535X-RAY DIFFRACTION98
1.68-1.740.21471500.19468553X-RAY DIFFRACTION98
1.74-1.810.21771470.18138541X-RAY DIFFRACTION98
1.81-1.890.24131420.18028572X-RAY DIFFRACTION99
1.89-1.990.1971350.18158626X-RAY DIFFRACTION99
1.99-2.110.2271440.16458378X-RAY DIFFRACTION96
2.11-2.280.20741470.16398689X-RAY DIFFRACTION99
2.28-2.510.20481450.16768731X-RAY DIFFRACTION100
2.51-2.870.2181430.17438802X-RAY DIFFRACTION100
2.87-3.610.19611500.16428863X-RAY DIFFRACTION100
3.62-46.530.18571500.1588988X-RAY DIFFRACTION98
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
13.0985-2.1060.94962.4675-0.56991.816-0.2259-0.2939-0.12920.31020.24150.212-0.0784-0.2995-0.01270.16150.01270.02090.17350.00130.147-20.516417.55148.32
20.9324-0.0879-0.28992.1777-1.14411.58950.0040.0162-0.01820.0070.049-0.0070.0262-0.0835-0.0730.0895-0.0028-0.02880.1142-0.00030.1202-10.60835.0553-1.5255
31.42120.0598-0.00331.0840.15941.6510.0190.0643-0.16-0.12510.00270.01120.2305-0.0367-0.01830.1862-0.0072-0.02570.1468-0.00850.1818-8.8402-6.3969-6.8522
42.00550.08761.08151.6466-0.15642.2499-0.11050.11480.1073-0.0016-0.0439-0.2185-0.18730.18510.13120.13630.0037-0.01440.13830.01070.1494-21.110937.7357-13.7888
50.94620.18370.50981.2379-0.29641.76590.02910.0114-0.02260.0079-0.0438-0.0443-0.001-0.0559-0.00830.11440.0293-0.01130.14-0.00360.1306-31.139427.5826-26.2405
61.5774-0.402-0.34052.71480.98590.97540.02210.19310.0077-0.25540.0356-0.3517-0.0980.0892-0.04570.21440.02810.02510.2106-0.01630.1891-25.824124.3861-40.183
71.65490.38480.17772.1774-0.70322.05360.03010.1002-0.1645-0.0702-0.01240.10830.157-0.1258-0.00720.14310.016-0.01890.1937-0.02880.1685-40.140318.9451-34.5576
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resid 9 through 95 )
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'A' and (resid 96 through 186 )
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'A' and (resid 187 through 298 )
4X-RAY DIFFRACTION4chain 'B' and (resid 9 through 94 )
5X-RAY DIFFRACTION5chain 'B' and (resid 95 through 186 )
6X-RAY DIFFRACTION6chain 'B' and (resid 187 through 241 )
7X-RAY DIFFRACTION7chain 'B' and (resid 242 through 298 )

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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