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万見
- PDB-6v4e: Crystal Structure Analysis of Zebra Fish MDM -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6v4e
タイトルCrystal Structure Analysis of Zebra Fish MDM
要素
  • Protein Mdm4
  • Stapled peptide QSQQTF(0EH)NLWRLL(MK8)QN(NH2)
キーワードAPOPTOSIS / p53 binding
機能・相同性
機能・相同性情報


Oxidative Stress Induced Senescence / Oncogene Induced Senescence / Regulation of TP53 Degradation / Stabilization of p53 / ubiquitin-protein transferase activity / regulation of cell cycle / protein ubiquitination / negative regulation of apoptotic process / nucleus / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
MDM4 / : / MDM2 / SWIB/MDM2 domain / p53 negative regulator Mdm2/Mdm4 / SWIB/MDM2 domain / SWIB/MDM2 domain / SWIB/MDM2 domain profile. / SWIB/MDM2 domain superfamily / Zinc finger, C3HC4 type (RING finger) ...MDM4 / : / MDM2 / SWIB/MDM2 domain / p53 negative regulator Mdm2/Mdm4 / SWIB/MDM2 domain / SWIB/MDM2 domain / SWIB/MDM2 domain profile. / SWIB/MDM2 domain superfamily / Zinc finger, C3HC4 type (RING finger) / Zinc finger RanBP2 type profile. / Zinc finger RanBP2-type signature. / Zinc finger, RanBP2-type superfamily / Zinc finger, RanBP2-type / Zinc finger, RING/FYVE/PHD-type / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Danio rerio (ゼブラフィッシュ)
Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.62 Å
データ登録者Seo, H.-S. / Dhe-Paganon, S.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Cancer Institute (NIH/NCI) 米国
引用ジャーナル: Structure / 年: 2020
タイトル: Identification of a Structural Determinant for Selective Targeting of HDMX.
著者: Ben-Nun, Y. / Seo, H.S. / Harvey, E.P. / Hauseman, Z.J. / Wales, T.E. / Newman, C.E. / Cathcart, A.M. / Engen, J.R. / Dhe-Paganon, S. / Walensky, L.D.
履歴
登録2019年11月27日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02020年4月22日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12021年5月5日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year
改定 1.22023年10月11日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ncs_dom_lim
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_seq_id
改定 2.02023年11月15日Group: Atomic model / Data collection / Derived calculations
カテゴリ: atom_site / atom_site_anisotrop ...atom_site / atom_site_anisotrop / chem_comp_atom / chem_comp_bond / struct_conn
Item: _atom_site.auth_atom_id / _atom_site.label_atom_id ..._atom_site.auth_atom_id / _atom_site.label_atom_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_auth_atom_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_label_atom_id / _chem_comp_atom.atom_id / _chem_comp_bond.atom_id_1 / _chem_comp_bond.atom_id_2 / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Protein Mdm4
B: Protein Mdm4
C: Stapled peptide QSQQTF(0EH)NLWRLL(MK8)QN(NH2)
D: Stapled peptide QSQQTF(0EH)NLWRLL(MK8)QN(NH2)


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)28,4034
ポリマ－28,4034
非ポリマー00
水2,180121
1
A: Protein Mdm4
C: Stapled peptide QSQQTF(0EH)NLWRLL(MK8)QN(NH2)


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)14,2012
ポリマ－14,2012
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1240 Å2
ΔGint-9 kcal/mol
Surface area5780 Å2
手法PISA
2
B: Protein Mdm4
D: Stapled peptide QSQQTF(0EH)NLWRLL(MK8)QN(NH2)


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)14,2012
ポリマ－14,2012
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1230 Å2
ΔGint-9 kcal/mol
Surface area5840 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)66.950, 30.720, 69.260
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 106.890, 90.000
Int Tables number4
Space group name H-MP1211
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11chain A
21(chain B and (resid 17 through 39 or (resid 40...
12chain C
22chain D

NCSドメイン領域:
Dom-IDComponent-IDEns-IDBeg auth comp-IDBeg label comp-IDEnd auth comp-IDEnd label comp-IDSelection detailsAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
111LEULEULEULEUchain AAA17 - 10615 - 104
211LEULEUALAALA(chain B and (resid 17 through 39 or (resid 40...BB17 - 3915 - 37
221GLNGLNGLUGLU(chain B and (resid 17 through 39 or (resid 40...BB40 - 4238 - 40
231LEULEULEULEU(chain B and (resid 17 through 39 or (resid 40...BB17 - 10615 - 104
241LEULEULEULEU(chain B and (resid 17 through 39 or (resid 40...BB17 - 10615 - 104
251LEULEULEULEU(chain B and (resid 17 through 39 or (resid 40...BB17 - 10615 - 104
261LEULEULEULEU(chain B and (resid 17 through 39 or (resid 40...BB17 - 10615 - 104
112GLNGLNNH2NH2chain CCC16 - 303 - 17
212GLNGLNNH2NH2chain DDD16 - 303 - 17

NCSアンサンブル:
ID
1
2

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要素

#1: タンパク質 Protein Mdm4 / Double minute 4 protein / Mdm2-like p53-binding protein / Protein Mdmx / p53-binding protein Mdm4


分子量: 12129.982 Da / 分子数: 2 / 変異: L46V, V95L / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Danio rerio (ゼブラフィッシュ)
遺伝子: mdm4, mdmx / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q7ZUW7
#2: タンパク質・ペプチド Stapled peptide QSQQTF(0EH)NLWRLL(MK8)QN(NH2)


分子量: 2071.424 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト)
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 121 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.4 Å3/Da / 溶媒含有率: 48.74 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / 詳細: 100mM sodium citrate (pH 5.0), 1.8M sodium malonate

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 24-ID-E / 波長: 0.9792 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M-F / 検出器: PIXEL / 日付: 2018年11月14日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9792 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.62→54.68 Å / Num. obs: 34317 / % possible obs: 98.4 % / 冗長度: 3.3 % / Biso Wilson estimate: 23.376 Å2 / Rpim(I) all: 0.031 / Rrim(I) all: 0.057 / Net I/σ(I): 12.5 / Num. measured all: 114469
反射 シェル解像度: 1.62→1.65 Å / 冗長度: 3.1 % / Mean I/σ(I) obs: 1 / Num. measured all: 4976 / Num. unique obs: 1599 / Rpim(I) all: 0.825 / Rrim(I) all: 1.502 / % possible all: 93.4

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
xia2データスケーリング
PHENIX1.14_3260精密化
PDB_EXTRACT3.25データ抽出
XDSデータ削減
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 4N5T

4n5t


解像度: 1.62→54.678 Å / SU ML: 0.23 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 22.28
Rfactor反射数%反射
Rfree0.1985 1673 4.88 %
Rwork0.1598 --
obs0.1616 34307 98.33 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 88.19 Å2 / Biso mean: 38.2382 Å2 / Biso min: 19.12 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.62→54.678 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1662 0 0 121 1783
Biso mean---48.46 -
残基数----210
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0061699
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.8462293
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d8.5311015
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.052258
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.005289
Refine LS restraints NCS
Ens-IDDom-IDAuth asym-ID数Refine-IDRmsタイプ
11A542X-RAY DIFFRACTION5.169TORSIONAL
12B542X-RAY DIFFRACTION5.169TORSIONAL
21C70X-RAY DIFFRACTION5.169TORSIONAL
22D70X-RAY DIFFRACTION5.169TORSIONAL
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection Rwork% reflection obs (%)
1.62-1.66770.34011180.2894259295
1.6677-1.72150.3241470.27052725100
1.7215-1.78310.32061360.2515271899
1.7831-1.85450.2921500.2192269999
1.8545-1.93890.22641250.1658274199
1.9389-2.04110.22641450.1493274099
2.0411-2.1690.16471450.1342273499
2.169-2.33640.16081520.1287264197
2.3364-2.57160.17291470.1351274399
2.5716-2.94360.21221450.1642273099
2.9436-3.70860.19781250.1566276198
3.7086-54.6780.18071380.1561281097

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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