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- PDB-6ucc: Structure of human PACRG-MEIG1 complex (limited proteolysis) -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6ucc
タイトルStructure of human PACRG-MEIG1 complex (limited proteolysis)
要素
  • Meiosis expressed gene 1 protein homolog
  • Parkin coregulated gene protein
キーワードSTRUCTURAL PROTEIN / Microtubule / axoneme / primary cilia / flagella
機能・相同性
機能・相同性情報


manchette assembly / axonemal B tubule inner sheath / sperm axoneme assembly / axonemal microtubule / manchette / flagellated sperm motility / glial cell projection / spermatid development / alpha-tubulin binding / cellular response to unfolded protein ...manchette assembly / axonemal B tubule inner sheath / sperm axoneme assembly / axonemal microtubule / manchette / flagellated sperm motility / glial cell projection / spermatid development / alpha-tubulin binding / cellular response to unfolded protein / beta-tubulin binding / sperm midpiece / heat shock protein binding / Hsp70 protein binding / Hsp90 protein binding / G protein-coupled receptor binding / intracellular protein localization / protein-folding chaperone binding / actin binding / cell body / vesicle / neuron projection / ubiquitin protein ligase binding / nucleus / cytosol
類似検索 - 分子機能
Meiosis-expressed gene 1 protein / Meiosis-expressed / Parkin co-regulated protein / Parkin co-regulated protein
類似検索 - ドメイン・相同性
DI(HYDROXYETHYL)ETHER / PHOSPHATE ION / Meiosis expressed gene 1 protein homolog / Parkin coregulated gene protein
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.6 Å
データ登録者Khan, N. / Croteau, N. / Pelletier, D. / Veyron, S. / Trempe, J.F.
資金援助 カナダ, 1件
組織認可番号国
Canadian Institutes of Health Research (CIHR)950-229792 X-239354 カナダ
引用ジャーナル: Biorxiv / 年: 2019
タイトル: Crystal structure of human PACRG in complex with MEIG1
著者: Khan, N. / Pelletier, D. / Veyron, S. / Croteau, N. / Ichikawa, M. / Black, C. / Khalifa, A.A.Z. / Chaaban, S. / Kurinov, I. / Brouhard, G. / Bui, K.H. / Trempe, J.F.
履歴
登録2019年9月16日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02019年10月23日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12020年1月8日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.22023年10月11日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / citation / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _citation.journal_id_ISSN / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Parkin coregulated gene protein
B: Meiosis expressed gene 1 protein homolog
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)40,9745
ポリマ－40,5792
非ポリマー3953
水37821
1
B: Meiosis expressed gene 1 protein homolog
ヘテロ分子

A: Parkin coregulated gene protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)40,9745
ポリマ－40,5792
非ポリマー3953
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation6_555x+1/2,-y+1/2,-z+3/41
Buried area1200 Å2
ΔGint-13 kcal/mol
Surface area13340 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)66.854, 66.854, 158.920
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number92
Space group name H-MP41212
Space group name HallP4abw2nw
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: -y+1/2,x+1/2,z+1/4
#3: y+1/2,-x+1/2,z+3/4
#4: x+1/2,-y+1/2,-z+3/4
#5: -x+1/2,y+1/2,-z+1/4
#6: -x,-y,z+1/2
#7: y,x,-z
#8: -y,-x,-z+1/2

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要素

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タンパク質 , 2種, 2分子 AB

#1: タンパク質 Parkin coregulated gene protein / Molecular chaperone/chaperonin-binding protein / PARK2 coregulated gene protein


分子量: 29352.184 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: Generated by limited proteolysis using subtilisin / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PACRG, GLUP / プラスミド: pGEX-6P1 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: Q96M98
#2: タンパク質 Meiosis expressed gene 1 protein homolog


分子量: 11226.584 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
詳細: Full-length MEIG1 expressed as His-tagged protein, cleaved with the 3C protease, leaving GPLGS at N-terminus
由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: MEIG1 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: Q5JSS6

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非ポリマー , 4種, 24分子

#3: 化合物 ChemComp-PEG / DI(HYDROXYETHYL)ETHER / ジエチレングリコ-ル


分子量: 106.120 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C4H10O3
#4: 化合物 ChemComp-PG4 / TETRAETHYLENE GLYCOL / テトラエチレングリコ-ル


分子量: 194.226 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 式: C8H18O5 / コメント: 沈殿剤*YM
#5: 化合物 ChemComp-PO4 / PHOSPHATE ION / ホスファ-ト


分子量: 94.971 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: PO4
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 21 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかN

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.19 Å3/Da / 溶媒含有率: 43.78 %
結晶化温度: 283 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / 詳細: 20% glycerol, 0.2M KH2PO4, 20% PEG 8000

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: CLSI / ビームライン: 08ID-1 / 波長: 0.9795 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2019年7月7日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9795 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.6→47.27 Å / Num. obs: 11793 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 12.6 % / Biso Wilson estimate: 54.77 Å2 / CC1/2: 0.996 / Rmerge(I) obs: 0.283 / Rpim(I) all: 0.082 / Rrim(I) all: 0.295 / Χ2: 1 / Net I/σ(I): 9.1
反射 シェル解像度: 2.6→2.72 Å / 冗長度: 12.7 % / Rmerge(I) obs: 2.868 / Mean I/σ(I) obs: 1.1 / Num. unique obs: 1395 / CC1/2: 0.557 / Rpim(I) all: 0.871 / Rrim(I) all: 3.131 / Χ2: 1 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.15.2_3472精密化
XDSデータ削減
Aimlessデータスケーリング
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 6NDU

6ndu


解像度: 2.6→47.27 Å / SU ML: 0.347 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.33 / 位相誤差: 27.8609
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2841 634 5.4 %
Rwork0.2136 11097 -
obs0.2173 11731 99.93 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 58.93 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.6→47.27 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2060 0 25 21 2106
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00752142
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.88342898
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0537309
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0064369
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d21.9945781
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.6-2.80.36281280.29982151X-RAY DIFFRACTION99.87
2.8-3.080.29231180.2672172X-RAY DIFFRACTION99.91
3.08-3.530.28721170.22332204X-RAY DIFFRACTION99.91
3.53-4.450.2551350.18392207X-RAY DIFFRACTION100
4.45-47.270.28771360.20182363X-RAY DIFFRACTION99.96

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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