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万見
- PDB-6vj9: Crystal structure of GlpG in complex with peptide boronate inhibitor -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6vj9
タイトルCrystal structure of GlpG in complex with peptide boronate inhibitor
要素
  • ACE-VAL-ARG-MET-B2A
  • Rhomboid family intramembrane serine protease GlpG
キーワードHYDROLASE/HYDROLASE INHIBITOR / inhibitor / complex / GlpG / rhomboid protease / HYDROLASE-HYDROLASE INHIBITOR complex
機能・相同性
機能・相同性情報


rhomboid protease / membrane => GO:0016020 / endopeptidase activity / serine-type endopeptidase activity / proteolysis / identical protein binding / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Peptidase S54, GlpG peptidase, N-terminal / Rhomboid protease GlpG / GlpG peptidase, N-terminal domain superfamily / Cytoplasmic N-terminal domain of rhomboid serine protease / Peptidase S54, rhomboid domain / Rhomboid domain / Rhomboid-like superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
ACE-VAL-ARG-MET-B2A / Rhomboid family intramembrane serine protease GlpG / Rhomboid protease GlpG
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
Drosophila melanogaster (キイロショウジョウバエ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.3 Å
データ登録者Urban, S. / Cho, S.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of Diabetes and Digestive and Kidney Disease (NIH/NIDDK)R01AI066025 米国
引用ジャーナル: Cell Chem Biol / 年: 2020
タイトル: Designed Parasite-Selective Rhomboid Inhibitors Block Invasion and Clear Blood-Stage Malaria.
著者: Gandhi, S. / Baker, R.P. / Cho, S. / Stanchev, S. / Strisovsky, K. / Urban, S.
履歴
登録2020年1月15日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02020年9月16日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12020年12月2日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last
改定 1.22023年10月11日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.32023年11月15日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / Item: _chem_comp_atom.atom_id / _chem_comp_bond.atom_id_2
改定 1.42024年10月23日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Rhomboid family intramembrane serine protease GlpG
B: ACE-VAL-ARG-MET-B2A


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)22,4302
ポリマ－22,4302
非ポリマー00
水34219
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1220 Å2
ΔGint-7 kcal/mol
Surface area9180 Å2
単位格子
Length a, b, c (Å)111.310, 111.310, 125.210
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number155
Space group name H-MH32
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-318-

HOH

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要素

#1: タンパク質 Rhomboid family intramembrane serine protease GlpG


分子量: 21927.043 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residue 61-250 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 遺伝子: glpG, EVY14_07190 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): C43(DE3) / 参照: UniProt: A0A4Q6HQV3, UniProt: P09391*PLUS
#2: タンパク質・ペプチド ACE-VAL-ARG-MET-B2A


タイプ: Oligopeptide / クラス: 阻害剤 / 分子量: 502.459 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成
由来: (合成) Drosophila melanogaster (キイロショウジョウバエ)
参照: ACE-VAL-ARG-MET-B2A
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 19 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.33 Å3/Da / 溶媒含有率: 63.04 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
詳細: 0.1 M Tris, pH 8.5, 3 M sodium nitrate, 15% glycerol

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: CHESS / ビームライン: F1 / 波長: 0.9718 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2018年5月7日
放射モノクロメーター: Si(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9718 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.3→32.13 Å / Num. obs: 13444 / % possible obs: 99.9 % / 冗長度: 8 % / Rmerge(I) obs: 0.093 / Net I/σ(I): 7.5
反射 シェル解像度: 2.3→2.38 Å / Rmerge(I) obs: 0.621 / Num. unique obs: 1296

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0258精密化
iMOSFLMデータ削減
Aimlessデータスケーリング
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB entry 2IC8

2ic8


解像度: 2.3→32.15 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.934 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.933 / SU B: 10.514 / SU ML: 0.227 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.247 / ESU R Free: 0.206
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.25839 683 5.1 %RANDOM
Rwork0.22732 ---
obs0.22894 12754 99.84 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å
原子変位パラメータBiso mean: 62.98 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--2.23 Å2-1.12 Å20 Å2
2---2.23 Å20 Å2
3---7.24 Å2
精密化ステップサイクル: 1 / 解像度: 2.3→32.15 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1458 0 0 19 1477
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0070.0121506
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.8851.5992049
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg12.425181
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg31.08120.93864
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg19.54715233
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg21.604156
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1370.2179
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0090.021129
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it5.3875.915730
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it7.6638.838908
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it7.6276.609776
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined13.4466429
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2.3→2.36 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.393 41 -
Rwork0.397 934 -
obs--99.8 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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