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- PDB-6vqp: Structure of CalU17 from the Calicheamicin Biosynthesis Pathway o... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6vqp
タイトルStructure of CalU17 from the Calicheamicin Biosynthesis Pathway of Micromonospora echinospora
要素
  • CalU17
  • CalU17 His-Tagged protein
キーワードUNKNOWN FUNCTION / Enediyne biosynthetic pathway / Calicheamicin Biosynthesis
機能・相同性: / Sulfatase-modifying factor enzyme / Sulfatase-modifying factor enzyme 1 / Sulfatase-modifying factor enzyme superfamily / C-type lectin fold / metal ion binding / CalU17
機能・相同性情報
生物種Micromonospora echinospora (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2 Å
データ登録者Kosgei, A.J. / Miller, M.D. / Xu, W. / Van Lanen, S.G. / Thorson, J.S. / Phillips Jr., G.N.
資金援助 米国, 3件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)R01-GM115261 米国
National Institutes of Health/National Cancer Institute (NIH/NCI)R01-CA217255 米国
National Science Foundation (NSF, United States)STC-1231306 米国
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: Structure of DynF from the Dynemicin Biosynthesis Pathway of Micromonospora chersina
著者: Kosgei, A.J. / Miller, M.D. / Xu, W. / Van Lanen, S.G. / Thorson, J.S. / Phillips Jr., G.N.
履歴
登録2020年2月5日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02021年2月17日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年10月11日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: CalU17
Q: CalU17 His-Tagged protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)39,5196
ポリマ－39,2862
非ポリマー2334
水5,855325
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration, Size Exclusion Chromatography shows that it is a monomer
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1710 Å2
ΔGint-29 kcal/mol
Surface area13000 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)53.951, 53.951, 218.923
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number96
Space group name H-MP43212
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-811-

HOH

21A-819-

HOH

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要素

#1: タンパク質 CalU17


分子量: 37235.180 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Micromonospora echinospora (バクテリア)
遺伝子: calU17 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: Q8KND1
#2: タンパク質・ペプチド CalU17 His-Tagged protein


分子量: 2051.233 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
詳細: Chain Q, is the N-terminus tag from a neighboring chain. Due to the disorderd gap from residue -3 to 16, it is not clear which of two possible crystallographic symmetry transformations would ...詳細: Chain Q, is the N-terminus tag from a neighboring chain. Due to the disorderd gap from residue -3 to 16, it is not clear which of two possible crystallographic symmetry transformations would transform chain Q to the position of the N-terminus of chain A. It is likely either Y+1/2, -X+1/2, Z+1/4 or -Y, -X+1, -Z+1/2
由来: (組換発現) Micromonospora echinospora (バクテリア)
遺伝子: calU17 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌)
#3: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#4: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 325 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかN

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.03 Å3/Da / 溶媒含有率: 39.33 %
解説: It took a month fro the crystals to grow. The size of the crystals were about 70 microns length, width and height.
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 6.5 / 詳細: 0.1M Bis-Tris pH 6.5 20% w/v PEG 1500
Temp details: Set the crystallization trays at room temperature then incubated at 4 degrees

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 23-ID-B / 波長: 1.0332 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER X 16M / 検出器: PIXEL / 日付: 2018年10月16日
放射モノクロメーター: Double crystal cryo-cooled / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.0332 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2→48.39 Å / Num. obs: 23026 / % possible obs: 99.8 % / 冗長度: 12.622 % / Biso Wilson estimate: 38.227 Å2 / CC1/2: 0.999 / Rmerge(I) obs: 0.106 / Rrim(I) all: 0.111 / Χ2: 1.06 / Net I/σ(I): 16.03 / Num. measured all: 290624
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured obsNum. possibleNum. unique obsCC1/2Rrim(I) all% possible all
2-2.1212.2070.8692.4343785362635870.8170.90798.9
2.12-2.2613.1190.6263.8344814341634160.9090.651100
2.26-2.4412.5960.4175.8840409320832080.9550.435100
2.44-2.6812.7590.2748.8937626294929490.9830.285100
2.68-2.9913.3290.16614.8136216271727170.9940.173100
2.99-3.4512.470.09723.8229966240324030.9980.101100
3.45-4.2212.3930.05838.5925753207820780.9980.06100
4.22-5.9512.6450.04745.1520903165516530.9990.04999.9
5.95-48.3910.9870.03549.1511152101710150.9990.03799.8

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位相決定

位相決定手法: 分子置換

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.13精密化
XDSVERSION Mar 15, 2019データ削減
XSCALEデータスケーリング
PHASER2.8.3位相決定
PDB_EXTRACT3.25データ抽出
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1y1e

1y1e


解像度: 2→48.39 Å / SU ML: 0.2 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 19.8 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2259 1166 5.06 %
Rwork0.1552 21856 -
obs0.1588 23022 99.8 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 151.11 Å2 / Biso mean: 42.2929 Å2 / Biso min: 22.66 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2→48.39 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2363 0 30 326 2719
Biso mean--60.28 45.38 -
残基数----300
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 8

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
2-2.090.24311500.18842606275699
2.09-2.20.23511430.17626592802100
2.2-2.330.24951330.164626922825100
2.33-2.510.21651460.165326862832100
2.51-2.770.22691360.157627152851100
2.77-3.170.22231500.157127632913100
3.17-3.990.22441480.14327662914100
3.99-48.390.22271600.151329693129100

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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