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- PDB-6vo5: Crystal structure of Human histone acetytransferas 1 (HAT1) in co... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6vo5
タイトルCrystal structure of Human histone acetytransferas 1 (HAT1) in complex with isobutryl-COA and K12A mutant variant of histone H4
要素
  • Histone H4
  • Histone acetyltransferase type B catalytic subunit
キーワードTRANSFERASE / HAT1 / histone acetyltransferase 1 / Isobutyryl-CoA / Structural Genomics / Structural Genomics Consortium / SGC
機能・相同性
機能・相同性情報


internal protein amino acid acetylation / histone H4 acetyltransferase activity / histone acetyltransferase activity / chromosome organization / subtelomeric heterochromatin formation / negative regulation of megakaryocyte differentiation / protein localization to CENP-A containing chromatin / Replacement of protamines by nucleosomes in the male pronucleus / histone H4K16 acetyltransferase activity / histone H3K56 acetyltransferase activity ...internal protein amino acid acetylation / histone H4 acetyltransferase activity / histone acetyltransferase activity / chromosome organization / subtelomeric heterochromatin formation / negative regulation of megakaryocyte differentiation / protein localization to CENP-A containing chromatin / Replacement of protamines by nucleosomes in the male pronucleus / histone H4K16 acetyltransferase activity / histone H3K56 acetyltransferase activity / histone H3K23 acetyltransferase activity / histone H2AK5 acetyltransferase activity / histone H2AK9 acetyltransferase activity / histone H2BK5 acetyltransferase activity / histone H2BK12 acetyltransferase activity / histone H3K4 acetyltransferase activity / histone H3K27 acetyltransferase activity / histone H3K36 acetyltransferase activity / histone H3K122 acetyltransferase activity / histone H3K18 acetyltransferase activity / histone H3K9 acetyltransferase activity / histone H3K14 acetyltransferase activity / histone H4K5 acetyltransferase activity / histone H4K8 acetyltransferase activity / histone H4K12 acetyltransferase activity / CENP-A containing nucleosome / histone acetyltransferase / Packaging Of Telomere Ends / Recognition and association of DNA glycosylase with site containing an affected purine / Cleavage of the damaged purine / Recognition and association of DNA glycosylase with site containing an affected pyrimidine / Cleavage of the damaged pyrimidine / Deposition of new CENPA-containing nucleosomes at the centromere / telomere organization / Inhibition of DNA recombination at telomere / Meiotic synapsis / RNA Polymerase I Promoter Opening / Assembly of the ORC complex at the origin of replication / Regulation of endogenous retroelements by the Human Silencing Hub (HUSH) complex / SUMOylation of chromatin organization proteins / DNA methylation / Condensation of Prophase Chromosomes / Chromatin modifications during the maternal to zygotic transition (MZT) / HCMV Late Events / SIRT1 negatively regulates rRNA expression / ERCC6 (CSB) and EHMT2 (G9a) positively regulate rRNA expression / PRC2 methylates histones and DNA / Regulation of endogenous retroelements by KRAB-ZFP proteins / Defective pyroptosis / Regulation of endogenous retroelements by Piwi-interacting RNAs (piRNAs) / HDACs deacetylate histones / Nonhomologous End-Joining (NHEJ) / RNA Polymerase I Promoter Escape / Transcriptional regulation by small RNAs / Formation of the beta-catenin:TCF transactivating complex / RUNX1 regulates genes involved in megakaryocyte differentiation and platelet function / Activated PKN1 stimulates transcription of AR (androgen receptor) regulated genes KLK2 and KLK3 / HDMs demethylate histones / G2/M DNA damage checkpoint / NoRC negatively regulates rRNA expression / DNA Damage/Telomere Stress Induced Senescence / B-WICH complex positively regulates rRNA expression / PKMTs methylate histone lysines / Meiotic recombination / Pre-NOTCH Transcription and Translation / RMTs methylate histone arginines / Activation of anterior HOX genes in hindbrain development during early embryogenesis / nuclear matrix / Transcriptional regulation of granulopoiesis / HCMV Early Events / structural constituent of chromatin / nucleosome / nucleosome assembly / Recruitment and ATM-mediated phosphorylation of repair and signaling proteins at DNA double strand breaks / chromatin organization / HATs acetylate histones / RUNX1 regulates transcription of genes involved in differentiation of HSCs / MLL4 and MLL3 complexes regulate expression of PPARG target genes in adipogenesis and hepatic steatosis / Processing of DNA double-strand break ends / Senescence-Associated Secretory Phenotype (SASP) / Oxidative Stress Induced Senescence / Estrogen-dependent gene expression / histone binding / chromosome, telomeric region / Amyloid fiber formation / protein heterodimerization activity / chromatin / protein-containing complex / mitochondrion / DNA binding / RNA binding / extracellular exosome / extracellular region / nucleoplasm / nucleus / membrane
類似検索 - 分子機能
: / Histone acetyltransferase type B catalytic subunit, C-terminal / Histone acetyltransferase HAT1, C-terminal / Histone acetyltransferase type B, catalytic subunit / Histone acetyl transferase HAT1 N-terminal / Histone acetyl transferase 1, N-terminal domain superfamily / Histone acetyl transferase HAT1 N-terminus / Acyl-CoA N-acyltransferase / TATA box binding protein associated factor / TATA box binding protein associated factor (TAF), histone-like fold domain ...: / Histone acetyltransferase type B catalytic subunit, C-terminal / Histone acetyltransferase HAT1, C-terminal / Histone acetyltransferase type B, catalytic subunit / Histone acetyl transferase HAT1 N-terminal / Histone acetyl transferase 1, N-terminal domain superfamily / Histone acetyl transferase HAT1 N-terminus / Acyl-CoA N-acyltransferase / TATA box binding protein associated factor / TATA box binding protein associated factor (TAF), histone-like fold domain / Histone H4, conserved site / Histone H4 signature. / Histone H4 / Histone H4 / CENP-T/Histone H4, histone fold / Centromere kinetochore component CENP-T histone fold / Histone-fold
類似検索 - ドメイン・相同性
ACETATE ION / ISOBUTYRYL-COENZYME A / Histone acetyltransferase type B catalytic subunit / Histone H4
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / フーリエ合成 / 解像度: 1.6 Å
データ登録者Halabelian, L. / Zeng, H. / Dong, A. / Loppnau, P. / Bountra, C. / Edwards, A.M. / Arrowsmith, C.H. / Structural Genomics Consortium (SGC)
引用ジャーナル: to be published
タイトル: Crystal structure of Human histone acetytransferas 1 (HAT1) in complex with isobutryl-COA and K12A mutant variant of histone H4
著者: Halabelian, L. / Zeng, H. / Dong, A. / Loppnau, P. / Bountra, C. / Edwards, A.M. / Arrowsmith, C.H. / Structural Genomics Consortium (SGC)
履歴
登録2020年1月30日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
置き換え2020年3月11日ID: 6UHD
改定 1.02020年3月11日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12025年4月2日Group: Data collection / Database references / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Histone acetyltransferase type B catalytic subunit
B: Histone acetyltransferase type B catalytic subunit
C: Histone H4
D: Histone H4
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)82,36828
ポリマ－80,1654
非ポリマー2,20324
水13,241735
1
A: Histone acetyltransferase type B catalytic subunit
C: Histone H4
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)41,16715
ポリマ－40,0832
非ポリマー1,08513
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3020 Å2
ΔGint-22 kcal/mol
Surface area16780 Å2
手法PISA
2
B: Histone acetyltransferase type B catalytic subunit
D: Histone H4
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)41,20013
ポリマ－40,0832
非ポリマー1,11811
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3490 Å2
ΔGint-17 kcal/mol
Surface area16680 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)116.726, 155.636, 53.475
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number18
Space group name H-MP21212

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要素

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タンパク質 / タンパク質・ペプチド , 2種, 4分子 ABCD

#1: タンパク質 Histone acetyltransferase type B catalytic subunit / Histone acetyltransferase 1


分子量: 38139.273 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: HAT1, KAT1 / プラスミド: pET28a-LIC / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / Variant (発現宿主): -pRARE2 / 参照: UniProt: O14929, histone acetyltransferase
#2: タンパク質・ペプチド Histone H4


分子量: 1943.268 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P62805

-
非ポリマー , 6種, 759分子

#3: 化合物 ChemComp-ACT / ACETATE ION / 酢酸イオン


分子量: 59.044 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H3O2
#4: 化合物 ChemComp-CO6 / ISOBUTYRYL-COENZYME A / IB-CO6 / イソブチリルCoA


分子量: 837.624 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C25H42N7O17P3S / コメント: 抗生剤*YM
#5: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#6: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#7: 化合物
ChemComp-UNX / UNKNOWN ATOM OR ION


分子数: 16 / 由来タイプ: 合成
#8: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 735 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

-
詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかN
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 3.04 Å3/Da / 溶媒含有率: 59.57 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 6.5 / 詳細: 12% PEG 20K and 0.1M MES pH6.5

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 19-ID / 波長: 0.97926 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER X 16M / 検出器: PIXEL / 日付: 2018年12月11日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97926 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.6→48.62 Å / Num. obs: 128467 / % possible obs: 99.5 % / 冗長度: 8.8 % / CC1/2: 0.999 / Rmerge(I) obs: 0.059 / Rpim(I) all: 0.021 / Rrim(I) all: 0.062 / Net I/σ(I): 20.3 / Num. measured all: 1132308 / Scaling rejects: 89
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. measured allNum. unique obsCC1/2Rpim(I) allRrim(I) allNet I/σ(I) obs% possible all
1.6-1.639.11.0665763463220.7230.3671.1291.999.5
8.76-48.628.20.02574359030.9990.0090.02766.998.3

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0258精密化
XDSデータ削減
Aimlessデータスケーリング
PDB_EXTRACT3.25データ抽出
REFMAC位相決定
精密化構造決定の手法: フーリエ合成 / 解像度: 1.6→47.45 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.968 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.956 / SU B: 1.621 / SU ML: 0.055 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.073 / ESU R Free: 0.075 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES : REFINED INDIVIDUALLY
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.1976 6413 5 %RANDOM
Rwork0.1708 ---
obs0.1721 121983 99.38 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 81.12 Å2 / Biso mean: 25.604 Å2 / Biso min: 14.33 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-1.4 Å20 Å20 Å2
2--0 Å2-0 Å2
3----1.4 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.6→47.45 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5450 0 160 746 6356
Biso mean--38.59 37.68 -
残基数----669
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0070.0135939
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.0175320
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.4061.668064
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.3641.57612327
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.8665709
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg29.1721.541331
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg11.38215974
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg16.4141543
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.070.2744
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0070.026690
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.021368
LS精密化 シェル解像度: 1.6→1.642 Å / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.278 471 -
Rwork0.255 8941 -
all-9412 -
obs--99.5 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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