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- PDB-6v9k: CRYSTAL STRUCTURE OF THE HYBRID C-TERMINAL DOMAIN OF ENZYME I OF ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6v9k
タイトルCRYSTAL STRUCTURE OF THE HYBRID C-TERMINAL DOMAIN OF ENZYME I OF THE BACTERIAL PHOSPHOTRANSFERASE SYSTEM FORMED BY HYBRIDIZING THE SCAFFOLD OF THE ESCHERICHIA COLI ENZYME WITH THE ACTIVE SITE LOOPS FROM THE THERMOANAEROBACTER TENGCONGENSIS ENZYME
要素Phosphoenolpyruvate-protein phosphotransferase
キーワードTRANSFERASE / phosphoenolpyruvate-protein phosphotransferase PtsI / Hybrid / bacterial phosphotransferase
機能・相同性
機能・相同性情報


phosphoenolpyruvate-protein phosphotransferase / phosphoenolpyruvate-protein phosphotransferase activity / phosphoenolpyruvate-dependent sugar phosphotransferase system / kinase activity / identical protein binding / metal ion binding / cytosol
類似検索 - 分子機能
Phosphotransferase system, enzyme I / : / Phosphotransferase system, enzyme I-like / Phosphotransferase system, enzyme I N-terminal / PtsI, HPr-binding domain superfamily / PEP-utilising enzyme, N-terminal / PEP-utilising enzyme, active site / PEP-utilizing enzymes phosphorylation site signature. / PEP-utilising enzyme, conserved site / PEP-utilizing enzymes signature 2. ...Phosphotransferase system, enzyme I / : / Phosphotransferase system, enzyme I-like / Phosphotransferase system, enzyme I N-terminal / PtsI, HPr-binding domain superfamily / PEP-utilising enzyme, N-terminal / PEP-utilising enzyme, active site / PEP-utilizing enzymes phosphorylation site signature. / PEP-utilising enzyme, conserved site / PEP-utilizing enzymes signature 2. / PEP-utilising enzyme, C-terminal / PEP-utilising enzyme, PEP-binding domain / PEP-utilising enzyme, mobile domain / Phosphohistidine domain superfamily / PEP-utilising enzyme, mobile domain / Phosphoenolpyruvate-binding domains / Pyruvate kinase-like domain superfamily / Pyruvate/Phosphoenolpyruvate kinase-like domain superfamily / TIM Barrel / Alpha-Beta Barrel / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
: / Phosphoenolpyruvate-protein phosphotransferase
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.9 Å
データ登録者Stewart Jr., C.E.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)R35GM133488 米国
引用ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2020
タイトル: Hybrid Thermophilic/Mesophilic Enzymes Reveal a Role for Conformational Disorder in Regulation of Bacterial Enzyme I.
著者: Dotas, R.R. / Nguyen, T.T. / Stewart Jr., C.E. / Ghirlando, R. / Potoyan, D.A. / Venditti, V.
履歴
登録2019年12月13日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02020年6月17日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12020年8月12日Group: Database references / Derived calculations
カテゴリ: citation / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.title / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id
改定 1.22023年10月11日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Phosphoenolpyruvate-protein phosphotransferase
B: Phosphoenolpyruvate-protein phosphotransferase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)70,9864
ポリマ－70,9372
非ポリマー492
水10,413578
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: equilibrium centrifugation
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4020 Å2
ΔGint-38 kcal/mol
Surface area23340 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)57.380, 69.530, 84.657
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 108.730, 90.000
Int Tables number4
Space group name H-MP1211
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: -x,y+1/2,-z

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要素

#1: タンパク質 Phosphoenolpyruvate-protein phosphotransferase / Phosphotransferase system / enzyme I


分子量: 35468.711 Da / 分子数: 2
変異: V278P, R279K, F301Y, D305N, A306S, T309S, M334L, M345L, N346D, F347M, E351M, W357Y, G466M, D468E, M469H, I470V, S471K, H472E, L473Y, M477F, S478H
由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 遺伝子: ptsI, E5E93_16640 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌)
参照: UniProt: A0A4S4CN20, UniProt: P08839*PLUS, phosphoenolpyruvate-protein phosphotransferase
#2: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 578 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.3 Å3/Da / 溶媒含有率: 46.52 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7
詳細: 0.2 M Magnesium chloride hexahydrate, 0.1 M HEPES pH 7.0 and 20% w/v PEG 6000

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ALS / ビームライン: 4.2.2 / 波長: 1 Å
検出器タイプ: RDI CMOS_8M / 検出器: CMOS / 日付: 2018年9月20日 / 詳細: mirrors
放射モノクロメーター: double crystal / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.9→42.82 Å / Num. obs: 49363 / % possible obs: 99 % / 冗長度: 7.1 % / CC1/2: 0.998 / Rmerge(I) obs: 0.108 / Rpim(I) all: 0.044 / Rrim(I) all: 0.117 / Net I/σ(I): 15.3 / Num. measured all: 348445 / Scaling rejects: 389
反射 シェル

Diffraction-ID: 1 / 冗長度: 6.9 %

解像度 (Å)Rmerge(I) obsNum. measured allNum. unique obsCC1/2Rpim(I) allRrim(I) allNet I/σ(I) obs% possible all
1.9-1.940.8352223432120.7820.3420.9042.399.8
9.11-42.820.025324247310.010.02752.496.9

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.14.3260精密化
XDSデータ削減
Aimless0.7.2データスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 2xz7

2xz7


解像度: 1.9→42.815 Å / SU ML: 0.18 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.33 / 位相誤差: 19.71 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2039 2471 5.02 %
Rwork0.1606 46796 -
obs0.1627 49267 98.84 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 98.01 Å2 / Biso mean: 28.1105 Å2 / Biso min: 9.17 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.9→42.815 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4868 0 2 578 5448
Biso mean--34.88 37.67 -
残基数----620
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection Rwork% reflection obs (%)
1.9001-1.93660.25711350.2559261199
1.9366-1.97610.26871690.23042588100
1.9761-2.01910.2751430.2158257499
2.0191-2.06610.25781270.20362624100
2.0661-2.11770.21091400.19322627100
2.1177-2.1750.2181540.17592555100
2.175-2.2390.22521220.1725265199
2.239-2.31130.21341580.1623255399
2.3113-2.39390.21881350.15932627100
2.3939-2.48970.19791360.1568260399
2.4897-2.6030.19741630.1543257099
2.603-2.74020.19131300.1582260399
2.7402-2.91180.1835880.1453266099
2.9118-3.13660.20111530.1487258499
3.1366-3.45210.19121330.1416257798
3.4521-3.95140.19661390.1307254797
3.9514-4.97710.16411330.1251257096
4.9771-42.8150.19751130.1842267298
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.47861.47180.00094.7644-0.64851.86890.05050.30960.4107-0.2146-0.04990.4841-0.25-0.2437-0.02570.20370.0687-0.00280.19310.00410.166414.87283.67826.8331
25.0561.01870.25394.7302-0.40963.0861-0.0098-0.11760.11430.1176-0.00280.6022-0.3186-0.5848-0.01890.18440.075-0.00980.2299-0.06270.20683.7143-8.7877.0456
30.6025-0.06741.31570.8816-0.1333.29370.05440.0193-0.057-0.0869-0.03110.09480.1425-0.2726-0.0180.1385-0.0027-0.01380.1529-0.00820.124711.7994-17.57688.0445
40.8944-0.17840.29411.6179-0.32471.7773-0.01880.02430.1570.0288-0.0322-0.129-0.27380.0470.02890.12230.0016-0.00080.09520.00590.14326.2282-0.332819.1962
53.1634-2.5643-1.86312.56341.71842.0366-0.1272-0.2447-0.31950.25640.01870.12580.20410.09860.10050.1517-0.0032-0.01490.11250.0160.159332.898-32.355945.2873
62.229-0.6788-1.97713.25420.89293.2901-0.0230.0719-0.19230.1334-0.0130.36270.0836-0.1986-0.06080.1352-0.0332-0.00980.11650.01540.156822.2687-22.125852.9442
70.4333-0.47170.59010.8962-0.37523.2555-0.0135-0.11060.00580.09950.02760.009-0.1405-0.06270.00070.1099-0.0029-0.00540.1093-0.00830.112326.3229-12.052147.8469
81.1428-0.60770.4621.1295-0.30561.53670.12880.1034-0.1696-0.1331-0.06260.05730.26010.0493-0.05210.13420.0144-0.00190.0996-0.0080.132332.5189-27.32728.5742
9-0000000000-027309.8242000.35580.04220.01630.5864-0.06020.446113.4189-10.75919.6352
100000-000001087776.37526538.80470.5462-0.16840.10760.42780.02080.287721.1005-19.693137.2879
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resid 261 through 300 )A261 - 300
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'A' and (resid 301 through 342 )A301 - 342
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'A' and (resid 343 through 438 )A343 - 438
4X-RAY DIFFRACTION4chain 'A' and (resid 439 through 570 )A439 - 570
5X-RAY DIFFRACTION5chain 'B' and (resid 261 through 300 )B261 - 300
6X-RAY DIFFRACTION6chain 'B' and (resid 301 through 342 )B301 - 342
7X-RAY DIFFRACTION7chain 'B' and (resid 343 through 438 )B343 - 438
8X-RAY DIFFRACTION8chain 'B' and (resid 439 through 570 )B439 - 570
9X-RAY DIFFRACTION9chain 'A' and resi 859A261 - 859
10X-RAY DIFFRACTION10chain 'B' and resi 859B261 - 859

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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