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万見
- PDB-6v55: Full extracellular region of zebrafish Gpr126/Adgrg6 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6v55
タイトルFull extracellular region of zebrafish Gpr126/Adgrg6
要素(Adhesion G-protein coupled receptor G6) x 2
キーワードCELL ADHESION / adhesion G-protein coupled receptor / myelination / calcium-binding
機能・相同性
機能・相同性情報


myelination of posterior lateral line nerve axons / EGR2 and SOX10-mediated initiation of Schwann cell myelination / semicircular canal fusion / regulation of sprouting angiogenesis / Schwann cell differentiation / peripheral nervous system myelin formation / ear development / myelination in peripheral nervous system / heart trabecula formation / extracellular matrix binding ...myelination of posterior lateral line nerve axons / EGR2 and SOX10-mediated initiation of Schwann cell myelination / semicircular canal fusion / regulation of sprouting angiogenesis / Schwann cell differentiation / peripheral nervous system myelin formation / ear development / myelination in peripheral nervous system / heart trabecula formation / extracellular matrix binding / laminin binding / collagen binding / myelination / mitochondrion organization / cAMP-mediated signaling / ossification / G protein-coupled receptor activity / adenylate cyclase-activating G protein-coupled receptor signaling pathway / heart development / cell surface receptor signaling pathway / G protein-coupled receptor signaling pathway / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Pentaxin family / Pentraxin / C-reactive protein / pentaxin family / Pentraxin-related / Pentraxin (PTX) domain profile. / GAIN domain superfamily / GPCR proteolysis site, GPS, motif / GPS motif / GAIN-B domain profile. / G-protein-coupled receptor proteolytic site domain / CUB domain ...Pentaxin family / Pentraxin / C-reactive protein / pentaxin family / Pentraxin-related / Pentraxin (PTX) domain profile. / GAIN domain superfamily / GPCR proteolysis site, GPS, motif / GPS motif / GAIN-B domain profile. / G-protein-coupled receptor proteolytic site domain / CUB domain / Domain first found in C1r, C1s, uEGF, and bone morphogenetic protein. / CUB domain / CUB domain profile. / Spermadhesin, CUB domain superfamily / G-protein coupled receptors family 2 signature 2. / GPCR, family 2, secretin-like, conserved site / GPCR, family 2, secretin-like / 7 transmembrane receptor (Secretin family) / GPCR, family 2-like / G-protein coupled receptors family 2 profile 2. / Concanavalin A-like lectin/glucanase domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Adhesion G-protein coupled receptor G6
類似検索 - 構成要素
生物種Danio rerio (ゼブラフィッシュ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 2.38 Å
データ登録者Leon, K. / Arac, D.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)GM120322 米国
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2020
タイトル: Structural basis for adhesion G protein-coupled receptor Gpr126 function.
著者: Leon, K. / Cunningham, R.L. / Riback, J.A. / Feldman, E. / Li, J. / Sosnick, T.R. / Zhao, M. / Monk, K.R. / Arac, D.
履歴
登録2019年12月3日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02020年1月15日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12020年1月22日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation_author.identifier_ORCID / _citation_author.name
改定 1.22020年7月29日Group: Data collection / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / entity ...chem_comp / entity / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_entity_nonpoly / struct_conn / struct_site / struct_site_gen
Item: _chem_comp.name / _chem_comp.type ..._chem_comp.name / _chem_comp.type / _entity.pdbx_description / _pdbx_entity_nonpoly.name / _struct_conn.conn_type_id / _struct_conn.id / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.pdbx_role / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Adhesion G-protein coupled receptor G6
Q: Adhesion G-protein coupled receptor G6
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)90,25914
ポリマ－87,7852
非ポリマー2,47312
水3,549197
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: SAXS
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4610 Å2
ΔGint10 kcal/mol
Surface area36180 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)144.960, 59.448, 168.385
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 107.821, 90.000
Int Tables number5
Space group name H-MC121
Space group name HallC2y
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: -x,y,-z
#3: x+1/2,y+1/2,z
#4: -x+1/2,y+1/2,-z
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-1141-

HOH

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要素

#1: タンパク質 Adhesion G-protein coupled receptor G6 / G-protein coupled receptor 126


分子量: 86436.672 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Danio rerio (ゼブラフィッシュ)
遺伝子: adgrg6, gpr126 / 発現宿主: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ) / 参照: UniProt: C6KFA3
#2: タンパク質・ペプチド Adhesion G-protein coupled receptor G6 / G-protein coupled receptor 126


分子量: 1348.571 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Danio rerio (ゼブラフィッシュ)
遺伝子: adgrg6, gpr126 / 発現宿主: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ) / 参照: UniProt: C6KFA3
#3: 化合物 ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#4: 糖
ChemComp-NAG / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose / N-アセチル-β-D-グルコサミン


タイプ: D-saccharide, beta linking / 分子量: 221.208 Da / 分子数: 11 / 由来タイプ: 組換発現 / 式: C8H15NO6
識別子タイププログラム
DGlcpNAcbCONDENSED IUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
N-acetyl-b-D-glucopyranosamineCOMMON NAMEGMML 1.0
b-D-GlcpNAcIUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0
GlcNAcSNFG CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 197 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 4 Å3/Da / 溶媒含有率: 69.28 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
詳細: 50mM potassium dihydrogen phosphate, 20% (w/v) PEG 8000

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データ収集

回折平均測定温度: 120 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 23-ID-B / 波長: 1.033, 0.979
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2016年4月18日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長
ID波長 (Å)相対比
11.0331
20.9791
反射解像度: 2.38→47.9 Å / Num. obs: 43044 / % possible obs: 77.9 % / 冗長度: 2.9 % / Biso Wilson estimate: 24.25 Å2 / CC1/2: 0.557 / Rmerge(I) obs: 0.064 / Net I/σ(I): 15
反射 シェル解像度: 2.38→2.46 Å / 冗長度: 1.7 % / Rmerge(I) obs: 0.664 / Mean I/σ(I) obs: 0.9 / Num. unique obs: 686 / CC1/2: 0.557 / % possible all: 25.4

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC1.17.1_3660精密化
PHENIX1.17.1_3660精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
CRANK2位相決定
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 2.38→47.9 Å / SU ML: 0.2773 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.39 / 位相誤差: 31.2717
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2717 1752 5.09 %
Rwork0.2121 --
obs0.2152 34405 62.27 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
原子変位パラメータBiso mean: 39.29 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.38→47.9 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5762 0 155 197 6114
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.016027
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.20598218
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.06831008
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.00791039
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d7.4868857
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.38-2.440.4169160.2841268X-RAY DIFFRACTION6.79
2.44-2.520.316340.3113583X-RAY DIFFRACTION14.92
2.52-2.60.377580.2972909X-RAY DIFFRACTION22.93
2.6-2.690.3507700.29571326X-RAY DIFFRACTION33.01
2.69-2.80.3339840.29271737X-RAY DIFFRACTION42.94
2.8-2.920.35921030.29742188X-RAY DIFFRACTION54.66
2.92-3.080.33411550.27272660X-RAY DIFFRACTION66.58
3.08-3.270.34421690.24723054X-RAY DIFFRACTION75.68
3.27-3.520.30691830.22453583X-RAY DIFFRACTION88.82
3.52-3.880.28862330.19314013X-RAY DIFFRACTION99.86
3.88-4.440.23722070.16374057X-RAY DIFFRACTION99.98
4.44-5.590.19362020.16474114X-RAY DIFFRACTION99.93
5.59-47.90.23282380.21374161X-RAY DIFFRACTION99.75
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.1431916041050.05637313204280.02319213986090.0255158918347-0.02715120893260.122561385376-0.1804389721190.332002129145-0.0947911735492-0.01862589801210.107862842341-0.09365571160740.2056252917930.117304502679-0.09874593594680.2473772629410.2002686648030.06351750561530.601064183646-0.03428290263580.03755181381017.80978528545-38.5188491119-68.292331473
20.793180668983-0.414554315059-0.2446012899230.2532817277820.09473663678150.1940260665760.01448711326850.0772720619170.09104350450080.0164407113703-0.0101077962177-0.02683728707370.03671162810080.09729165348840.01969738484780.1593604504180.265516629287-0.02774093020510.326776992730.1062440079260.1169105224847.32055189452-19.987571584-34.3247165962
30.839322011696-0.2380480632270.0299745440261.19694053038-0.3362429805621.543786582250.0580976066186-0.0419488534554-0.09732461072980.182978760324-0.03200725433480.2800720451940.302135512139-0.140615294492-0.07111597025260.3436380182350.07495268769060.1011103751550.08602949702070.02734700571060.0624572414081-36.8425069563-13.1115200996-14.8998947702
47.48590764726-2.14753295582-0.6414968635676.02306925747-3.933172470253.18997984029-0.105524911861-0.351613220067-0.5419861565880.888193500580.3250248160050.2944568084020.241542740019-0.296793196919-0.213673456030.493360237693-0.08310197656940.01110814809390.1987041310120.01740091471360.188108241471-37.1412617056-19.1957837624-9.23041629617
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resid 3 through 398 )
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'A' and (resid 399 through 554 )
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'A' and (resid 555 through 768 )
4X-RAY DIFFRACTION4chain 'Q' and (resid 769 through 778 )

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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