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- PDB-6v2e: Crystal structure of the human CLR:RAMP2 extracellular domain het... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6v2e
タイトルCrystal structure of the human CLR:RAMP2 extracellular domain heterodimer with bound high-affinity adrenomedullin S45R/K46L/S48G/Q50W variant
要素
  • ADM
  • Maltose/maltodextrin-binding periplasmic protein,Receptor activity-modifying protein 2,Calcitonin gene-related peptide type 1 receptor
キーワードMEMBRANE PROTEIN / Class B GPCR / Peptide Hormone
機能・相同性
機能・相同性情報


adrenomedullin receptor binding / positive regulation of progesterone biosynthetic process / vascular associated smooth muscle cell development / CGRP receptor complex / calcitonin gene-related peptide receptor signaling pathway / adrenomedullin binding / basement membrane assembly / cellular response to sucrose stimulus / adrenomedullin receptor activity / adrenomedullin receptor complex ...adrenomedullin receptor binding / positive regulation of progesterone biosynthetic process / vascular associated smooth muscle cell development / CGRP receptor complex / calcitonin gene-related peptide receptor signaling pathway / adrenomedullin binding / basement membrane assembly / cellular response to sucrose stimulus / adrenomedullin receptor activity / adrenomedullin receptor complex / neuron projection regeneration / adrenomedullin receptor signaling pathway / calcitonin receptor activity / spongiotrophoblast layer development / vascular associated smooth muscle cell proliferation / calcitonin gene-related peptide receptor activity / Calcitonin-like ligand receptors / branching involved in labyrinthine layer morphogenesis / positive regulation of vasculogenesis / regulation of systemic arterial blood pressure / bicellular tight junction assembly / regulation of the force of heart contraction / regulation of G protein-coupled receptor signaling pathway / adherens junction assembly / regulation of urine volume / G protein-coupled receptor internalization / negative regulation of vascular permeability / sprouting angiogenesis / negative regulation of vasoconstriction / positive regulation of heart rate / detection of maltose stimulus / maltose transport complex / response to starvation / odontogenesis of dentin-containing tooth / carbohydrate transport / G protein-coupled receptor signaling pathway, coupled to cyclic nucleotide second messenger / androgen metabolic process / carbohydrate transmembrane transporter activity / maltose binding / maltose transport / developmental growth / maltodextrin transmembrane transport / cellular response to vascular endothelial growth factor stimulus / vasculogenesis / animal organ regeneration / coreceptor activity / negative regulation of endothelial cell apoptotic process / ATP-binding cassette (ABC) transporter complex, substrate-binding subunit-containing / clathrin-coated pit / response to glucocorticoid / cellular response to hormone stimulus / positive regulation of vascular associated smooth muscle cell proliferation / ATP-binding cassette (ABC) transporter complex / cAMP-mediated signaling / cell chemotaxis / neural tube closure / protein localization to plasma membrane / G protein-coupled receptor activity / female pregnancy / intracellular protein transport / response to insulin / adenylate cyclase-activating G protein-coupled receptor signaling pathway / hormone activity / receptor internalization / regulation of blood pressure / positive regulation of angiogenesis / calcium ion transport / protein transport / heart development / positive regulation of cytosolic calcium ion concentration / outer membrane-bounded periplasmic space / G alpha (s) signalling events / angiogenesis / cell population proliferation / response to lipopolysaccharide / periplasmic space / cell surface receptor signaling pathway / lysosome / receptor complex / response to hypoxia / endosome / inflammatory response / positive regulation of apoptotic process / G protein-coupled receptor signaling pathway / negative regulation of cell population proliferation / signaling receptor binding / DNA damage response / positive regulation of cell population proliferation / positive regulation of gene expression / cell surface / endoplasmic reticulum / signal transduction / extracellular space / extracellular region / membrane / plasma membrane / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Pro-adrenomedullin / GPCR, family 2, calcitonin gene-related peptide, type 1 receptor / Receptor activity modifying protein / RAMP domain superfamily / Receptor activity modifying family / GPCR, family 2, calcitonin receptor family / Calcitonin/adrenomedullin / Calcitonin / CGRP / IAPP family / G-protein coupled receptors family 2 signature 1. / Hormone receptor domain ...Pro-adrenomedullin / GPCR, family 2, calcitonin gene-related peptide, type 1 receptor / Receptor activity modifying protein / RAMP domain superfamily / Receptor activity modifying family / GPCR, family 2, calcitonin receptor family / Calcitonin/adrenomedullin / Calcitonin / CGRP / IAPP family / G-protein coupled receptors family 2 signature 1. / Hormone receptor domain / GPCR, family 2, extracellular hormone receptor domain / G-protein coupled receptors family 2 profile 1. / Domain present in hormone receptors / GPCR family 2, extracellular hormone receptor domain superfamily / G-protein coupled receptors family 2 signature 2. / GPCR, family 2, secretin-like, conserved site / GPCR, family 2, secretin-like / 7 transmembrane receptor (Secretin family) / GPCR, family 2-like / G-protein coupled receptors family 2 profile 2. / Maltose/Cyclodextrin ABC transporter, substrate-binding protein / Solute-binding family 1, conserved site / Bacterial extracellular solute-binding proteins, family 1 signature. / Bacterial extracellular solute-binding protein / Bacterial extracellular solute-binding protein
類似検索 - ドメイン・相同性
alpha-maltose / FORMIC ACID / AMINO GROUP / Receptor activity-modifying protein 2 / Maltose/maltodextrin-binding periplasmic protein / Pro-adrenomedullin / Calcitonin gene-related peptide type 1 receptor
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.83 Å
データ登録者Booe, J.M. / Pioszak, A.A.
資金援助 米国, 2件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)R01GM104251 米国
American Heart Association18PRE33990152 米国
引用ジャーナル: Acs Pharmacol Transl Sci / 年: 2020
タイトル: Picomolar Affinity Antagonist and Sustained Signaling Agonist Peptide Ligands for the Adrenomedullin and Calcitonin Gene-Related Peptide Receptors.
著者: Booe, J.M. / Warner, M.L. / Pioszak, A.A.
履歴
登録2019年11月22日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02020年8月5日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12020年9月9日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title
改定 1.22023年10月11日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Maltose/maltodextrin-binding periplasmic protein,Receptor activity-modifying protein 2,Calcitonin gene-related peptide type 1 receptor
B: ADM
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)68,6657
ポリマ－68,1682
非ポリマー4965
水10,845602
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3520 Å2
ΔGint-7 kcal/mol
Surface area24800 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)68.017, 84.993, 123.064
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

-
タンパク質 / タンパク質・ペプチド / 糖 , 3種, 3分子 AB

#1: タンパク質 Maltose/maltodextrin-binding periplasmic protein,Receptor activity-modifying protein 2,Calcitonin gene-related peptide type 1 receptor / MMBP / Maltodextrin-binding protein / Maltose-binding protein / MBP / Calcitonin-receptor-like ...MMBP / Maltodextrin-binding protein / Maltose-binding protein / MBP / Calcitonin-receptor-like receptor activity-modifying protein 2 / CRLR activity-modifying protein 2 / CGRP type 1 receptor / Calcitonin receptor-like receptor


分子量: 66308.352 Da / 分子数: 1 / 変異: L106R,RAMP2 L106R / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Escherichia coli (strain K12) (大腸菌), (組換発現) Homo sapiens (ヒト)
株: K12 / 遺伝子: malE, b4034, JW3994, RAMP2, CALCRL, CGRPR / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P0AEX9, UniProt: O60895, UniProt: Q16602
#2: タンパク質・ペプチド ADM


分子量: 1860.102 Da / 分子数: 1 / 変異: S45R, K46L, S48G, Q50W / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P35318
#3: 多糖 alpha-D-glucopyranose-(1-4)-alpha-D-glucopyranose / alpha-maltose


タイプ: oligosaccharide, Oligosaccharide / クラス: 栄養素 / 分子量: 342.297 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: oligosaccharide / 参照: alpha-maltose
記述子タイププログラム
DGlcpa1-4DGlcpa1-ROHGlycam Condensed SequenceGMML 1.0
WURCS=2.0/1,2,1/[a2122h-1a_1-5]/1-1/a4-b1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[][a-D-Glcp]{[(4+1)][a-D-Glcp]{}}LINUCSPDB-CARE

-
非ポリマー , 3種, 606分子

#4: 化合物 ChemComp-FMT / FORMIC ACID / ギ酸


分子量: 46.025 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: CH2O2
#5: 化合物 ChemComp-NH2 / AMINO GROUP / アンモニア


分子量: 16.023 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: NH2
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 602 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかN

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.61 Å3/Da / 溶媒含有率: 52.86 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8.3
詳細: 20% PEG MME 5000, 0.1 M sodium HEPEs pH 8.2, 150 mM sodium formate, 3% (v/v) dimethyl sulfoxide

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データ収集

回折平均測定温度: 105 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 21-ID-G / 波長: 0.9786 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 300 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2018年12月1日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9786 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.83→50 Å / Num. obs: 63239 / % possible obs: 99.6 % / 冗長度: 7.4 % / Rmerge(I) obs: 0.087 / Rpim(I) all: 0.034 / Rrim(I) all: 0.093 / Χ2: 0.907 / Net I/σ(I): 6.8 / Num. measured all: 468938
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique obsCC1/2Rpim(I) allRrim(I) allΧ2% possible all
1.83-1.866.91.1830640.6310.4761.2740.58998.9
1.86-1.97.31.00631200.6980.3961.0820.61599
1.9-1.937.50.79730990.8050.3090.8550.64699.1
1.93-1.977.50.64431140.8740.250.6910.66399.5
1.97-2.017.50.49131310.9160.190.5270.68299.6
2.01-2.067.50.41731320.9340.1620.4480.70399.4
2.06-2.117.50.3530810.9550.1360.3750.74499.4
2.11-2.177.50.28831530.9660.1120.310.74399.5
2.17-2.237.50.24431290.9750.0950.2610.76799.4
2.23-2.317.50.21631220.980.0840.2320.85999.5
2.31-2.397.50.18231520.9850.0710.1950.89499.7
2.39-2.487.50.15331510.990.0590.1640.92699.8
2.48-2.67.50.13131660.9910.0510.1410.96299.7
2.6-2.737.50.10231650.9950.040.1090.97199.9
2.73-2.97.50.08731620.9960.0340.0931.00499.8
2.9-3.137.50.07531910.9950.0290.0811.27399.8
3.13-3.447.40.06232030.9960.0240.0671.55799.8
3.44-3.947.40.04432150.9980.0180.0481.44199.9
3.94-4.977.30.03132730.9990.0120.0341.05699.9
4.97-506.90.02934160.9990.0120.0310.97199.6

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000v.712データスケーリング
REFMAC5.8.0238精密化
PDB_EXTRACT3.25データ抽出
HKL-2000v.712データ削減
PHASER2.8.2位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 4RWF

4rwf


解像度: 1.83→36.97 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.97 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.96 / SU B: 5.071 / SU ML: 0.079 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.107 / ESU R Free: 0.105
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES : WITH TLS ADDED
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.1896 3235 5.1 %RANDOM
Rwork0.1565 ---
obs0.1582 59946 99.44 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å
原子変位パラメータBiso max: 86.18 Å2 / Biso mean: 29.177 Å2 / Biso min: 14.58 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.39 Å20 Å20 Å2
2---0.09 Å20 Å2
3----0.31 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.83→36.97 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4529 0 33 602 5164
Biso mean--25.64 37.74 -
残基数----571
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.010.0134803
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0020.0174313
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.531.6536550
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.411.58710086
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.2715602
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg34.67724.303251
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg13.74615797
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg16.8061517
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0830.2626
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0080.025416
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.02987
LS精密化 シェル解像度: 1.831→1.879 Å / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.309 242 -
Rwork0.27 4263 -
all-4505 -
obs--97.17 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.1673-0.3097-1.04271.4237-0.00042.1599-0.14880.0605-0.11740.03710.0176-0.00980.3383-0.12890.13120.0565-0.0260.0220.0315-0.02240.022-25.1222.063-12.724
23.31732.0387-1.59874.4783-1.08733.2027-0.10260.0123-0.299-0.130.0145-0.1230.1420.03670.08810.03030.01110.01680.0077-0.00510.06195.23614.132-28.828
32.3572-0.12270.34131.660.33094.3334-0.0809-0.13850.20840.00350.0787-0.0178-0.03470.10340.00220.00610.0059-0.00120.015-0.010.02894.45528.08-16.102
46.1216-1.3822.76824.4824-1.40298.9257-0.0571-0.18310.0740.04870.08280.5532-0.2098-0.7521-0.02570.0369-0.01120.03340.0915-0.02620.1102-9.33725.3-16.702
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A3 - 374
2X-RAY DIFFRACTION1A2201
3X-RAY DIFFRACTION2A1055 - 1139
4X-RAY DIFFRACTION3A2032 - 2129
5X-RAY DIFFRACTION4B37 - 52
6X-RAY DIFFRACTION4B101

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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