+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 6uv6 | ||||||||||||
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Title | AtmM with bound rebeccamycin analogue | ||||||||||||
Components | D-glucose O-methyltransferase | ||||||||||||
Keywords | TRANSFERASE / methyltransferase / natural products / indolocarbazole / SAM | ||||||||||||
Function / homology | Function and homology information S-adenosylmethionine-dependent methyltransferase activity / methylation / metal ion binding Similarity search - Function | ||||||||||||
Biological species | Actinomadura melliaura (bacteria) | ||||||||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / MOLECULAR REPLACEMENT / molecular replacement / Resolution: 2.72 Å | ||||||||||||
Authors | Alvarado, S.K. / Wang, Z. / Miller, M.D. / Thorson, J.S. / Phillips Jr., G.N. | ||||||||||||
Funding support | United States, 3items
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Citation | Journal: To Be Published Title: Structure of AtmM Bound with Glycosylated Indolocarbazole Authors: Alvarado, S.K. / Miller, M.D. / Wang, Z. / Thorson, J.S. / Phillips Jr., G.N. | ||||||||||||
History |
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-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
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-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 6uv6.cif.gz | 535.3 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
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PDB format | pdb6uv6.ent.gz | 374.3 KB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 6uv6.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/uv/6uv6 ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/uv/6uv6 | HTTPS FTP |
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-Related structure data
Related structure data | 3busS S: Starting model for refinement |
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Similar structure data |
-Links
-Assembly
Deposited unit |
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3 |
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Unit cell |
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Noncrystallographic symmetry (NCS) | NCS domain:
NCS domain segments: Component-ID: 1 / Ens-ID: 1 / Beg auth comp-ID: GLN / Beg label comp-ID: GLN / End auth comp-ID: SER / End label comp-ID: SER / Auth seq-ID: 6 - 268 / Label seq-ID: 6 - 268
|
-Components
#1: Protein | Mass: 28669.395 Da / Num. of mol.: 3 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Actinomadura melliaura (bacteria) / Gene: atM / Production host: Escherichia coli BL21(DE3) (bacteria) / References: UniProt: Q0H2W9 #2: Chemical | #3: Chemical | #4: Water | ChemComp-HOH / | Has ligand of interest | Y | |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
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-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 3 Å3/Da / Density % sol: 58.93 % |
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Crystal grow | Temperature: 293 K / Method: vapor diffusion, sitting drop Details: 0.02M magnesium chloride hexahydrate, 0.1M HEPES PH7.5, 22%w/v Poly(acrylic acid sodium salt) 5100 |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K / Serial crystal experiment: N | ||||||||||||||||||||||||||||||
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Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: APS / Beamline: 23-ID-D / Wavelength: 1.0332 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||
Detector | Type: DECTRIS PILATUS3 X 6M / Detector: PIXEL / Date: Aug 15, 2019 | ||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation | Monochromator: Si(111) / Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray | ||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation wavelength | Wavelength: 1.0332 Å / Relative weight: 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection | Resolution: 2.72→55.63 Å / Num. obs: 28530 / % possible obs: 99.9 % / Redundancy: 6.7 % / CC1/2: 0.996 / Rmerge(I) obs: 0.166 / Rpim(I) all: 0.071 / Rrim(I) all: 0.181 / Net I/σ(I): 7.8 / Num. measured all: 192029 / Scaling rejects: 67 | ||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection shell | Diffraction-ID: 1
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-Phasing
Phasing | Method: molecular replacement | |||||||||
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Phasing MR |
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-Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: MOLECULAR REPLACEMENT Starting model: 3bus Resolution: 2.72→55.63 Å / SU ML: 0.4519 / Cross valid method: FREE R-VALUE / σ(F): 1.35 / Phase error: 28.2253
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Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso mean: 78.86 Å2 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 2.72→55.63 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell |
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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