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- PDB-6upc: Structure of trehalose-6-phosphate phosphatase from Salmonella ty... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6upc
タイトルStructure of trehalose-6-phosphate phosphatase from Salmonella typhimurium in complex with trehalose 6-sulfate
要素Trehalose-phosphate phosphatase
キーワードHYDROLASE / HAD Superfamily / Rossmann fold / sugar binding
機能・相同性
機能・相同性情報


trehalose-phosphatase / trehalose-phosphatase activity / trehalose biosynthetic process / magnesium ion binding
類似検索 - 分子機能
Trehalose 6-phosphate OTSB-like / Trehalose-phosphatase / Trehalose-phosphatase / HAD-superfamily hydrolase, subfamily IIB / HAD superfamily / HAD-like superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-T6S / Trehalose-phosphate phosphatase
類似検索 - 構成要素
生物種Salmonella typhimurium (サルモネラ菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.505 Å
データ登録者O'Toole, K.H. / Harvey, C.M. / Allen, K.N.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute Of Allergy and Infectious Diseases (NIH/NIAID)R21 AI127623 米国
引用ジャーナル: Biochemistry / 年: 2020
タイトル: Structural Analysis of Binding Determinants ofSalmonella typhimuriumTrehalose-6-phosphate Phosphatase Using Ground-State Complexes.
著者: Harvey, C.M. / O'Toole, K.H. / Liu, C. / Mariano, P. / Dunaway-Mariano, D. / Allen, K.N.
履歴
登録2019年10月17日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02020年8月26日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12020年9月23日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.title / _citation_author.name
改定 1.22023年10月11日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ncs_dom_lim
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Trehalose-phosphate phosphatase
B: Trehalose-phosphate phosphatase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)59,4866
ポリマ－58,5932
非ポリマー8934
水1,53185
1
A: Trehalose-phosphate phosphatase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)29,7433
ポリマ－29,2961
非ポリマー4472
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
2
B: Trehalose-phosphate phosphatase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)29,7433
ポリマ－29,2961
非ポリマー4472
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)46.525, 52.639, 107.053
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 99.230, 90.000
Int Tables number4
Space group name H-MP1211
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11chain A
21chain B

NCSドメイン領域:

Component-ID: 1 / Ens-ID: 1 / Beg auth comp-ID: MET / Beg label comp-ID: MET / End auth comp-ID: PRO / End label comp-ID: PRO / Auth seq-ID: 1 - 246 / Label seq-ID: 1 - 246

Dom-IDSelection detailsAuth asym-IDLabel asym-ID
1chain AAA
2chain BBB

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要素

#1: タンパク質 Trehalose-phosphate phosphatase / TPP / Trehalose 6-phosphate phosphatase / Trehalose-phosphatase


分子量: 29296.418 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Salmonella typhimurium (strain SL1344) (サルモネラ菌)
株: SL1344 / 遺伝子: otsB, SL1344_1863 / プラスミド: pET15bTEV / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: E1WGG9, trehalose-phosphatase
#2: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#3: 化合物 ChemComp-T6S / alpha-D-glucopyranosyl 6-O-sulfo-alpha-D-glucopyranoside / α-D-グルコピラノシル6-O-スルホ-α-D-グルコピラノシド


分子量: 422.360 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C12H22O14S / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 85 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.42 Å3/Da / 溶媒含有率: 49.16 % / 解説: rod
結晶化温度: 290 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
詳細: Drop Contained: 2 uL 40 mg/mL protein, 2 uL reservoir solution (19% PEG 3350, 375 mM lithium citrate, 10 mM magnesium chloride 2% 1,4 dioxane) and 0.5 uL 1:10^9 dilution of seed stock ...詳細: Drop Contained: 2 uL 40 mg/mL protein, 2 uL reservoir solution (19% PEG 3350, 375 mM lithium citrate, 10 mM magnesium chloride 2% 1,4 dioxane) and 0.5 uL 1:10^9 dilution of seed stock prepared according to the Seed Bead protocol. Crystals were transferred to a drop containing 24% PEG 3350, 50 mM lithium citrate, 100 mM magnesium chloride, 10% ethylene glycol and 5 mM trehalose 6-phosphate for 1 hours prior to cryocooling

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS-II / ビームライン: 17-ID-1 / 波長: 0.9201 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER X 9M / 検出器: PIXEL / 日付: 2018年10月24日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9201 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.505→29.273 Å / Num. obs: 17698 / % possible obs: 99.2 % / 冗長度: 2 % / Biso Wilson estimate: 41.15 Å2 / CC1/2: 0.993 / Rmerge(I) obs: 0.075 / Net I/σ(I): 8.03
反射 シェル解像度: 2.505→2.595 Å / Rmerge(I) obs: 0.4797 / Num. unique obs: 1678 / CC1/2: 0.616 / % possible all: 94.69

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
XDSデータ削減
Aimlessデータスケーリング
PHENIX1.13_2998精密化
PDB_EXTRACT3.25データ抽出
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 6UPB

6upb


解像度: 2.505→29.273 Å / SU ML: 0.31 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 24.11
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2277 1768 9.99 %
Rwork0.1934 --
obs0.1969 17696 99.22 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
原子変位パラメータBiso max: 115.89 Å2 / Biso mean: 51.4037 Å2 / Biso min: 16.18 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.505→29.273 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3772 0 56 85 3913
Biso mean--48.67 41.98 -
残基数----492
Refine LS restraints NCS
Ens-IDDom-IDAuth asym-ID数Refine-IDRmsタイプ
11A2285X-RAY DIFFRACTION9.157TORSIONAL
12B2285X-RAY DIFFRACTION9.157TORSIONAL
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection Rwork% reflection obs (%)
2.505-2.57250.31391170.2877113993
2.5725-2.64810.26711400.26811205100
2.6481-2.73350.29251360.23681243100
2.7335-2.83120.23731290.22691206100
2.8312-2.94440.3081350.23981238100
2.9444-3.07830.26231410.21921208100
3.0783-3.24040.27711330.23011225100
3.2404-3.44310.22671360.19581230100
3.4431-3.70850.23731360.1869124899
3.7085-4.08080.2081320.16481225100
4.0808-4.66920.19661460.15771241100
4.6692-5.87490.21011400.17081248100
5.8749-29.2730.18351470.17471272100

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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