[日本語] English
万見
- PDB-6v62: SETD3 double mutant (N255F/W273A) in Complex with an Actin Peptid... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6v62
タイトルSETD3 double mutant (N255F/W273A) in Complex with an Actin Peptide with His73 Replaced with Lysine
要素
  • Actin, cytoplasmic 1
  • Actin-histidine N-methyltransferase
キーワードTRANSFERASE/STRUCTURAL PROTEIN / TRANSFERASE / TRANSFERASE-STRUCTURAL PROTEIN complex
機能・相同性
機能・相同性情報


basal body patch / peptidyl-histidine methylation / regulation of uterine smooth muscle contraction / protein-histidine N-methyltransferase / protein-L-histidine N-tele-methyltransferase activity / actin modification / tight junction assembly / regulation of transepithelial transport / morphogenesis of a polarized epithelium / protein localization to bicellular tight junction ...basal body patch / peptidyl-histidine methylation / regulation of uterine smooth muscle contraction / protein-histidine N-methyltransferase / protein-L-histidine N-tele-methyltransferase activity / actin modification / tight junction assembly / regulation of transepithelial transport / morphogenesis of a polarized epithelium / protein localization to bicellular tight junction / profilin binding / structural constituent of postsynaptic actin cytoskeleton / histone H3K36 methyltransferase activity / Formation of annular gap junctions / Gap junction degradation / dense body / Cell-extracellular matrix interactions / regulation of stress fiber assembly / Adherens junctions interactions / histone H3K4 methyltransferase activity / Interaction between L1 and Ankyrins / Sensory processing of sound by outer hair cells of the cochlea / Sensory processing of sound by inner hair cells of the cochlea / regulation of synaptic vesicle endocytosis / apical junction complex / regulation of focal adhesion assembly / sarcomere organization / positive regulation of wound healing / myofibril / maintenance of blood-brain barrier / positive regulation of muscle cell differentiation / NuA4 histone acetyltransferase complex / filamentous actin / Recycling pathway of L1 / calyx of Held / EPH-ephrin mediated repulsion of cells / RHO GTPases Activate WASPs and WAVEs / RHO GTPases activate IQGAPs / RHOBTB2 GTPase cycle / phagocytic vesicle / EPHB-mediated forward signaling / axonogenesis / cell motility / Translocation of SLC2A4 (GLUT4) to the plasma membrane / actin filament / RHO GTPases Activate Formins / FCGR3A-mediated phagocytosis / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; 酸無水物に作用・細胞または細胞小器官の運動に関与 / Signaling by high-kinase activity BRAF mutants / MAP2K and MAPK activation / Schaffer collateral - CA1 synapse / structural constituent of cytoskeleton / Regulation of actin dynamics for phagocytic cup formation / PKMTs methylate histone lysines / platelet aggregation / cellular response to type II interferon / VEGFA-VEGFR2 Pathway / Signaling by RAF1 mutants / Signaling by moderate kinase activity BRAF mutants / Paradoxical activation of RAF signaling by kinase inactive BRAF / Signaling downstream of RAS mutants / Signaling by BRAF and RAF1 fusions / cell-cell junction / Clathrin-mediated endocytosis / actin binding / angiogenesis / RNA polymerase II-specific DNA-binding transcription factor binding / blood microparticle / transcription coactivator activity / cytoskeleton / hydrolase activity / positive regulation of cell migration / axon / focal adhesion / ubiquitin protein ligase binding / synapse / positive regulation of gene expression / chromatin / protein kinase binding / positive regulation of DNA-templated transcription / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / extracellular space / extracellular exosome / nucleoplasm / ATP binding / identical protein binding / membrane / nucleus / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Actin-histidine N-methyltransferase SETD3 / SETD3, SET domain / SETD3 actin-histidine N-methyltransferase (EC 2.1.1.85) family profile. / Rubisco LSMT, substrate-binding domain / Rubisco LSMT, substrate-binding domain superfamily / : / Rubisco LSMT substrate-binding / SET domain / SET domain superfamily / SET domain profile. ...Actin-histidine N-methyltransferase SETD3 / SETD3, SET domain / SETD3 actin-histidine N-methyltransferase (EC 2.1.1.85) family profile. / Rubisco LSMT, substrate-binding domain / Rubisco LSMT, substrate-binding domain superfamily / : / Rubisco LSMT substrate-binding / SET domain / SET domain superfamily / SET domain profile. / SET domain / Actins signature 1. / Actin, conserved site / Actins signature 2. / Actin/actin-like conserved site / Actins and actin-related proteins signature. / Actin / Actin family / Actin / ATPase, nucleotide binding domain
類似検索 - ドメイン・相同性
S-ADENOSYL-L-HOMOCYSTEINE / Actin beta / Actin, cytoplasmic 2 / Actin-histidine N-methyltransferase
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.36 Å
データ登録者Dai, S. / Horton, J.R. / Cheng, X.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)GM049245-23 米国
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2020
タイトル: An engineered variant of SETD3 methyltransferase alters target specificity from histidine to lysine methylation.
著者: Dai, S. / Horton, J.R. / Wilkinson, A.W. / Gozani, O. / Zhang, X. / Cheng, X.
履歴
登録2019年12月4日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02020年1月15日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12020年1月22日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed ..._citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation_author.identifier_ORCID
改定 1.22020年3月11日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last
改定 1.32023年10月11日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
Y: Actin, cytoplasmic 1
A: Actin-histidine N-methyltransferase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)70,9588
ポリマ－70,2632
非ポリマー6956
水3,369187
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: isothermal titration calorimetry
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3460 Å2
ΔGint3 kcal/mol
Surface area22650 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)60.654, 116.752, 174.377
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number20
Space group name H-MC2221
Space group name HallC2c2
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: x,-y,-z
#3: -x,y,-z+1/2
#4: -x,-y,z+1/2
#5: x+1/2,y+1/2,z
#6: x+1/2,-y+1/2,-z
#7: -x+1/2,y+1/2,-z+1/2
#8: -x+1/2,-y+1/2,z+1/2

-
要素

#1: タンパク質・ペプチド Actin, cytoplasmic 1


分子量: 2859.280 Da / 分子数: 1 / 変異: H73K / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: C9JUM1, UniProt: P63261*PLUS
#2: タンパク質 Actin-histidine N-methyltransferase / SET domain-containing protein 3 / hSETD3


分子量: 67404.117 Da / 分子数: 1 / 変異: N255F, W273A / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: SETD3, C14orf154 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: Q86TU7, protein-histidine N-methyltransferase
#3: 化合物 ChemComp-SAH / S-ADENOSYL-L-HOMOCYSTEINE / S-アデノシルホモシステイン


タイプ: L-peptide linking / 分子量: 384.411 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 式: C14H20N6O5S
#4: 化合物
ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL / エチレングリコ-ル


分子量: 62.068 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 187 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかN

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.67 Å3/Da / 溶媒含有率: 53.85 %
結晶化温度: 292 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 5.6
詳細: 0.2 M ammonium acetate, 0.1 M sodium citrate tribasic dihydrate pH 5.6 and 30% (w/v) polyethylene glycol 4000

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 22-ID / 波長: 1 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER X 16M / 検出器: PIXEL / 日付: 2019年10月17日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.35→50 Å / Num. obs: 24952 / % possible obs: 96 % / 冗長度: 5.7 % / Biso Wilson estimate: 31.61 Å2 / CC1/2: 0.985 / Rmerge(I) obs: 0.182 / Rpim(I) all: 0.08 / Net I/σ(I): 10.4
反射 シェル解像度: 2.35→2.43 Å / 冗長度: 4.2 % / Num. unique obs: 2284 / CC1/2: 0.529 / % possible all: 89.5

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.15.2_3472)精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 6MBJ

6mbj


解像度: 2.36→39.49 Å / SU ML: 0.3271 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 28.0706
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2524 1235 4.99 %
Rwork0.208 --
obs0.2102 24735 95.04 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
原子変位パラメータBiso mean: 37.58 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.36→39.49 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3964 0 46 187 4197
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00594120
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.52415591
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0419620
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0034717
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d18.27441502
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.36-2.450.32641170.26832238X-RAY DIFFRACTION83.22
2.45-2.560.3071240.26432361X-RAY DIFFRACTION87.47
2.56-2.70.32411310.2652499X-RAY DIFFRACTION91.86
2.7-2.870.3431380.25312632X-RAY DIFFRACTION96.21
2.87-3.090.26721420.23912686X-RAY DIFFRACTION98.95
3.09-3.40.29891430.22832725X-RAY DIFFRACTION99.93
3.4-3.890.22651450.18582753X-RAY DIFFRACTION99.45
3.89-4.90.18241440.16552744X-RAY DIFFRACTION98.9
4.9-39.490.23081510.18542862X-RAY DIFFRACTION98.79

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る