+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 6vcs | ||||||
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Title | SRA domain of UHRF1 in complex with DNA | ||||||
Components |
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Keywords | DNA BINDING PROTEIN/DNA / ligase / Structural Genomics / Structural Genomics Consortium / SGC / DNA BINDING PROTEIN / DNA BINDING PROTEIN-DNA complex | ||||||
Function / homology | Function and homology information histone H3 ubiquitin ligase activity / H3K9me3 modified histone binding / positive regulation of DNA topoisomerase (ATP-hydrolyzing) activity / DNA damage sensor activity / hemi-methylated DNA-binding / homologous recombination / regulation of epithelial cell proliferation / methyl-CpG binding / negative regulation of gene expression via chromosomal CpG island methylation / mitotic spindle assembly ...histone H3 ubiquitin ligase activity / H3K9me3 modified histone binding / positive regulation of DNA topoisomerase (ATP-hydrolyzing) activity / DNA damage sensor activity / hemi-methylated DNA-binding / homologous recombination / regulation of epithelial cell proliferation / methyl-CpG binding / negative regulation of gene expression via chromosomal CpG island methylation / mitotic spindle assembly / protein autoubiquitination / cis-regulatory region sequence-specific DNA binding / heterochromatin / heterochromatin formation / epigenetic regulation of gene expression / methylated histone binding / positive regulation of protein metabolic process / DNA methylation / Chromatin modifications during the maternal to zygotic transition (MZT) / replication fork / double-strand break repair via homologous recombination / euchromatin / RING-type E3 ubiquitin transferase / nuclear matrix / spindle / ubiquitin-protein transferase activity / ubiquitin protein ligase activity / histone binding / ubiquitin-dependent protein catabolic process / nucleic acid binding / protein ubiquitination / DNA damage response / chromatin / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / zinc ion binding / nucleoplasm / identical protein binding / nucleus Similarity search - Function | ||||||
Biological species | Homo sapiens (human) synthetic construct (others) | ||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / MOLECULAR REPLACEMENT / Resolution: 1.7 Å | ||||||
Authors | Dong, C. / Tempel, W. / Bountra, C. / Edwards, A.M. / Arrowsmith, C.H. / Min, J. / Structural Genomics Consortium (SGC) | ||||||
Citation | Journal: To Be Published Title: SRA domain of UHRF1 in complex with DNA Authors: Dong, C. / Tempel, W. / Bountra, C. / Edwards, A.M. / Arrowsmith, C.H. / Min, J. / Structural Genomics Consortium (SGC) | ||||||
History |
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-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
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-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 6vcs.cif.gz | 318.2 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
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PDB format | pdb6vcs.ent.gz | 211.6 KB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 6vcs.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Summary document | 6vcs_validation.pdf.gz | 469.2 KB | Display | wwPDB validaton report |
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Full document | 6vcs_full_validation.pdf.gz | 476.7 KB | Display | |
Data in XML | 6vcs_validation.xml.gz | 24.7 KB | Display | |
Data in CIF | 6vcs_validation.cif.gz | 35.3 KB | Display | |
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/vc/6vcs ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/vc/6vcs | HTTPS FTP |
-Related structure data
Related structure data | 3bi7S S: Starting model for refinement |
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Similar structure data |
-Links
-Assembly
Deposited unit |
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1 |
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Unit cell |
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Details | As per the authors the biological assembly is unknown |
-Components
#1: Protein | Mass: 23698.479 Da / Num. of mol.: 3 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Homo sapiens (human) / Gene: UHRF1, ICBP90, NP95, RNF106 / Plasmid: pNIC-CH / Production host: Escherichia coli BL21(DE3) (bacteria) / Variant (production host): -V3R / References: UniProt: Q96T88 #2: DNA chain | Mass: 3663.392 Da / Num. of mol.: 2 / Source method: obtained synthetically / Source: (synth.) synthetic construct (others) #3: Protein/peptide | | Mass: 528.644 Da / Num. of mol.: 1 Source method: isolated from a genetically manipulated source Details: weak electron density, which might arise from amino acid residues that may connect residues 482 and 494 in chain B. Source: (gene. exp.) Homo sapiens (human) / Production host: Escherichia coli (E. coli) #4: Chemical | ChemComp-UNX / #5: Water | ChemComp-HOH / | Has ligand of interest | N | |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
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-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.51 Å3/Da / Density % sol: 50.93 % |
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Crystal grow | Temperature: 291 K / Method: vapor diffusion, sitting drop / pH: 7 / Details: 0.1M sodium malonate, 12% PEG3350 |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K / Serial crystal experiment: N |
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Diffraction source | Source: ROTATING ANODE / Type: RIGAKU FR-E / Wavelength: 1.5418 Å |
Detector | Type: RIGAKU SATURN A200 / Detector: CCD / Date: Jul 23, 2015 |
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 1.5418 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 1.7→44.6 Å / Num. obs: 87819 / % possible obs: 99.3 % / Redundancy: 6.8 % / Biso Wilson estimate: 22.25 Å2 / CC1/2: 0.998 / Rmerge(I) obs: 0.086 / Rrim(I) all: 0.093 / Net I/σ(I): 11.3 |
Reflection shell | Resolution: 1.7→1.73 Å / % possible obs: 88.3 % / Redundancy: 4.5 % / Rmerge(I) obs: 1.068 / Num. unique obs: 3976 / CC1/2: 0.66 / Rrim(I) all: 1.207 / Net I/σ(I) obs: 1.2 |
-Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: MOLECULAR REPLACEMENT Starting model: 3bi7 Resolution: 1.7→44.6 Å / SU ML: 0.2361 / Cross valid method: FREE R-VALUE / σ(F): 1.02 / Phase error: 29.7891 Details: Strong ice rings on diffraction images. Interstrand crosslinking of the DNA, attempted prior to crystallization, appears to have failed. Signs of non-merohedral twinning. Diffraction ...Details: Strong ice rings on diffraction images. Interstrand crosslinking of the DNA, attempted prior to crystallization, appears to have failed. Signs of non-merohedral twinning. Diffraction patterns can be indexed in an apparent smaller (a,b,c=45A,114A,52A), C-centered orthorhombic cell. Protein chain E is poorly supported by electron density, compared to chains A and B. Transformation with matrix [-1 0 0, 0 1 0, 0 0 -1](52A, 0, 223A), corresponding to mutual SSM of protein chains A and B, as well as DNA strands C and D, allows interpretation of some density peaks in terms of transformed protein chain E.
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Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso mean: 37.8 Å2 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 1.7→44.6 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell |
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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