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- PDB-6up2: Crystal structure of the murine DHX36 helicase -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6up2
タイトルCrystal structure of the murine DHX36 helicase
要素Dhx36 protein
キーワードRNA BINDING PROTEIN / helicase / ATP-dependent / RNA-binding / DNA-binding / G4 resolvase
機能・相同性
機能・相同性情報


positive regulation of intracellular mRNA localization / positive regulation of hematopoietic progenitor cell differentiation / catalytic activity, acting on a nucleic acid / positive regulation of cardioblast differentiation / telomerase RNA stabilization / DEx/H-box helicases activate type I IFN and inflammatory cytokines production / positive regulation of mRNA 3'-end processing / pre-miRNA binding / positive regulation of telomere maintenance via telomere lengthening / positive regulation of myeloid dendritic cell cytokine production ...positive regulation of intracellular mRNA localization / positive regulation of hematopoietic progenitor cell differentiation / catalytic activity, acting on a nucleic acid / positive regulation of cardioblast differentiation / telomerase RNA stabilization / DEx/H-box helicases activate type I IFN and inflammatory cytokines production / positive regulation of mRNA 3'-end processing / pre-miRNA binding / positive regulation of telomere maintenance via telomere lengthening / positive regulation of myeloid dendritic cell cytokine production / 3'-UTR-mediated mRNA destabilization / G-quadruplex DNA binding / positive regulation of dendritic spine morphogenesis / regulation of transcription by RNA polymerase III / cellular response to arsenite ion / mRNA 3'-UTR AU-rich region binding / positive regulation of cytoplasmic translation / telomerase RNA binding / positive regulation of nuclear-transcribed mRNA catabolic process, deadenylation-dependent decay / response to exogenous dsRNA / positive regulation of telomere maintenance / positive regulation of interferon-alpha production / regulation of embryonic development / ATP-dependent activity, acting on DNA / positive regulation of transcription initiation by RNA polymerase II / DNA helicase activity / regulation of mRNA stability / ossification / mRNA 3'-UTR binding / mRNA 5'-UTR binding / response to virus / histone deacetylase binding / cytoplasmic stress granule / cellular response to UV / single-stranded DNA binding / double-stranded RNA binding / cellular response to heat / G-quadruplex RNA binding / spermatogenesis / defense response to virus / perikaryon / nucleic acid binding / cell differentiation / chromosome, telomeric region / positive regulation of canonical NF-kappaB signal transduction / hydrolase activity / transcription cis-regulatory region binding / RNA helicase activity / negative regulation of translation / nuclear speck / RNA helicase / RNA polymerase II cis-regulatory region sequence-specific DNA binding / axon / innate immune response / dendrite / magnesium ion binding / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / ATP hydrolysis activity / mitochondrion / ATP binding / nucleus / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
: / Helicase associated domain (HA2), ratchet-like / DEAD-box helicase, OB fold / Oligonucleotide/oligosaccharide-binding (OB)-fold / Helicase associated domain (HA2), winged-helix / Helicase-associated domain / Helicase associated domain (HA2) Add an annotation / DNA/RNA helicase, ATP-dependent, DEAH-box type, conserved site / DEAH-box subfamily ATP-dependent helicases signature. / DEAD/DEAH box helicase domain ...: / Helicase associated domain (HA2), ratchet-like / DEAD-box helicase, OB fold / Oligonucleotide/oligosaccharide-binding (OB)-fold / Helicase associated domain (HA2), winged-helix / Helicase-associated domain / Helicase associated domain (HA2) Add an annotation / DNA/RNA helicase, ATP-dependent, DEAH-box type, conserved site / DEAH-box subfamily ATP-dependent helicases signature. / DEAD/DEAH box helicase domain / DEAD/DEAH box helicase / Helicase conserved C-terminal domain / helicase superfamily c-terminal domain / Superfamilies 1 and 2 helicase C-terminal domain profile. / Superfamilies 1 and 2 helicase ATP-binding type-1 domain profile. / DEAD-like helicases superfamily / Helicase, C-terminal / Helicase superfamily 1/2, ATP-binding domain / P-loop containing nucleotide triphosphate hydrolases / Rossmann fold / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
RNA helicase / ATP-dependent DNA/RNA helicase DHX36
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 分子置換 / 解像度: 1.97 Å
データ登録者Chuenchor, W. / Jiang, J. / Xiao, T.S.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute Of Allergy and Infectious Diseases (NIH/NIAID)Z01AI000960 米国
引用ジャーナル: To be published
タイトル: Crystal structure of the murine DHX36 helicase
著者: Chuenchor, W. / Jiang, J. / Xiao, T.S.
履歴
登録2019年10月16日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02020年10月28日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年3月13日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Dhx36 protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)95,2173
ポリマ－95,0901
非ポリマー1282
水4,900272
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area350 Å2
ΔGint-10 kcal/mol
Surface area34930 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)61.246, 67.691, 103.683
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 92.490, 90.000
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質 Dhx36 protein


分子量: 95089.719 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: Dhx36 / プラスミド: pSMT3 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: B2RQS6, UniProt: Q8VHK9*PLUS
#2: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#3: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 272 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかN

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.32 Å3/Da / 溶媒含有率: 47.02 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸発脱水法 / pH: 7.5 / 詳細: 10% PEG3350, 200 mM proline, 100 mM HEPES, pH 7.5

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 23-ID-D / 波長: 1.033 Å
検出器タイプ: PSI PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2013年1月8日
放射モノクロメーター: Si(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.033 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.97→45.392 Å / Num. obs: 59446 / % possible obs: 99 % / 冗長度: 3.4 % / Biso Wilson estimate: 38.16 Å2 / CC1/2: 1 / Rrim(I) all: 0.057 / Net I/σ(I): 20.5
反射 シェル解像度: 1.97→2.04 Å / 冗長度: 3 % / Mean I/σ(I) obs: 1.6 / Num. unique obs: 5706 / CC1/2: 0.52 / Rrim(I) all: 0.643 / % possible all: 98.1

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位相決定

位相決定手法: 分子置換

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
PHASER位相決定
PHENIX1.8.4_1496精密化
PDB_EXTRACT3.25データ抽出
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散 / 解像度: 1.97→45.392 Å / SU ML: 0.31 / 交差検証法: THROUGHOUT / 位相誤差: 26.95
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2291 3000 5.06 %
Rwork0.1798 --
obs0.1822 59264 98.6 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
原子変位パラメータBiso max: 163.68 Å2 / Biso mean: 48.86 Å2 / Biso min: 19.7 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.97→45.392 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6493 0 7 272 6772
Biso mean--61.18 48.68 -
残基数----809
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0096633
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.2858966
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0521019
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0081141
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d15.0082529
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection Rwork% reflection obs (%)
1.97-2.00230.42221480.3753247892
2.0023-2.03680.35741590.3067265098
2.0368-2.07390.33521340.2901255295
2.0739-2.11380.36921500.2711264397
2.1138-2.15690.32221320.25072680100
2.1569-2.20380.29771150.2422689100
2.2038-2.25510.31111420.2372271398
2.2551-2.31150.30671470.2371264599
2.3115-2.37390.27911300.21422723100
2.3739-2.44380.28241580.21092693100
2.4438-2.52270.26981420.19692714100
2.5227-2.61280.23461470.19012711100
2.6128-2.71740.23771440.1967266499
2.7174-2.84110.22591300.19022733100
2.8411-2.99080.25391480.19252692100
2.9908-3.17820.23491350.1948272199
3.1782-3.42350.23021570.1828270899
3.4235-3.76790.2181370.1611270299
3.7679-4.31270.20041400.1421271299
4.3127-5.43210.16621640.1344271199
5.4321-45.390.18791410.1532273097
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.89840.7433-0.17560.66930.55321.0461-0.02120.1630.0756-0.04920.02220.05150.0095-0.0517-0.00010.2915-0.0008-0.02110.37010.02710.3026-0.55218.5742-44.0998
20.9472-0.32430.01631.2050.050.9969-0.06830.0953-0.06810.15540.04490.15630.0469-0.1191-0.00020.2455-0.0132-0.00410.3570.07640.3379-34.312333.4095-35.6495
30.3662-0.07140.02070.4833-0.26260.2773-0.02220.1295-0.0086-0.0612-0.0225-0.02940.05220.013-0.00010.2562-0.01030.0020.27230.00680.2455-23.883114.5879-25.9007
40.90520.08720.13891.495-0.35280.8321-0.01410.0191-0.08370.1751-0.09390.00340.1529-0.0862-0.00010.3207-0.00010.01910.2082-0.01160.2438-23.5729-1.992-8.0625
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1(chain A and resid 158:378)A158 - 378
2X-RAY DIFFRACTION2(chain A and resid 379:519)A379 - 519
3X-RAY DIFFRACTION3(chain A and resid 520:789)A520 - 789
4X-RAY DIFFRACTION4(chain A and resid 790:981)A790 - 981

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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