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万見
- PDB-6ve7: The inner junction complex of Chlamydomonas reinhardtii doublet m... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6ve7
タイトルThe inner junction complex of Chlamydomonas reinhardtii doublet microtubule
要素
  • Cilia- and flagella-associated protein 20
  • FAP276
  • FAP52
  • Flagellar associated protein
  • PACRG
  • Protein Flattop homolog
  • Tubulin alpha
  • Tubulin beta
キーワードSTRUCTURAL PROTEIN / cilia / doublet / axoneme / microtubule inner protein
機能・相同性
機能・相同性情報


axonemal central pair / axonemal doublet microtubule / positive regulation of cilium-dependent cell motility / establishment of protein localization to organelle / regulation of cilium beat frequency involved in ciliary motility / axoneme assembly / axonemal microtubule / microtubule associated complex / motile cilium / axoneme ...axonemal central pair / axonemal doublet microtubule / positive regulation of cilium-dependent cell motility / establishment of protein localization to organelle / regulation of cilium beat frequency involved in ciliary motility / axoneme assembly / axonemal microtubule / microtubule associated complex / motile cilium / axoneme / cilium assembly / microtubule-based process / Hsp70 protein binding / Hsp90 protein binding / structural constituent of cytoskeleton / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; GTPに作用・細胞または細胞小器官の運動に関与 / microtubule / calmodulin binding / cytoskeleton / hydrolase activity / ciliary basal body / cilium / GTPase activity / GTP binding / metal ion binding / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
: / WDR90, 4th beta-propeller / Protein Flattop / Flattop / Enkurin domain / : / Calmodulin-binding / Enkurin domain profile. / : / CFA20 domain ...: / WDR90, 4th beta-propeller / Protein Flattop / Flattop / Enkurin domain / : / Calmodulin-binding / Enkurin domain profile. / : / CFA20 domain / Cilia- and flagella-associated protein 20/CFAP20DC / CFA20 domain / Parkin co-regulated protein / Parkin co-regulated protein / Tubulin-beta mRNA autoregulation signal. / Alpha tubulin / Beta tubulin, autoregulation binding site / Beta tubulin / Tubulin / Tubulin, C-terminal / Tubulin C-terminal domain / Tubulin, conserved site / Tubulin subunits alpha, beta, and gamma signature. / Tubulin/FtsZ family, C-terminal domain / Tubulin/FtsZ-like, C-terminal domain / Tubulin/FtsZ, C-terminal / Tubulin/FtsZ, 2-layer sandwich domain / Tubulin/FtsZ family, GTPase domain / Tubulin/FtsZ family, GTPase domain / Tubulin/FtsZ, GTPase domain / Tubulin/FtsZ, GTPase domain superfamily / WD domain, G-beta repeat / Armadillo-type fold / WD40 repeat, conserved site / Trp-Asp (WD) repeats signature. / Trp-Asp (WD) repeats profile. / Trp-Asp (WD) repeats circular profile. / WD40 repeats / WD40 repeat / WD40-repeat-containing domain superfamily / WD40/YVTN repeat-like-containing domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
GUANOSINE-5'-DIPHOSPHATE / GUANOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / TAXOL / Cilia- and flagella-associated protein 52 / Flagellar associated protein / Cilia- and flagella-associated protein 20 / Protein Flattop homolog / Uncharacterized protein / Parkin-co-regulated gene product / Tubulin beta-1/beta-2 chain / Tubulin alpha-1 chain
類似検索 - 構成要素
生物種Chlamydomonas reinhardtii (クラミドモナス)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.6 Å
データ登録者Khalifa, A.A.Z. / Ichikawa, M. / Bui, K.H.
資金援助 カナダ, 3件
組織認可番号国
Natural Sciences and Engineering Research Council (NSERC, Canada)RGPIN-2016-04954 カナダ
Canadian Institutes of Health Research (CIHR)PJT-156354 カナダ
Natural Sciences and Engineering Research Council (NSERC, Canada)RGPIN-2018-04813 カナダ
引用ジャーナル: Elife / 年: 2020
タイトル: The inner junction complex of the cilia is an interaction hub that involves tubulin post-translational modifications.
著者: Ahmad Abdelzaher Zaki Khalifa / Muneyoshi Ichikawa / Daniel Dai / Shintaroh Kubo / Corbin Steven Black / Katya Peri / Thomas S McAlear / Simon Veyron / Shun Kai Yang / Javier Vargas / Susanne ...著者: Ahmad Abdelzaher Zaki Khalifa / Muneyoshi Ichikawa / Daniel Dai / Shintaroh Kubo / Corbin Steven Black / Katya Peri / Thomas S McAlear / Simon Veyron / Shun Kai Yang / Javier Vargas / Susanne Bechstedt / Jean-François Trempe / Khanh Huy Bui /
要旨: Microtubules are cytoskeletal structures involved in stability, transport and organization in the cell. The building blocks, the α- and β-tubulin heterodimers, form protofilaments that associate ...Microtubules are cytoskeletal structures involved in stability, transport and organization in the cell. The building blocks, the α- and β-tubulin heterodimers, form protofilaments that associate laterally into the hollow microtubule. Microtubule also exists as highly stable doublet microtubules in the cilia where stability is needed for ciliary beating and function. The doublet microtubule maintains its stability through interactions at its inner and outer junctions where its A- and B-tubules meet. Here, using cryo-electron microscopy, bioinformatics and mass spectrometry of the doublets of and , we identified two new inner junction proteins, FAP276 and FAP106, and an inner junction-associated protein, FAP126, thus presenting the complete answer to the inner junction identity and localization. Our structural study of the doublets shows that the inner junction serves as an interaction hub that involves tubulin post-translational modifications. These interactions contribute to the stability of the doublet and hence, normal ciliary motility.
履歴
登録2019年12月30日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02020年2月5日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年10月9日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_entry_details.has_protein_modification / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id

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構造の表示

ムービー
  • 登録構造単位
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • 単純化した表面モデル + あてはめた原子モデル
  • マップデータ: EMDB-20855
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • 単純化した表面モデル + あてはめた原子モデル
  • マップデータ: EMDB-20858
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • EMマップとの重ね合わせ
  • マップデータ: EMDB-20855
  • UCSF Chimeraによる作画
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  • マップデータ: EMDB-20858
  • UCSF Chimeraによる作画
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ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Flagellar associated protein
B: FAP52
C: FAP52
D: Tubulin alpha
E: Tubulin alpha
F: Tubulin alpha
G: Tubulin alpha
H: Protein Flattop homolog
I: Tubulin beta
J: Tubulin beta
K: Tubulin beta
L: Tubulin alpha
M: Tubulin alpha
N: Tubulin beta
O: Tubulin beta
P: Tubulin alpha
Q: Tubulin beta
R: Tubulin beta
S: Tubulin alpha
T: Tubulin beta
U: Tubulin beta
V: Tubulin beta
W: FAP276
X: Tubulin alpha
Y: Tubulin alpha
Z: Tubulin alpha
a: Tubulin beta
b: Tubulin beta
c: Cilia- and flagella-associated protein 20
d: PACRG
e: Tubulin alpha
f: Tubulin alpha
g: Cilia- and flagella-associated protein 20
h: Tubulin alpha
i: Tubulin beta
j: Tubulin beta
k: Tubulin alpha
l: PACRG
m: Tubulin alpha
n: PACRG
o: Tubulin alpha
p: Tubulin beta
q: Tubulin beta
r: Tubulin beta
s: Tubulin alpha
t: Tubulin beta
u: Tubulin beta
v: Tubulin beta
w: Tubulin beta
x: FAP276
y: Tubulin alpha
z: Cilia- and flagella-associated protein 20
0: Tubulin alpha
1: Tubulin alpha
2: PACRG
3: Cilia- and flagella-associated protein 20
4: Tubulin beta
5: Tubulin alpha
6: Tubulin alpha
7: Tubulin alpha
8: Tubulin beta
9: Tubulin beta
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)2,845,886150
ポリマ－2,808,44762
非ポリマー37,43988
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551

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要素

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タンパク質 , 8種, 62分子 ABCDEFGLMPSXYZefhkmosy01567HIJ...

#1: タンパク質 Flagellar associated protein


分子量: 27019.803 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Chlamydomonas reinhardtii (クラミドモナス)
参照: UniProt: A8J098
#2: タンパク質 FAP52


分子量: 68546.508 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Chlamydomonas reinhardtii (クラミドモナス)
参照: UniProt: A0A2K3D260
#3: タンパク質 ...
Tubulin alpha / Tubulin alpha-1 chain


分子量: 49638.008 Da / 分子数: 24 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Chlamydomonas reinhardtii (クラミドモナス)
参照: UniProt: P09204
#4: タンパク質 Protein Flattop homolog / Cilia- and flagella-associated protein 126 / Flagellum-associated protein 126


分子量: 15435.397 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Chlamydomonas reinhardtii (クラミドモナス)
参照: UniProt: A8IVJ1
#5: タンパク質 ...
Tubulin beta / Tubulin beta-1/beta-2 chain / Beta-tubulin


分子量: 49665.809 Da / 分子数: 24 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Chlamydomonas reinhardtii (クラミドモナス)
参照: UniProt: P04690
#6: タンパク質 FAP276


分子量: 9986.308 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Chlamydomonas reinhardtii (クラミドモナス)
参照: UniProt: A0A2K3DTN6
#7: タンパク質
Cilia- and flagella-associated protein 20 / Basal body up-regulated protein 22 / Bug22p / Flagellar-associated protein 20


分子量: 22193.566 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Chlamydomonas reinhardtii (クラミドモナス)
参照: UniProt: A8IU92
#8: タンパク質
PACRG / Parkin-co-regulated gene product


分子量: 34215.148 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Chlamydomonas reinhardtii (クラミドモナス)
参照: UniProt: B1B601

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非ポリマー , 4種, 88分子

#9: 化合物...
ChemComp-GTP / GUANOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / GTP


分子量: 523.180 Da / 分子数: 24 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H16N5O14P3 / コメント: GTP, エネルギー貯蔵分子*YM
#10: 化合物...
ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 24 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#11: 化合物...
ChemComp-GDP / GUANOSINE-5'-DIPHOSPHATE / GDP


タイプ: RNA linking / 分子量: 443.201 Da / 分子数: 24 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H15N5O11P2 / コメント: GDP, エネルギー貯蔵分子*YM
#12: 化合物
ChemComp-TA1 / TAXOL / パクリタキセル


分子量: 853.906 Da / 分子数: 16 / 由来タイプ: 合成 / 式: C47H51NO14 / コメント: 薬剤, 化学療法薬*YM

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詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかN
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: FILAMENT / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: The inner junction complex of Chlamydomonas axoneme / タイプ: ORGANELLE OR CELLULAR COMPONENT / Entity ID: #1-#8 / 由来: NATURAL
分子量実験値: NO
由来(天然)生物種: Chlamydomonas reinhardtii (クラミドモナス)
株: CC-124 / Organelle: cilia
緩衝液pH: 7.4
試料濃度: 2 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
試料支持グリッドの材料: COPPER / グリッドのサイズ: 200 divisions/in. / グリッドのタイプ: Quantifoil R2/2
急速凍結装置: FEI VITROBOT MARK IV / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 100 % / 凍結前の試料温度: 298 K

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 倍率（公称値）: 59000 X / 最大 デフォーカス（公称値）: 4000 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1000 nm / Calibrated defocus min: 1000 nm / 最大 デフォーカス（補正後）: 4000 nm / Cs: 2.7 mm / C2レンズ絞り径: 100 µm / アライメント法: COMA FREE
試料ホルダ凍結剤: NITROGEN
試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
撮影平均露光時間: 2 sec. / 電子線照射量: 45 e/Å2 / 検出モード: INTEGRATING
フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON II (4k x 4k)
撮影したグリッド数: 3 / 実像数: 9528
画像スキャンサンプリングサイズ: 14 µm / 横: 4096 / 縦: 4096 / 動画フレーム数/画像: 7 / 利用したフレーム数/画像: 1-7

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解析

EMソフトウェア
ID名称バージョンカテゴリ詳細
1EMAN22.05粒子像選択e2helixboxer.py
2EPU1.5画像取得
4Gctf1CTF補正
7UCSF Chimera1.4モデルフィッティング
9PHENIX9.03モデル精密化
10RELION3.0b初期オイラー角割当
11RELION3最終オイラー角割当
12RELION3.0b分類
13RELION3３次元再構成
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
粒子像の選択選択した粒子像数: 270713
対称性点対称性: C1 (非対称)
3次元再構成解像度: 3.6 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 270713 / アルゴリズム: BACK PROJECTION / クラス平均像の数: 1 / 対称性のタイプ: POINT
原子モデル構築プロトコル: AB INITIO MODEL

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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