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- PDB-6v2m: Structure of Escherichia coli Asp269Asn mutant phosphoenolpyruvat... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6v2m
タイトルStructure of Escherichia coli Asp269Asn mutant phosphoenolpyruvate carboxykinase
要素Phosphoenolpyruvate carboxykinase (ATP)
キーワードLYASE / enzyme / phosphoenolpyruvate carboxykinase
機能・相同性
機能・相同性情報


phosphoenolpyruvate carboxykinase (ATP) / phosphoenolpyruvate carboxykinase (ATP) activity / gluconeogenesis / kinase activity / calcium ion binding / magnesium ion binding / ATP binding / metal ion binding / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Phosphoenolpyruvate carboxykinase, ATP-utilising / Phosphoenolpyruvate carboxykinase (ATP), conserved site / Phosphoenolpyruvate carboxykinase / Phosphoenolpyruvate carboxykinase (ATP) signature. / Phosphoenolpyruvate Carboxykinase; domain 2 / Phosphoenolpyruvate Carboxykinase, domain 2 / Phosphoenolpyruvate Carboxykinase; domain 1 / Phosphoenolpyruvate Carboxykinase, domain 1 / Phosphoenolpyruvate Carboxykinase; domain 3 - #20 / Phosphoenolpyruvate carboxykinase, C-terminal ...Phosphoenolpyruvate carboxykinase, ATP-utilising / Phosphoenolpyruvate carboxykinase (ATP), conserved site / Phosphoenolpyruvate carboxykinase / Phosphoenolpyruvate carboxykinase (ATP) signature. / Phosphoenolpyruvate Carboxykinase; domain 2 / Phosphoenolpyruvate Carboxykinase, domain 2 / Phosphoenolpyruvate Carboxykinase; domain 1 / Phosphoenolpyruvate Carboxykinase, domain 1 / Phosphoenolpyruvate Carboxykinase; domain 3 - #20 / Phosphoenolpyruvate carboxykinase, C-terminal / Phosphoenolpyruvate carboxykinase, N-terminal / Phosphoenolpyruvate Carboxykinase; domain 3 / Beta Complex / Alpha-Beta Complex / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / Phosphoenolpyruvate carboxykinase (ATP) / Phosphoenolpyruvate carboxykinase (ATP)
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.66 Å
データ登録者Sokaribo, A.S. / Cotelesage, J.H.
引用ジャーナル: Biochim Biophys Acta Gen Subj / 年: 2020
タイトル: Kinetic and structural analysis of Escherichia coli phosphoenolpyruvate carboxykinase mutants.
著者: Sokaribo, A. / Novakovski, B.A.A. / Cotelesage, J. / White, A.P. / Sanders, D. / Goldie, H.
履歴
登録2019年11月25日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02019年12月11日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12020年1月22日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD ..._citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year
改定 1.22023年10月11日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_conn
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Phosphoenolpyruvate carboxykinase (ATP)
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)60,3574
ポリマ－59,7851
非ポリマー5723
水5,891327
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)124.780, 94.220, 46.540
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 94.790, 90.000
Int Tables number5
Space group name H-MC121
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-820-

HOH

21A-941-

HOH

31A-993-

HOH

41A-1010-

HOH

-
要素

#1: タンパク質 Phosphoenolpyruvate carboxykinase (ATP) / PEPCK


分子量: 59785.324 Da / 分子数: 1 / 変異: D269N / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 遺伝子: pckA, D9G24_04840 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: A0A400L9R1, UniProt: P22259*PLUS, phosphoenolpyruvate carboxykinase (ATP)
#2: 化合物 ChemComp-ATP / ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / ATP


分子量: 507.181 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H16N5O13P3 / コメント: ATP, エネルギー貯蔵分子*YM
#3: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#4: 化合物 ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 327 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.32 Å3/Da / 溶媒含有率: 47 %
結晶化温度: 293 K / 手法: マイクロバッチ法
詳細: 2ul drop with 2 mg/ml protein, 5 mM Calcium chloride, 5mM Magnesium chloride, 2 mM ATP, 2mM Pyruvate, 1 mM EDTA, 200 mM Ammonium acetate, 100 mM Sodium acetate, 0.01 mM DTT, 30% PEG 4000 was ...詳細: 2ul drop with 2 mg/ml protein, 5 mM Calcium chloride, 5mM Magnesium chloride, 2 mM ATP, 2mM Pyruvate, 1 mM EDTA, 200 mM Ammonium acetate, 100 mM Sodium acetate, 0.01 mM DTT, 30% PEG 4000 was added to 2 ul drop containing 2 M sodium aceate, 0.1 M Tris pH 8.2 30% PEG 4000. After a week a rod like crystal was removed and soaked in a solution with 30% glycerol 1mM EDTA, 100 mM sodium acetate 200mM ammonium acetate and 12% PEG 4000. The crystal was put into a loop and flash cooled in liquid notrogen

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データ収集

回折平均測定温度: 105 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: CLSI / ビームライン: 08B1-1 / 波長: 0.98 Å
検出器タイプ: RAYONIX MX300HE / 検出器: CCD / 日付: 2014年2月28日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.98 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.66→47.11 Å / Num. obs: 63107 / % possible obs: 99.7 % / 冗長度: 4.2 % / Biso Wilson estimate: 26.15 Å2 / CC1/2: 0.997 / Rmerge(I) obs: 0.1151 / Rpim(I) all: 0.06368 / Rrim(I) all: 0.1318 / Net I/σ(I): 7.96
反射 シェル解像度: 1.66→1.719 Å / 冗長度: 4.2 % / Rmerge(I) obs: 2.915 / Mean I/σ(I) obs: 0.65 / Num. unique obs: 6242 / CC1/2: 0.175 / Rpim(I) all: 1.613 / Rrim(I) all: 3.34 / % possible all: 98.71

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.17.1_3660精密化
Coot1.17.1_3660モデル構築
PDB_EXTRACT3.25データ抽出
XDSデータ削減
XDSデータスケーリング
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1AYL

1ayl


解像度: 1.66→46.38 Å / SU ML: 0.29 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 25.78
Rfactor反射数%反射
Rwork0.1848 --
Rfree-3152 5 %
obs-63107 99.7 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
原子変位パラメータBiso max: 99.53 Å2 / Biso mean: 30.3933 Å2 / Biso min: 15.03 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.66→46.38 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4099 0 33 327 4459
Biso mean--25.86 36.81 -
残基数----531
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 23

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
1.66-1.680.41691320.41112506263898
1.68-1.710.40131360.39142582271899
1.71-1.740.35821370.38326132750100
1.74-1.770.41391350.343125702705100
1.77-1.80.32211380.328726052743100
1.8-1.840.3381370.28626032740100
1.84-1.870.33371370.269726192756100
1.87-1.910.26471360.262725762712100
1.91-1.960.28141370.235926092746100
1.96-2.010.28231380.22826142752100
2.01-2.060.26581350.224525712706100
2.06-2.120.26691380.215126132751100
2.12-2.190.2371370.196226062743100
2.19-2.270.23861360.183825792715100
2.27-2.360.20681380.17626242762100
2.36-2.470.2121380.178326132751100
2.47-2.60.23571380.175926322770100
2.6-2.760.21291370.179126022739100
2.76-2.970.22631360.187125812717100
2.97-3.270.21721390.169726372776100
3.27-3.750.18721370.155826172754100
3.75-4.720.15791390.133326312770100
4.72-47.110.18581410.148626722813100

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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