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-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 6umm | ||||||||||||||||||
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タイトル | A complete structure of the ESX-3 translocon complex | ||||||||||||||||||
要素 |
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キーワード | TRANSPORT PROTEIN / ESX / secretion system / type VII secretion system / mycobacteria / complex / membrane protein | ||||||||||||||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 加水分解酵素; 酸無水物に作用 / hydrolase activity / ATP hydrolysis activity / DNA binding / ATP binding / plasma membrane 類似検索 - 分子機能 | ||||||||||||||||||
生物種 | Mycobacterium smegmatis (バクテリア) | ||||||||||||||||||
手法 | 電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.7 Å | ||||||||||||||||||
データ登録者 | Poweleit, N. / Rosenberg, O.S. | ||||||||||||||||||
資金援助 | 米国, 5件
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引用 | ジャーナル: Elife / 年: 2019 タイトル: The structure of the endogenous ESX-3 secretion system. 著者: Nicole Poweleit / Nadine Czudnochowski / Rachel Nakagawa / Donovan D Trinidad / Kenan C Murphy / Christopher M Sassetti / Oren S Rosenberg / 要旨: The ESX (or Type VII) secretion systems are protein export systems in mycobacteria and many Gram-positive bacteria that mediate a broad range of functions including virulence, conjugation, and ...The ESX (or Type VII) secretion systems are protein export systems in mycobacteria and many Gram-positive bacteria that mediate a broad range of functions including virulence, conjugation, and metabolic regulation. These systems translocate folded dimers of WXG100-superfamily protein substrates across the cytoplasmic membrane. We report the cryo-electron microscopy structure of an ESX-3 system, purified using an epitope tag inserted with recombineering into the chromosome of the model organism . The structure reveals a stacked architecture that extends above and below the inner membrane of the bacterium. The ESX-3 protomer complex is assembled from a single copy of the EccB, EccC, and EccE and two copies of the EccD protein. In the structure, the protomers form a stable dimer that is consistent with assembly into a larger oligomer. The ESX-3 structure provides a framework for further study of these important bacterial transporters. | ||||||||||||||||||
履歴 |
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-構造の表示
ムービー |
ムービービューア |
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構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 6umm.cif.gz | 513.6 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
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PDB形式 | pdb6umm.ent.gz | 422.5 KB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 6umm.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
文書・要旨 | 6umm_validation.pdf.gz | 421.5 KB | 表示 | wwPDB検証レポート |
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文書・詳細版 | 6umm_full_validation.pdf.gz | 467.5 KB | 表示 | |
XML形式データ | 6umm_validation.xml.gz | 61 KB | 表示 | |
CIF形式データ | 6umm_validation.cif.gz | 93.6 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/um/6umm ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/um/6umm | HTTPS FTP |
-関連構造データ
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
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1 |
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-要素
#1: タンパク質 | 分子量: 30813.355 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) Mycobacterium smegmatis (strain ATCC 700084 / mc(2)155) (バクテリア) 株: ATCC 700084 / mc(2)155 / 参照: UniProt: A0QQ48 #2: タンパク質 | 分子量: 48292.480 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) Mycobacterium smegmatis (strain ATCC 700084 / mc(2)155) (バクテリア) 株: ATCC 700084 / mc(2)155 / 参照: UniProt: A0QQ46 #3: タンパク質 | 分子量: 9145.638 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) Mycobacterium smegmatis (strain ATCC 700084 / mc(2)155) (バクテリア) 株: ATCC 700084 / mc(2)155 参照: UniProt: A0QQ39, 加水分解酵素; 酸無水物に作用 #4: タンパク質 | 分子量: 44898.371 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) Mycobacterium smegmatis (strain ATCC 700084 / mc(2)155) (バクテリア) 株: ATCC 700084 / mc(2)155 / 参照: UniProt: A0QQ40 |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: 電子顕微鏡法 |
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EM実験 | 試料の集合状態: PARTICLE / 3次元再構成法: 単粒子再構成法 |
-試料調製
構成要素 | 名称: ESX-3 translocon complex / タイプ: COMPLEX / Entity ID: all / 由来: NATURAL | ||||||||||||||||||||
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分子量 | 値: 0.66 MDa / 実験値: NO | ||||||||||||||||||||
由来(天然) | 生物種: Mycobacterium smegmatis (strain ATCC 700084 / mc(2)155) (バクテリア) 株: ATCC 700084 / mc(2)155 | ||||||||||||||||||||
緩衝液 | pH: 8 詳細: Solutions were made fresh and filter-sterilized before use. | ||||||||||||||||||||
緩衝液成分 |
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試料 | 濃度: 5.52 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES | ||||||||||||||||||||
試料支持 | グリッドの材料: COPPER / グリッドのサイズ: 400 divisions/in. / グリッドのタイプ: Quantifoil R1.2/1.3 | ||||||||||||||||||||
急速凍結 | 装置: FEI VITROBOT MARK IV / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 100 % / 凍結前の試料温度: 277 K |
-電子顕微鏡撮影
実験機器 | モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
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顕微鏡 | モデル: FEI TITAN KRIOS |
電子銃 | 電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM |
電子レンズ | モード: BRIGHT FIELD / アライメント法: COMA FREE |
試料ホルダ | 凍結剤: NITROGEN 試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER |
撮影 | 電子線照射量: 73.5 e/Å2 / 検出モード: SUPER-RESOLUTION フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k) 実像数: 7337 |
-解析
ソフトウェア | 名称: PHENIX / バージョン: 1.16_3549: / 分類: 精密化 | ||||||||||||||||||||||||
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EMソフトウェア |
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CTF補正 | タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION | ||||||||||||||||||||||||
粒子像の選択 | 選択した粒子像数: 778149 | ||||||||||||||||||||||||
対称性 | 点対称性: C1 (非対称) | ||||||||||||||||||||||||
3次元再構成 | 解像度: 3.7 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 90479 / アルゴリズム: BACK PROJECTION / 対称性のタイプ: POINT | ||||||||||||||||||||||||
原子モデル構築 | プロトコル: AB INITIO MODEL / 空間: REAL | ||||||||||||||||||||||||
拘束条件 |
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