PDB-6vcs: SRA domain of UHRF1 in complex with DNA

IDまたはキーワード:

登録情報

データベース: PDB / ID: 6vcs

タイトル

SRA domain of UHRF1 in complex with DNA

要素

DNA (5'-D(*GP*CP*CP*TP*GP*TP*AP*CP*AP*GP*GP*C)-3')
E3 ubiquitin-protein ligase UHRF1
UNK-UNK-UNK-UNK

キーワード

DNA BINDING PROTEIN/DNA / ligase / Structural Genomics / Structural Genomics Consortium / SGC / DNA BINDING PROTEIN / DNA BINDING PROTEIN-DNA complex

機能・相同性

機能・相同性情報

histone H3 ubiquitin ligase activity / H3K9me3 modified histone binding / positive regulation of DNA topoisomerase (ATP-hydrolyzing) activity / DNA damage sensor activity / hemi-methylated DNA-binding / homologous recombination / regulation of epithelial cell proliferation / methyl-CpG binding / negative regulation of gene expression via chromosomal CpG island methylation / mitotic spindle assembly ...
類似検索 - 分子機能

生物種

Homo sapiens (ヒト)
synthetic construct (人工物)

手法

X線回折 /

分子置換 / 解像度: 1.7 Å

データ登録者

Dong, C. / Tempel, W. / Bountra, C. / Edwards, A.M. / Arrowsmith, C.H. / Min, J. / Structural Genomics Consortium (SGC)

引用

ジャーナル: To Be Published
タイトル: SRA domain of UHRF1 in complex with DNA
著者: Dong, C. / Tempel, W. / Bountra, C. / Edwards, A.M. / Arrowsmith, C.H. / Min, J. / Structural Genomics Consortium (SGC)

履歴

登録	2019年12月22日	登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.0	2020年3月4日	Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.1	2023年10月11日	Group: Data collection / Database references / Refinement description カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

構造ビューア	分子: MolmilJmol/JSmol

-
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その他	その他のダウンロード

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検証レポート

文書・要旨	6vcs_validation.pdf.gz	469.2 KB	表示	wwPDB検証レポート
文書・詳細版	6vcs_full_validation.pdf.gz	476.7 KB	表示
XML形式データ	6vcs_validation.xml.gz	24.7 KB	表示
CIF形式データ	6vcs_validation.cif.gz	35.3 KB	表示
アーカイブディレクトリ	https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/vc/6vcs ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/vc/6vcs	HTTPS FTP

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類似性 (1)

登録構造単位

A: E3 ubiquitin-protein ligase UHRF1

B: E3 ubiquitin-protein ligase UHRF1

C: DNA (5'-D(*GP*CP*CP*TP*GP*TP*AP*CP*AP*GP*GP*C)-3')

D: DNA (5'-D(*GP*CP*CP*TP*GP*TP*AP*CP*AP*GP*GP*C)-3')

E: E3 ubiquitin-protein ligase UHRF1

G: UNK-UNK-UNK-UNK

79 kDa, 6 ポリマー
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1

登録構造と同一
ソフトウェアが定義した集合体

単位格子

Length a, b, c (Å)	51.995, 113.809, 133.946
Angle α, β, γ (deg.)	90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number	19
Space group name H-M	P2₁2₁2₁
Space group name Hall	P2ac2ab

詳細

As per the authors the biological assembly is unknown

#1: タンパク質	E3 ubiquitin-protein ligase UHRF1 / Inverted CCAAT box-binding protein of 90 kDa / Nuclear protein 95 / Nuclear zinc finger protein ...Inverted CCAAT box-binding protein of 90 kDa / Nuclear protein 95 / Nuclear zinc finger protein Np95 / hNp95 / RING finger protein 106 / RING-type E3 ubiquitin transferase UHRF1 / Transcription factor ICBP90 / Ubiquitin-like PHD and RING finger domain-containing protein 1 / hUHRF1 / Ubiquitin-like-containing PHD and RING finger domains protein 1 分子量: 23698.479 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: UHRF1, ICBP90, NP95, RNF106 / プラスミド: pNIC-CH / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / Variant (発現宿主): -V3R / 参照: UniProt: Q96T88
#2: DNA鎖	DNA (5'-D(GPCPCPTPGPTPAPCPAPGPGPC)-3') 分子量: 3663.392 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) synthetic construct (人工物)
#3: タンパク質・ペプチド	UNK-UNK-UNK-UNK 分子量: 528.644 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現詳細: weak electron density, which might arise from amino acid residues that may connect residues 482 and 494 in chain B. 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
#4: 化合物	... ChemComp-UNX / UNKNOWN ATOM OR ION 分子数: 66 / 由来タイプ: 合成
#5: 水	ChemComp-HOH / water 分子量: 18.015 Da / 分子数: 185 / 由来タイプ: 天然 / 式: H₂O
研究の焦点であるリガンドがあるか	N

-
実験

実験	手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶	マシュー密度: 2.51 Å³/Da / 溶媒含有率: 50.93 %
結晶化	温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7 / 詳細: 0.1M sodium malonate, 12% PEG3350

-
データ収集

回折	平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源	由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU FR-E / 波長: 1.5418 Å
検出器	タイプ: RIGAKU SATURN A200 / 検出器: CCD / 日付: 2015年7月23日
放射	プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長	波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射	解像度: 1.7→44.6 Å / Num. obs: 87819 / % possible obs: 99.3 % / 冗長度: 6.8 % / B_iso Wilson estimate: 22.25 Å² / CC_1/2: 0.998 / R_merge(I) obs: 0.086 / R_rim(I) all: 0.093 / Net I/σ(I): 11.3
反射シェル	解像度: 1.7→1.73 Å / % possible obs: 88.3 % / 冗長度: 4.5 % / R_merge(I) obs: 1.068 / Num. unique obs: 3976 / CC_1/2: 0.66 / R_rim(I) all: 1.207 / Net I/σ(I) obs: 1.2

-
解析

ソフトウェア

名称	バージョン	分類
PHENIX	1.17.1_3660	精密化
Aimless	0.7.4	データスケーリング
PDB_EXTRACT	3.24	データ抽出
PHASER		位相決定
XDS		データスケーリング

精密化

構造決定の手法:

分子置換
開始モデル: 3bi7

3bi7

解像度: 1.7→44.6 Å / SU ML: 0.2361 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.02 / 位相誤差: 29.7891
詳細: Strong ice rings on diffraction images. Interstrand crosslinking of the DNA, attempted prior to crystallization, appears to have failed. Signs of non-merohedral twinning. Diffraction patterns ...

	R_factor	反射数	%反射
R_free	0.2575	4329	4.95 %
R_work	0.2367	-	-
obs	0.2378	87428	99.06 %

溶媒の処理

減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å

原子変位パラメータ

B_iso mean: 37.8 Å²

精密化ステップ

サイクル: LAST / 解像度: 1.7→44.6 Å

	タンパク質	核酸	リガンド	溶媒	全体
原子数	4276	478	66	185	5005

拘束条件

Refine-ID	タイプ	Dev ideal	数
X-RAY DIFFRACTION	f_bond_d	0.0065	5019
X-RAY DIFFRACTION	f_angle_d	0.7938	6932
X-RAY DIFFRACTION	f_chiral_restr	0.0555	708
X-RAY DIFFRACTION	f_plane_restr	0.005	843
X-RAY DIFFRACTION	f_dihedral_angle_d	21.4499	1838

LS精密化シェル

解像度 (Å)	R_factor R_free	Num. reflection R_free	R_factor R_work	Num. reflection R_work	Refine-ID	% reflection obs (%)
1.7-1.72	0.3986	120	0.4076	2438	X-RAY DIFFRACTION	88.36
1.72-1.74	0.3762	139	0.3742	2637	X-RAY DIFFRACTION	94.68
1.74-1.76	0.3471	149	0.3287	2698	X-RAY DIFFRACTION	98.99
1.76-1.78	0.338	132	0.3119	2794	X-RAY DIFFRACTION	99.9
1.78-1.81	0.3305	139	0.2875	2769	X-RAY DIFFRACTION	99.93
1.81-1.83	0.3111	148	0.2872	2707	X-RAY DIFFRACTION	99.69
1.83-1.86	0.3399	154	0.2917	2797	X-RAY DIFFRACTION	99.76
1.86-1.89	0.2705	154	0.2932	2702	X-RAY DIFFRACTION	99.76
1.89-1.91	0.402	160	0.3686	2730	X-RAY DIFFRACTION	98.94
1.91-1.95	0.3857	149	0.3628	2745	X-RAY DIFFRACTION	99.31
1.95-1.98	0.3305	136	0.2558	2757	X-RAY DIFFRACTION	99.66
1.98-2.02	0.2875	157	0.2339	2775	X-RAY DIFFRACTION	99.69
2.02-2.05	0.2474	133	0.2255	2767	X-RAY DIFFRACTION	99.83
2.05-2.1	0.2697	144	0.227	2767	X-RAY DIFFRACTION	99.86
2.1-2.14	0.2647	157	0.2215	2769	X-RAY DIFFRACTION	99.9
2.14-2.19	0.3109	154	0.2289	2768	X-RAY DIFFRACTION	99.9
2.19-2.25	0.3614	128	0.3125	2713	X-RAY DIFFRACTION	97.46
2.25-2.31	0.3861	136	0.3299	2709	X-RAY DIFFRACTION	97.36
2.31-2.38	0.3039	130	0.2202	2830	X-RAY DIFFRACTION	99.97
2.38-2.45	0.2533	127	0.2323	2794	X-RAY DIFFRACTION	99.97
2.45-2.54	0.2809	155	0.2241	2770	X-RAY DIFFRACTION	99.9
2.54-2.64	0.2426	164	0.2111	2778	X-RAY DIFFRACTION	99.97
2.64-2.76	0.2189	143	0.2164	2816	X-RAY DIFFRACTION	99.9
2.76-2.91	0.2477	146	0.2298	2807	X-RAY DIFFRACTION	99.86
2.91-3.09	0.282	139	0.2306	2816	X-RAY DIFFRACTION	99.97
3.09-3.33	0.2181	132	0.2086	2836	X-RAY DIFFRACTION	99.93
3.33-3.66	0.2029	154	0.2023	2834	X-RAY DIFFRACTION	99.87
3.66-4.19	0.2107	127	0.1962	2879	X-RAY DIFFRACTION	99.9
4.19-5.28	0.1927	160	0.1864	2880	X-RAY DIFFRACTION	100
5.28-44.6	0.2289	163	0.2542	3017	X-RAY DIFFRACTION	99.44

精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

ID	L11 (°²)	L12 (°²)	L13 (°²)	L22 (°²)	L23 (°²)	L33 (°²)	S11 (Å °)	S12 (Å °)	S13 (Å °)	S21 (Å °)	S22 (Å °)	S23 (Å °)	S31 (Å °)	S32 (Å °)	S33 (Å °)	T11 (Å²)	T12 (Å²)	T13 (Å²)	T22 (Å²)	T23 (Å²)	T33 (Å²)	Origin x (Å)	Origin y (Å)	Origin z (Å)
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2	0.970871121319	-0.114144829312	-0.44949277057	0.50880914647	0.675842280221	5.14149993166	-0.0551473437814	-0.322151007554	-0.132087701135	0.133938778308	-0.176832968798	0.109771519814	0.481998749682	-0.448792784349	0.210946222571	0.230741580407	-0.0516330225649	0.0268590028985	0.299313844881	0.022054198749	0.223931642679	1.6612565722	-2.56162497945	95.0597983313
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10	X-RAY DIFFRACTION	10	chain 'C' and (resid 1 through 12 )
11	X-RAY DIFFRACTION	11	chain 'D' and (resid 1 through 12 )
12	X-RAY DIFFRACTION	12	chain 'E' and (resid 416 through 439 )
13	X-RAY DIFFRACTION	13	chain 'E' and (resid 440 through 462 )
14	X-RAY DIFFRACTION	14	chain 'E' and (resid 463 through 474 )
15	X-RAY DIFFRACTION	15	chain 'E' and (resid 475 through 526 )
16	X-RAY DIFFRACTION	16	chain 'E' and (resid 527 through 542 )
17	X-RAY DIFFRACTION	17	chain 'E' and (resid 543 through 568 )
18	X-RAY DIFFRACTION	18	chain 'E' and (resid 569 through 582 )
19	X-RAY DIFFRACTION	19	chain 'E' and (resid 583 through 591 )
20	X-RAY DIFFRACTION	20	chain 'E' and (resid 592 through 601 )
21	X-RAY DIFFRACTION	21	chain 'E' and (resid 602 through 613 )

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

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幾万の構造データを、幾万の視点から

万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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