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万見
- PDB-6v3g: Cryo-EM structure of Ca2+-free hsSlo1 channel -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6v3g
タイトルCryo-EM structure of Ca2+-free hsSlo1 channel
要素Calcium-activated potassium channel subunit alpha-1
キーワードTRANSPORT PROTEIN / High conductance Ca2+-activated K+ channel / Slo1 channel / BK channel / MaxiK channel
機能・相同性
機能・相同性情報


Acetylcholine inhibits contraction of outer hair cells / micturition / Ca2+ activated K+ channels / large conductance calcium-activated potassium channel activity / calcium-activated potassium channel activity / negative regulation of cell volume / smooth muscle contraction involved in micturition / response to carbon monoxide / Sensory processing of sound by inner hair cells of the cochlea / response to osmotic stress ...Acetylcholine inhibits contraction of outer hair cells / micturition / Ca2+ activated K+ channels / large conductance calcium-activated potassium channel activity / calcium-activated potassium channel activity / negative regulation of cell volume / smooth muscle contraction involved in micturition / response to carbon monoxide / Sensory processing of sound by inner hair cells of the cochlea / response to osmotic stress / cGMP effects / intracellular potassium ion homeostasis / voltage-gated potassium channel activity / voltage-gated potassium channel complex / potassium ion transmembrane transport / regulation of membrane potential / response to calcium ion / caveola / potassium ion transport / vasodilation / actin binding / postsynaptic membrane / response to hypoxia / apical plasma membrane / positive regulation of apoptotic process / metal ion binding / identical protein binding / membrane / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
: / Ca2+-activated K+ channel Slowpoke, TrkA_C like domain / Calcium-activated potassium channel BK, alpha subunit / : / Calcium-activated BK potassium channel alpha subunit / Calcium-activated potassium channel slowpoke-like RCK domain / Regulator of K+ conductance, N-terminal / RCK N-terminal domain profile. / Ion transport domain / Ion transport protein / NAD(P)-binding domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Calcium-activated potassium channel subunit alpha-1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 4 Å
データ登録者Tao, X. / MacKinnon, R.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)GM43949 米国
引用ジャーナル: Elife / 年: 2019
タイトル: Molecular structures of the human Slo1 K channel in complex with β4.
著者: Xiao Tao / Roderick MacKinnon /
要旨: Slo1 is a Ca- and voltage-activated K channel that underlies skeletal and smooth muscle contraction, audition, hormone secretion and neurotransmitter release. In mammals, Slo1 is regulated by ...Slo1 is a Ca- and voltage-activated K channel that underlies skeletal and smooth muscle contraction, audition, hormone secretion and neurotransmitter release. In mammals, Slo1 is regulated by auxiliary proteins that confer tissue-specific gating and pharmacological properties. This study presents cryo-EM structures of Slo1 in complex with the auxiliary protein, β4. Four β4, each containing two transmembrane helices, encircle Slo1, contacting it through helical interactions inside the membrane. On the extracellular side, β4 forms a tetrameric crown over the pore. Structures with high and low Ca concentrations show that identical gating conformations occur in the absence and presence of β4, implying that β4 serves to modulate the relative stabilities of 'pre-existing' conformations rather than creating new ones. The effects of β4 on scorpion toxin inhibition kinetics are explained by the crown, which constrains access but does not prevent binding.
履歴
登録2019年11月25日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02019年12月25日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12020年10月7日Group: Database references / カテゴリ: citation / Item: _citation.title
改定 1.22024年3月6日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / em_3d_fitting_list / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _em_3d_fitting_list.accession_code / _em_3d_fitting_list.initial_refinement_model_id / _em_3d_fitting_list.source_name / _em_3d_fitting_list.type

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構造の表示

ムービー
  • 登録構造単位
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • EMマップとの重ね合わせ
  • マップデータ: EMDB-21036
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
B: Calcium-activated potassium channel subunit alpha-1
A: Calcium-activated potassium channel subunit alpha-1
C: Calcium-activated potassium channel subunit alpha-1
D: Calcium-activated potassium channel subunit alpha-1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)479,9524
ポリマ－479,9524
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551
Buried area14800 Å2
ΔGint-92 kcal/mol
Surface area155970 Å2

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要素

#1: タンパク質
Calcium-activated potassium channel subunit alpha-1 / BK channel / BKCA alpha / Calcium-activated potassium channel / subfamily M subunit alpha-1 / K(VCA) ...BK channel / BKCA alpha / Calcium-activated potassium channel / subfamily M subunit alpha-1 / K(VCA)alpha / KCa1.1 / Maxi K channel / MaxiK / Slo-alpha / Slo1 / Slowpoke homolog / hSlo


分子量: 119988.062 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: KCNMA1, KCNMA, SLO / 細胞株 (発現宿主): HEK293S GnTI- / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: Q12791

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: Ca2+-free hsSlo1 channel / タイプ: COMPLEX
詳細: human high conductance Ca2+-activated K+ channel Slo1 (BK) in the absence of Calcium
Entity ID: all / 由来: RECOMBINANT
分子量実験値: NO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
由来(組換発現)生物種: Homo sapiens (ヒト) / 株: HEK293S GnTI-
緩衝液pH: 8
緩衝液成分
ID濃度名称式Buffer-ID
1450 mMpotassium chlorideKCl1
220 mMTrisC4H11NO31
30.5 mMDigitoninC56H92O291
45 mMEGTAC14H24N2O101
515 mMmagnesium chlorideMgCl21
試料濃度: 8.5 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
試料支持グリッドの材料: GOLD / グリッドのサイズ: 400 divisions/in. / グリッドのタイプ: Quantifoil R1.2/1.3
急速凍結装置: FEI VITROBOT MARK IV / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 100 % / 凍結前の試料温度: 295 K / 詳細: Blot for 4 seconds before plunging.

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 2400 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 800 nm / Cs: 2.7 mm / C2レンズ絞り径: 70 µm / アライメント法: COMA FREE
試料ホルダ凍結剤: NITROGEN
試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
撮影平均露光時間: 15 sec. / 電子線照射量: 89 e/Å2 / 検出モード: SUPER-RESOLUTION
フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)
撮影したグリッド数: 1 / 実像数: 1292
画像スキャン動画フレーム数/画像: 50 / 利用したフレーム数/画像: 1-50

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解析

ソフトウェア名称: PHENIX / バージョン: 1.12_2829: / 分類: 精密化
EMソフトウェア
ID名称バージョンカテゴリFitting-ID
1Gautomatchv0.56_sm61_cu8.0粒子像選択
2SerialEM画像取得
4Gctf1.06CTF補正
7UCSF Chimera1.13.1モデルフィッティング1
8Coot0.8.9.2モデルフィッティング1
10cryoSPARC2.9.0初期オイラー角割当
11FREALIGN9.11最終オイラー角割当
12RELION3.0.8分類
13FREALIGN9.11３次元再構成
14PHENIX1.16モデル精密化1
27PHENIX1.16モデル精密化2
CTF補正タイプ: NONE
対称性点対称性: C4 (4回回転対称)
3次元再構成解像度: 4 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 53961 / 対称性のタイプ: POINT
原子モデル構築
IDプロトコル空間
1RIGID BODY FITREAL
2AB INITIO MODELREAL
原子モデル構築
IDPDB-ID 3D fitting-IDAccession codeInitial refinement model-IDSource nameタイプ
16V35

6v35

16V351PDBexperimental model
22
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
ELECTRON MICROSCOPYf_bond_d0.00729264
ELECTRON MICROSCOPYf_angle_d0.94239700
ELECTRON MICROSCOPYf_dihedral_angle_d8.16917300
ELECTRON MICROSCOPYf_chiral_restr0.0554536
ELECTRON MICROSCOPYf_plane_restr0.0075000

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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