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万見
- PDB-6uvo: Structure of antibody 3G12 bound to the central conserved domain ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6uvo
タイトルStructure of antibody 3G12 bound to the central conserved domain of RSV G
要素
  • 3G12 Fab Heavy chain
  • 3G12 Fab light chain
  • Major surface glycoprotein G
キーワードVIRAL PROTEIN / IMMUNE SYSTEM / RSV / glycoprotein / G glycoprotein / viral attachment protein / antibody
機能・相同性
機能・相同性情報


Translation of respiratory syncytial virus mRNAs / adhesion receptor-mediated virion attachment to host cell / RSV-host interactions / Assembly and release of respiratory syncytial virus (RSV) virions / Maturation of hRSV A proteins / Respiratory syncytial virus (RSV) attachment and entry / symbiont entry into host cell / virus-mediated perturbation of host defense response / host cell plasma membrane / virion membrane ...Translation of respiratory syncytial virus mRNAs / adhesion receptor-mediated virion attachment to host cell / RSV-host interactions / Assembly and release of respiratory syncytial virus (RSV) virions / Maturation of hRSV A proteins / Respiratory syncytial virus (RSV) attachment and entry / symbiont entry into host cell / virus-mediated perturbation of host defense response / host cell plasma membrane / virion membrane / extracellular region / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Major surface glycoprotein G / Pneumovirus attachment glycoprotein G / Immunoglobulins / Immunoglobulin-like / Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Major surface glycoprotein G
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
Human respiratory syncytial virus A (ウイルス)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.9 Å
データ登録者Fedechkin, S.O. / George, N.L. / Nunez Castrejon, A.M. / Dillen, J. / Kauvar, L.M. / DuBois, R.M.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute Of Allergy and Infectious Diseases (NIH/NIAID)1R21AI130605 米国
引用ジャーナル: J.Virol. / 年: 2020
タイトル: Conformational Flexibility in Respiratory Syncytial Virus G Neutralizing Epitopes.
著者: Fedechkin, S.O. / George, N.L. / Nunez Castrejon, A.M. / Dillen, J.R. / Kauvar, L.M. / DuBois, R.M.
履歴
登録2019年11月3日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02019年12月18日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12020年1月1日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year / _citation_author.name
改定 1.22020年3月11日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.title / _citation.year
改定 1.32023年10月11日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.42024年10月30日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
L: 3G12 Fab light chain
H: 3G12 Fab Heavy chain
D: Major surface glycoprotein G


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)53,7933
ポリマ－53,7933
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area5900 Å2
ΔGint-35 kcal/mol
Surface area20510 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)139.330, 139.330, 94.770
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number152
Space group name H-MP3121

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要素

#1: 抗体 3G12 Fab light chain


分子量: 23218.771 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト)
発現宿主: Cricetulus griseus (モンゴルキヌゲネズミ)
#2: 抗体 3G12 Fab Heavy chain


分子量: 24838.816 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト)
発現宿主: Cricetulus griseus (モンゴルキヌゲネズミ)
#3: タンパク質・ペプチド Major surface glycoprotein G / Attachment glycoprotein G / Membrane-bound glycoprotein / mG


分子量: 5735.633 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Human respiratory syncytial virus A (strain A2) (ウイルス)
株: A2 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P03423
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 5.19 Å3/Da / 溶媒含有率: 76.29 %
結晶化温度: 277.15 K / 手法: 蒸気拡散法 / pH: 4.4
詳細: 1.8M Ammonium Sulfate, 100mM sodium acetate trihydrate pH4.4

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ALS / ビームライン: 8.3.1 / 波長: 1.11503 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2018年2月24日 / 詳細: Pilatus3 S, 25Hz, S/N 60-0134
放射モノクロメーター: Si(111) Khozu / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.11503 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.9→74.531 Å / Num. obs: 23682 / % possible obs: 99.5 % / 冗長度: 3.9 % / Biso Wilson estimate: 66.24 Å2 / CC1/2: 0.993 / Rmerge(I) obs: 0.109 / Rpim(I) all: 0.062 / Rrim(I) all: 0.126 / Net I/σ(I): 9.4
反射 シェル

Diffraction-ID: 1 / 冗長度: 3.8 %

解像度 (Å)Rmerge(I) obsNum. measured allNum. unique obsCC1/2Rpim(I) allRrim(I) allNet I/σ(I) obs% possible all
2.9-3.080.7321447537630.6010.4190.8471.999.5
8.7-74.530.03735619340.9970.0220.04321.198.4

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.10.1_2155精密化
Aimless0.5.27データスケーリング
PDB_EXTRACT3.24データ抽出
iMOSFLMデータ削減
PHASER位相決定
Cootモデル構築
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 5K59

5k59


解像度: 2.9→74.53 Å / SU ML: 0.32 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.33 / 位相誤差: 20.56
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2088 1993 8.42 %
Rwork0.193 --
obs0.1943 23665 99.18 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
原子変位パラメータBiso max: 190.21 Å2 / Biso mean: 63.3008 Å2 / Biso min: 27.71 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.9→74.53 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3595 0 0 0 3595
残基数----471
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0193693
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d2.0675040
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.243566
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.008643
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d24.0511324
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection Rwork% reflection obs (%)
2.9002-2.97270.31091390.2958153399
2.9727-3.05310.29511390.3046151299
3.0531-3.14290.30511450.28221533100
3.1429-3.24440.3181420.24921540100
3.2444-3.36030.24361430.2389153799
3.3603-3.49490.25761430.2181153799
3.4949-3.65390.22661430.2027154499
3.6539-3.84660.24061420.20621528100
3.8466-4.08760.18381430.1749154899
4.0876-4.40310.16771400.14471548100
4.4031-4.84620.15791420.1449154999
4.8462-5.54720.18131450.15211578100
5.5472-6.98810.21851450.2062157399
6.9881-74.530.16371420.188161297
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.6408-0.3531-0.03365.0262-1.57571.6970.03540.0268-0.07260.3340.0590.5314-0.0995-0.1187-0.08160.3407-0.0571-0.0170.3948-0.01210.3468-63.199740.421246.3516
20.59090.22330.07223.5267-1.1361.13150.069-0.0693-0.1112-0.0438-0.1129-0.1460.14770.19450.06470.31280.0087-0.0360.4352-0.01870.3531-50.016129.357640.0192
36.51065.0188-2.05355.054-0.69114.01440.1297-0.3054-0.01010.3036-0.33570.14120.7740.62780.19650.66170.0211-0.10040.4010.07730.5704-56.8687-0.989855.4021
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'L' and (resid 1 through 212 )L1 - 212
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'H' and (resid 2 through 229 )H2 - 229
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'D' and (resid 160 through 189 )D160 - 189

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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