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- PDB-6vck: Crystal structure of E.coli RppH-DapF in complex with GDP, Mg2+ and F- -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6vck
タイトルCrystal structure of E.coli RppH-DapF in complex with GDP, Mg2+ and F-
要素
  • Diaminopimelate epimerase
  • RNA pyrophosphohydrolase
キーワードRNA BINDING PROTEIN/ISOMERASE / RNA degradation / RNA BINDING PROTEIN / RNA BINDING PROTEIN-ISOMERASE complex
機能・相同性
機能・相同性情報


diaminopimelate epimerase / diaminopimelate epimerase activity / RNA NAD-cap (NMN-forming) hydrolase activity / RNA decapping / RNA destabilization / mRNA 5'-diphosphatase activity / NAD-cap decapping / hydrolase activity, acting on acid anhydrides, in phosphorus-containing anhydrides / lysine biosynthetic process via diaminopimelate / tRNA processing ...diaminopimelate epimerase / diaminopimelate epimerase activity / RNA NAD-cap (NMN-forming) hydrolase activity / RNA decapping / RNA destabilization / mRNA 5'-diphosphatase activity / NAD-cap decapping / hydrolase activity, acting on acid anhydrides, in phosphorus-containing anhydrides / lysine biosynthetic process via diaminopimelate / tRNA processing / mRNA catabolic process / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; リン含有酸無水物に作用 / enzyme activator activity / magnesium ion binding / protein homodimerization activity / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
RNA pyrophosphohydrolase RppH / Diaminopimelate epimerase, active site / Diaminopimelate epimerase signature. / Diaminopimelate epimerase, DapF / Diaminopimelate epimerase / Diaminopimelate Epimerase; Chain A, domain 1 / Diaminopimelate Epimerase; Chain A, domain 1 / NUDIX hydrolase / Nucleoside Triphosphate Pyrophosphohydrolase / NUDIX hydrolase, conserved site ...RNA pyrophosphohydrolase RppH / Diaminopimelate epimerase, active site / Diaminopimelate epimerase signature. / Diaminopimelate epimerase, DapF / Diaminopimelate epimerase / Diaminopimelate Epimerase; Chain A, domain 1 / Diaminopimelate Epimerase; Chain A, domain 1 / NUDIX hydrolase / Nucleoside Triphosphate Pyrophosphohydrolase / NUDIX hydrolase, conserved site / Nudix box signature. / Nucleoside Triphosphate Pyrophosphohydrolase / NUDIX domain / Nudix hydrolase domain profile. / NUDIX hydrolase domain / NUDIX hydrolase-like domain superfamily / Roll / Alpha-Beta Complex / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
FLUORIDE ION / GUANOSINE-5'-DIPHOSPHATE / Diaminopimelate epimerase / RNA pyrophosphohydrolase
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.69 Å
データ登録者Gao, A. / Vasilyev, N. / Kaushik, A. / Duan, W. / Serganov, A.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Human Genome Research Institute (NIH/NHGRI)R01GM112940 米国
引用ジャーナル: Nucleic Acids Res. / 年: 2020
タイトル: Principles of RNA and nucleotide discrimination by the RNA processing enzyme RppH.
著者: Gao, A. / Vasilyev, N. / Kaushik, A. / Duan, W. / Serganov, A.
履歴
登録2019年12月21日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02020年2月5日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12020年4月22日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last
改定 1.22023年10月11日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_alt_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_alt_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Diaminopimelate epimerase
B: RNA pyrophosphohydrolase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)49,6918
ポリマ－49,1202
非ポリマー5716
水1,838102
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)161.840, 193.601, 51.037
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number20
Space group name H-MC2221
Space group name HallC2c2
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: x,-y,-z
#3: -x,y,-z+1/2
#4: -x,-y,z+1/2
#5: x+1/2,y+1/2,z
#6: x+1/2,-y+1/2,-z
#7: -x+1/2,y+1/2,-z+1/2
#8: -x+1/2,-y+1/2,z+1/2
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11B-205-

CL

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要素

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タンパク質 , 2種, 2分子 AB

#1: タンパク質 Diaminopimelate epimerase / DAP epimerase / PLP-independent amino acid racemase


分子量: 30154.422 Da / 分子数: 1 / 変異: R36A, Y268A / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Escherichia coli (strain K12) (大腸菌)
株: K12 / 遺伝子: dapF, b3809, JW5592 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: P0A6K1, diaminopimelate epimerase
#2: タンパク質 RNA pyrophosphohydrolase / (Di)nucleoside polyphosphate hydrolase / Ap5A pyrophosphatase


分子量: 18965.773 Da / 分子数: 1 / 変異: Q159A, E160A / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Escherichia coli (strain K12) (大腸菌)
株: K12 / 遺伝子: rppH, nudH, ygdP, b2830, JW2798 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌)
参照: UniProt: P0A776, 加水分解酵素; 酸無水物に作用; リン含有酸無水物に作用

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非ポリマー , 5種, 108分子

#3: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#4: 化合物 ChemComp-GDP / GUANOSINE-5'-DIPHOSPHATE / GDP


タイプ: RNA linking / 分子量: 443.201 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H15N5O11P2 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION / コメント: GDP, エネルギー貯蔵分子*YM
#5: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#6: 化合物 ChemComp-F / FLUORIDE ION / フルオリド


分子量: 18.998 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: F / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#7: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 102 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.9 Å3/Da / 溶媒含有率: 68.47 %
結晶化温度: 291.15 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 9.2 / 詳細: 30% (v/v) PEG400, 0.1 M CHES, pH 9.2

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 24-ID-C / 波長: 0.9791 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M-F / 検出器: PIXEL / 日付: 2019年7月18日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9791 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.69→28.93 Å / Num. obs: 22647 / % possible obs: 99.43 % / 冗長度: 6.6 % / Biso Wilson estimate: 75.23 Å2 / CC1/2: 0.995 / Net I/σ(I): 24.56
反射 シェル解像度: 2.7→2.8 Å / Num. unique obs: 2203 / CC1/2: 0.698

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.16_3546精密化
HKL-2000データスケーリング
HKL-2000データ削減
Cootモデル構築
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 6D1V

6d1v


解像度: 2.69→28.93 Å / SU ML: 0.3832 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 27.684
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2682 1999 8.83 %
Rwork0.2264 20642 -
obs0.2301 22641 99.49 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 84.08 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.69→28.93 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3419 0 33 102 3554
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00473542
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.78314808
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0505515
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0045629
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d22.08831294
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.69-2.760.46421310.36461350X-RAY DIFFRACTION94.27
2.76-2.830.3161430.28861488X-RAY DIFFRACTION99.94
2.83-2.920.32461370.25981421X-RAY DIFFRACTION99.87
2.92-3.010.26491440.2591484X-RAY DIFFRACTION99.94
3.01-3.120.33331400.26291439X-RAY DIFFRACTION99.75
3.12-3.240.27721440.26111483X-RAY DIFFRACTION100
3.24-3.390.28651420.24671467X-RAY DIFFRACTION99.88
3.39-3.570.29281400.231448X-RAY DIFFRACTION100
3.57-3.790.27531430.24331478X-RAY DIFFRACTION99.63
3.79-4.090.24791430.21791475X-RAY DIFFRACTION99.94
4.09-4.50.23291450.18811496X-RAY DIFFRACTION99.94
4.5-5.140.21331450.18861498X-RAY DIFFRACTION99.88
5.14-6.470.29311480.22521523X-RAY DIFFRACTION99.94
6.47-28.930.271540.2291592X-RAY DIFFRACTION99.71

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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