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- PDB-6uko: Structure analysis of full-length mouse bcs1 complex -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6uko
タイトルStructure analysis of full-length mouse bcs1 complex
要素Mitochondrial chaperone BCS1
キーワードCHAPERONE / Rieske / cytochrome bc1
機能・相同性
機能・相同性情報


mitochondrial protein-transporting ATPase activity / protein insertion into mitochondrial inner membrane from matrix / mitochondrial cytochrome c oxidase assembly / mitochondrial respiratory chain complex III assembly / mitochondrial respiratory chain complex I assembly / mitochondrial inner membrane / ATP hydrolysis activity / mitochondrion / ATP binding
類似検索 - 分子機能
BCS1, N-terminal / BCS1 N terminal / BCS1_N / ATPase, AAA-type, conserved site / AAA-protein family signature. / ATPase family associated with various cellular activities (AAA) / ATPase, AAA-type, core / ATPases associated with a variety of cellular activities / AAA+ ATPase domain / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / Mitochondrial chaperone BCS1
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 4.4 Å
データ登録者Xia, D. / Esser, L.
引用ジャーナル: Nat Struct Mol Biol / 年: 2020
タイトル: Structures of AAA protein translocase Bcs1 suggest translocation mechanism of a folded protein.
著者: Wai Kwan Tang / Mario J Borgnia / Allen L Hsu / Lothar Esser / Tara Fox / Natalia de Val / Di Xia /
要旨: The mitochondrial membrane-bound AAA protein Bcs1 translocate substrates across the mitochondrial inner membrane without previous unfolding. One substrate of Bcs1 is the iron-sulfur protein (ISP), a ...The mitochondrial membrane-bound AAA protein Bcs1 translocate substrates across the mitochondrial inner membrane without previous unfolding. One substrate of Bcs1 is the iron-sulfur protein (ISP), a subunit of the respiratory Complex III. How Bcs1 translocates ISP across the membrane is unknown. Here we report structures of mouse Bcs1 in two different conformations, representing three nucleotide states. The apo and ADP-bound structures reveal a homo-heptamer and show a large putative substrate-binding cavity accessible to the matrix space. ATP binding drives a contraction of the cavity by concerted motion of the ATPase domains, which could push substrate across the membrane. Our findings shed light on the potential mechanism of translocating folded proteins across a membrane, offer insights into the assembly process of Complex III and allow mapping of human disease-associated mutations onto the Bcs1 structure.
履歴
登録2019年10月5日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02020年2月12日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12020年2月26日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title
改定 1.22024年3月13日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_ncs_dom_lim
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_seq_id
改定 1.32024年4月3日Group: Refinement description / カテゴリ: pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Mitochondrial chaperone BCS1
B: Mitochondrial chaperone BCS1
C: Mitochondrial chaperone BCS1
D: Mitochondrial chaperone BCS1
E: Mitochondrial chaperone BCS1
F: Mitochondrial chaperone BCS1
G: Mitochondrial chaperone BCS1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)341,19021
ポリマ－338,0297
非ポリマー3,16114
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area40100 Å2
ΔGint-282 kcal/mol
Surface area135540 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)254.055, 161.127, 132.595
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 107.268, 90.000
Int Tables number5
Space group name H-MC121
Space group name HallC2y
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: -x,y,-z
#3: x+1/2,y+1/2,z
#4: -x+1/2,y+1/2,-z
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID
11
21
31
41
51
61
71

NCSドメイン領域:

Ens-ID: 1

Dom-IDComponent-IDBeg auth comp-IDBeg label comp-IDEnd auth comp-IDEnd label comp-IDSelection detailsAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
11LEULEUALAALAchain 'A'AA1029 - 128629 - 286
12LEULEUARGARGchain 'A'AA1307 - 1418307 - 418
13ADPADPADPADPchain 'A'AH1800
24LEULEUALAALAchain 'B'BB1029 - 128629 - 286
25LEULEUARGARGchain 'B'BB1307 - 1418307 - 418
26ADPADPADPADPchain 'B'BJ1800
37LEULEUALAALAchain 'C'CC1029 - 128629 - 286
38LEULEUARGARGchain 'C'CC1307 - 1418307 - 418
39ADPADPADPADPchain 'C'CL1800
410LEULEUALAALAchain 'D'DD1029 - 128629 - 286
411LEULEUARGARGchain 'D'DD1307 - 1418307 - 418
412ADPADPADPADPchain 'D'DN1800
513LEULEUALAALAchain 'E'EE1029 - 128629 - 286
514LEULEUARGARGchain 'E'EE1307 - 1418307 - 418
515ADPADPADPADPchain 'E'EP1800
616LEULEUALAALAchain 'F'FF1029 - 128629 - 286
617LEULEUARGARGchain 'F'FF1307 - 1418307 - 418
618ADPADPADPADPchain 'F'FR1800
719LEULEUALAALAchain 'G'GG1029 - 128629 - 286
720LEULEUARGARGchain 'G'GG1307 - 1418307 - 418
721ADPADPADPADPchain 'G'GT1800

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要素

#1: タンパク質
Mitochondrial chaperone BCS1 / BCS1-like protein


分子量: 48289.887 Da / 分子数: 7 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: Bcs1l / 発現宿主: Komagataella pastoris (菌類) / 株 (発現宿主): X33 / 参照: UniProt: Q9CZP5
#2: 化合物
ChemComp-ADP / ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / ADP


分子量: 427.201 Da / 分子数: 7 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H15N5O10P2 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION / コメント: ADP, エネルギー貯蔵分子*YM
#3: 化合物
ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 7 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.83 Å3/Da / 溶媒含有率: 67.91 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 9
詳細: Protein was premixed with 2mM ATP-gamma-S and 20 mM MgCl2 incubated for 30 min on ice, then centrifuged and the supernatant was mixed with 100 mM Tris pH 9.0, 100 mM NaCl, 60 mM MgCl2, 15% PEG400

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 22-ID / 波長: 1 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 300 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2013年4月23日
放射モノクロメーター: Si mirror / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 4.4→50 Å / Num. obs: 32257 / % possible obs: 99.9 % / 冗長度: 6.2 % / Rmerge(I) obs: 0.078 / Rpim(I) all: 0.034 / Χ2: 1.003 / Net I/σ(I): 19.09
反射 シェル解像度: 4.4→4.56 Å / 冗長度: 5.6 % / Mean I/σ(I) obs: 1.38 / Num. unique obs: 3169 / CC1/2: 0.306 / Χ2: 0.883 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.17_3644精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: cryoEM

解像度: 4.4→24.91 Å / SU ML: 1.1028 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.33 / 位相誤差: 54.9189
Rfactor反射数%反射
Rfree0.4067 1056 3.27 %
Rwork0.3568 --
obs0.3584 32257 99.72 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
原子変位パラメータBiso mean: 258.69 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 4.4→24.91 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数20930 0 196 0 21126
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.003521644
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.797729393
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.04553192
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.00423745
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d15.89837973
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
4.4-4.60.4611320.47963897X-RAY DIFFRACTION99.88
4.6-4.840.45661310.43143895X-RAY DIFFRACTION99.93
4.84-5.140.38771310.40713854X-RAY DIFFRACTION99.65
5.14-5.530.46321310.40363887X-RAY DIFFRACTION99.43
5.53-6.080.42281320.40953891X-RAY DIFFRACTION99.93
6.08-6.950.43121320.40673917X-RAY DIFFRACTION99.75
6.95-8.690.42611330.38313908X-RAY DIFFRACTION99.88
8.69-24.910.37381340.2933952X-RAY DIFFRACTION99.37

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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