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万見
- PDB-6v6q: Crystal Structure of Monophosphorylated FGF Receptor 2 isoform II... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6v6q
タイトルCrystal Structure of Monophosphorylated FGF Receptor 2 isoform IIIb with PTR657
要素Fibroblast growth factor receptor 2
キーワードTRANSFERASE / Fibroblast growth factor receptor 2
機能・相同性
機能・相同性情報


Signaling by FGFR2 amplification mutants / Signaling by FGFR2 fusions / fibroblast growth factor receptor signaling pathway involved in negative regulation of apoptotic process in bone marrow cell / fibroblast growth factor receptor signaling pathway involved in hemopoiesis / fibroblast growth factor receptor signaling pathway involved in positive regulation of cell proliferation in bone marrow / lateral sprouting from an epithelium / fibroblast growth factor receptor signaling pathway involved in mammary gland specification / mammary gland bud formation / branch elongation involved in salivary gland morphogenesis / mesenchymal cell differentiation involved in lung development ...Signaling by FGFR2 amplification mutants / Signaling by FGFR2 fusions / fibroblast growth factor receptor signaling pathway involved in negative regulation of apoptotic process in bone marrow cell / fibroblast growth factor receptor signaling pathway involved in hemopoiesis / fibroblast growth factor receptor signaling pathway involved in positive regulation of cell proliferation in bone marrow / lateral sprouting from an epithelium / fibroblast growth factor receptor signaling pathway involved in mammary gland specification / mammary gland bud formation / branch elongation involved in salivary gland morphogenesis / mesenchymal cell differentiation involved in lung development / lacrimal gland development / prostate gland morphogenesis / otic vesicle formation / regulation of smooth muscle cell differentiation / regulation of morphogenesis of a branching structure / orbitofrontal cortex development / squamous basal epithelial stem cell differentiation involved in prostate gland acinus development / embryonic organ morphogenesis / branching morphogenesis of a nerve / endochondral bone growth / morphogenesis of embryonic epithelium / bud elongation involved in lung branching / epidermis morphogenesis / positive regulation of epithelial cell proliferation involved in lung morphogenesis / reproductive structure development / limb bud formation / membranous septum morphogenesis / lung lobe morphogenesis / gland morphogenesis / fibroblast growth factor receptor signaling pathway involved in orbitofrontal cortex development / ventricular zone neuroblast division / embryonic digestive tract morphogenesis / mesenchymal cell differentiation / epithelial cell proliferation involved in salivary gland morphogenesis / branching involved in labyrinthine layer morphogenesis / mesenchymal cell proliferation involved in lung development / branching involved in prostate gland morphogenesis / pyramidal neuron development / FGFR2b ligand binding and activation / FGFR2c ligand binding and activation / Activated point mutants of FGFR2 / Phospholipase C-mediated cascade; FGFR2 / regulation of osteoblast proliferation / branching involved in salivary gland morphogenesis / embryonic pattern specification / positive regulation of phospholipase activity / lung-associated mesenchyme development / outflow tract septum morphogenesis / regulation of smoothened signaling pathway / embryonic cranial skeleton morphogenesis / mesodermal cell differentiation / bone morphogenesis / digestive tract development / skeletal system morphogenesis / odontogenesis / positive regulation of mesenchymal cell proliferation / ureteric bud development / inner ear morphogenesis / organ growth / hair follicle morphogenesis / Signaling by FGFR2 IIIa TM / ventricular cardiac muscle tissue morphogenesis / prostate epithelial cord arborization involved in prostate glandular acinus morphogenesis / regulation of osteoblast differentiation / PI-3K cascade:FGFR2 / prostate epithelial cord elongation / lung alveolus development / midbrain development / bone mineralization / fibroblast growth factor binding / positive regulation of cell division / PI3K Cascade / excitatory synapse / positive regulation of Wnt signaling pathway / cell fate commitment / fibroblast growth factor receptor signaling pathway / epithelial to mesenchymal transition / negative regulation of keratinocyte proliferation / embryonic organ development / regulation of ERK1 and ERK2 cascade / SHC-mediated cascade:FGFR2 / positive regulation of cardiac muscle cell proliferation / cellular response to transforming growth factor beta stimulus / cellular response to retinoic acid / FRS-mediated FGFR2 signaling / positive regulation of vascular associated smooth muscle cell proliferation / positive regulation of cell cycle / Signaling by FGFR2 in disease / epithelial cell differentiation / axonogenesis / positive regulation of epithelial cell proliferation / animal organ morphogenesis / post-embryonic development / Negative regulation of FGFR2 signaling / lung development / placental growth factor receptor activity / vascular endothelial growth factor receptor activity / hepatocyte growth factor receptor activity / macrophage colony-stimulating factor receptor activity / platelet-derived growth factor alpha-receptor activity
類似検索 - 分子機能
Fibroblast growth factor receptor family / Immunoglobulin domain / Immunoglobulin I-set / Immunoglobulin I-set domain / : / Immunoglobulin subtype 2 / Immunoglobulin C-2 Type / Tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Tyrosine kinase, catalytic domain / Tyrosine protein kinases specific active-site signature. ...Fibroblast growth factor receptor family / Immunoglobulin domain / Immunoglobulin I-set / Immunoglobulin I-set domain / : / Immunoglobulin subtype 2 / Immunoglobulin C-2 Type / Tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Tyrosine kinase, catalytic domain / Tyrosine protein kinases specific active-site signature. / Tyrosine-protein kinase, active site / Immunoglobulin subtype / Immunoglobulin / Serine-threonine/tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Protein tyrosine and serine/threonine kinase / Ig-like domain profile. / Immunoglobulin-like domain / Immunoglobulin-like domain superfamily / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Immunoglobulin-like fold / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
PHOSPHOMETHYLPHOSPHONIC ACID ADENYLATE ESTER / Fibroblast growth factor receptor 2
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.46 Å
データ登録者Lin, C.-C. / Wieteska, L. / Poncet-Montange, G. / Suen, K.M. / Arold, S.T. / Ahmed, Z. / Ladbury, J.E.
引用ジャーナル: Commun Biol / 年: 2023
タイトル: The combined action of the intracellular regions regulates FGFR2 kinase activity
著者: Lin, C.C. / Wieteska, L. / Poncet-Montange, G. / Suen, K.M. / Arold, S.T. / Ahmed, Z. / Ladbury, J.E.
履歴
登録2019年12月5日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02020年11月11日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年8月2日Group: Database references / Refinement description
カテゴリ: citation / citation_author ...citation / citation_author / database_2 / struct_ncs_dom_lim
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.title / _citation.year / _citation_author.identifier_ORCID / _citation_author.name / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_seq_id
改定 1.22023年10月11日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model
改定 1.32023年11月15日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / Item: _chem_comp_atom.atom_id / _chem_comp_bond.atom_id_2
改定 1.42024年11月20日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Fibroblast growth factor receptor 2
B: Fibroblast growth factor receptor 2
C: Fibroblast growth factor receptor 2
D: Fibroblast growth factor receptor 2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)187,98212
ポリマ－185,8644
非ポリマー2,1188
水2,252125
1
A: Fibroblast growth factor receptor 2
B: Fibroblast growth factor receptor 2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)93,9916
ポリマ－92,9322
非ポリマー1,0594
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4720 Å2
ΔGint-41 kcal/mol
Surface area25660 Å2
手法PISA
2
C: Fibroblast growth factor receptor 2
D: Fibroblast growth factor receptor 2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)93,9916
ポリマ－92,9322
非ポリマー1,0594
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4370 Å2
ΔGint-40 kcal/mol
Surface area25080 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)63.970, 86.541, 254.162
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11A
21B
12A
22C
13A
23D
14B
24C
15B
25D
16C
26D

NCSドメイン領域:

Component-ID: _ / Beg auth comp-ID: GLU / Beg label comp-ID: GLU / Refine code: _

Dom-IDEns-IDEnd auth comp-IDEnd label comp-IDAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
11THRTHRAA467 - 76557 - 355
21THRTHRBB467 - 76557 - 355
12THRTHRAA467 - 76557 - 355
22THRTHRCC467 - 76557 - 355
13THRTHRAA467 - 76557 - 355
23THRTHRDD467 - 76557 - 355
14ASNASNBB467 - 76657 - 356
24ASNASNCC467 - 76657 - 356
15THRTHRBB467 - 76557 - 355
25THRTHRDD467 - 76557 - 355
16THRTHRCC467 - 76557 - 355
26THRTHRDD467 - 76557 - 355

NCSアンサンブル:
ID
1
2
3
4
5
6

-
要素

#1: タンパク質
Fibroblast growth factor receptor 2 / FGFR-2 / K-sam / KGFR / Keratinocyte growth factor receptor


分子量: 46466.109 Da / 分子数: 4
変異: Y467F,Y562F,Y576F,Y587F,Y589F,Y609F,Y617F,Y658F,Y734F
由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: FGFR2, BEK, KGFR, KSAM / プラスミド: pET28b / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: P21802, receptor protein-tyrosine kinase
#2: 化合物
ChemComp-ACP / PHOSPHOMETHYLPHOSPHONIC ACID ADENYLATE ESTER / ADENOSINE-5'-[BETA, GAMMA-METHYLENE]TRIPHOSPHATE / β,γ-メチレンATP


分子量: 505.208 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 天然 / 式: C11H18N5O12P3
コメント: AMP-PCP, エネルギー貯蔵分子類似体*YM
#3: 化合物
ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 125 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかN
Has protein modificationY

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実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.89 Å3/Da / 溶媒含有率: 35.01 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8.6 / 詳細: 160mM TMAO, 20% PEG 2000, 100mM Tris pH 8.6

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ALS / ビームライン: 8.3.1 / 波長: 1.11587 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2014年7月29日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.11587 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.46→127.08 Å / Num. obs: 50447 / % possible obs: 96.6 % / 冗長度: 6.7 % / CC1/2: 0.998 / Rmerge(I) obs: 0.098 / Rpim(I) all: 0.041 / Rrim(I) all: 0.112 / Net I/σ(I): 12.7 / Num. measured all: 338930
反射 シェル解像度: 2.46→2.59 Å / 冗長度: 3.6 % / Rmerge(I) obs: 1.088 / Num. measured all: 21237 / Num. unique obs: 5926 / CC1/2: 0.326 / Rpim(I) all: 0.564 / Rrim(I) all: 1.232 / Net I/σ(I) obs: 1.8 / % possible all: 80.3

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0257精密化
MOSFLMデータ削減
Aimless3.3.21データスケーリング
PDB_EXTRACT3.25データ抽出
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 2PSQ

2psq


解像度: 2.46→82.06 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.948 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.929 / SU B: 23.081 / SU ML: 0.238 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.504 / ESU R Free: 0.268 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES : WITH TLS ADDED
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2388 2574 5.1 %RANDOM
Rwork0.2114 ---
obs0.2129 47559 95.93 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.9 Å / 減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 162.33 Å2 / Biso mean: 67.138 Å2 / Biso min: 24.35 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.07 Å2-0 Å2-0 Å2
2--0 Å2-0 Å2
3---0.07 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.46→82.06 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数9018 0 124 125 9267
Biso mean--83.82 49.06 -
残基数----1132
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0070.0139335
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.0178854
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.3931.65112617
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.1951.58120589
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.4951122
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg33.33822.5468
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg15.633151715
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg22.2921560
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0620.21192
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0050.0210135
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.021881
Refine LS restraints NCS

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / タイプ: interatomic distance / Weight position: 0.05

Ens-IDDom-IDAuth asym-ID数Rms dev position (Å)
11A90700.1
12B90700.1
21A86630.09
22C86630.09
31A86320.1
32D86320.1
41B87790.1
42C87790.1
51B85910.11
52D85910.11
61C86190.11
62D86190.11
LS精密化 シェル解像度: 2.46→2.524 Å / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.372 140 -
Rwork0.366 2543 -
all-2683 -
obs--71.38 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
13.8459-1.59390.01182.7548-1.20992.8658-0.514-0.3948-0.15910.51210.31330.0140.0958-0.06140.20070.34930.05570.16470.0623-0.02940.2116-10.481-23.81235.974
22.7435-1.0597-0.20362.1443-0.23371.28920.08140.09620.1854-0.09630.0255-0.0688-0.02740.0375-0.10680.0482-0.01470.04340.0135-0.01510.0919-6.897-6.0727.22
32.9802-0.8619-1.00472.66750.67182.84530.1901-0.04530.2977-0.01830.10640.0966-0.7021-0.3559-0.29660.38650.11080.22050.07160.08050.3712-31.1730.95625.012
44.04640.1929-2.05671.7697-0.60743.83950.138-0.26040.18970.4053-0.09530.02520.10350.1043-0.04270.57570.020.12460.2905-0.09560.2797-32.116.74656.646
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A466 - 765
2X-RAY DIFFRACTION2B467 - 766
3X-RAY DIFFRACTION3C467 - 766
4X-RAY DIFFRACTION4D467 - 765

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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