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- PDB-6ubz: Crystal structure of D678A GoxA bound to glycine at pH 5.5 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6ubz
タイトルCrystal structure of D678A GoxA bound to glycine at pH 5.5
要素Uncharacterized protein GoxA
キーワードOXIDOREDUCTASE / tryotiophylquinone / oxidase
機能・相同性L-Lysine epsilon oxidase, N-terminal / L-lysine epsilon oxidase, C-terminal / L-Lysine epsilon oxidase N-terminal / L-lysine epsilon oxidase C-terminal domain / metal ion binding / GLYCINE / Uncharacterized protein
機能・相同性情報
生物種Pseudoalteromonas luteoviolacea DSM 6061 (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.83 Å
データ登録者Yukl, E.T.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)R37GM41574 米国
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2019
タイトル: Kinetic and structural evidence that Asp-678 plays multiple roles in catalysis by the quinoprotein glycine oxidase.
著者: Mamounis, K.J. / Avalos, D. / Yukl, E.T. / Davidson, V.L.
履歴
登録2019年9月13日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02019年10月23日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12019年10月30日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title
改定 1.22019年11月27日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last
改定 1.32020年1月1日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.42023年10月11日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_conn / struct_conn_type
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.conn_type_id / _struct_conn.id / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_conn_type.id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
B: Uncharacterized protein GoxA
A: Uncharacterized protein GoxA
C: Uncharacterized protein GoxA
D: Uncharacterized protein GoxA
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)366,32912
ポリマ－365,9314
非ポリマー3978
水44,2092454
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area21630 Å2
ΔGint-124 kcal/mol
Surface area106390 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)110.325, 93.403, 187.987
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 95.200, 90.000
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質
Uncharacterized protein GoxA


分子量: 91482.781 Da / 分子数: 4 / 変異: D678A / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Pseudoalteromonas luteoviolacea DSM 6061 (バクテリア)
遺伝子: N475_19905 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: A0A161XU12
#2: 化合物
ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#3: 化合物
ChemComp-GLY / GLYCINE / グリシン


タイプ: peptide linking / 分子量: 75.067 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H5NO2
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 2454 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかN

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.74 Å3/Da / 溶媒含有率: 55.14 %
結晶化温度: 293 K / 手法: batch mode / pH: 5.5
詳細: Protein at 10 mg/mL was combined at 1:1 with 21% PEG 3350, 0.1 M citrate pH 5.5

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ALS / ビームライン: 5.0.2 / 波長: 1 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2018年6月30日
放射モノクロメーター: Double-crystal, Si(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.83→48.35 Å / Num. obs: 332023 / % possible obs: 99.3 % / 冗長度: 3.6 % / CC1/2: 0.998 / Rmerge(I) obs: 0.057 / Rpim(I) all: 0.034 / Rrim(I) all: 0.067 / Net I/σ(I): 13.6 / Num. measured all: 1203064 / Scaling rejects: 750
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. measured allNum. unique obsCC1/2Rpim(I) allRrim(I) allNet I/σ(I) obs% possible all
1.83-1.863.40.52456220163410.7720.3260.622.399.3
10.02-48.353.60.023769821150.9990.0130.02738.997.7

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.14_3260精密化
Aimless0.7.1データスケーリング
PDB_EXTRACT3.25データ抽出
XDSデータ削減
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 6BYW

6byw


解像度: 1.83→47.352 Å / SU ML: 0.18 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.33 / 位相誤差: 19.67
Rfactor反射数%反射
Rfree0.1894 16599 5 %
Rwork0.1617 --
obs0.1631 331919 99.24 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
原子変位パラメータBiso max: 130.33 Å2 / Biso mean: 33.3217 Å2 / Biso min: 9.01 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.83→47.352 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数24811 0 4 2455 27270
Biso mean--19.54 35.16 -
残基数----3143
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection Rwork% reflection obs (%)
1.83-1.85080.33625470.2971039699
1.8508-1.87260.27815570.25261057199
1.8726-1.89540.26715510.236510475100
1.8954-1.91940.24825510.22541047599
1.9194-1.94470.26785540.216310525100
1.9447-1.97130.23825520.202910501100
1.9713-1.99950.22775540.197610529100
1.9995-2.02930.23255570.194110561100
2.0293-2.0610.22865530.193510521100
2.061-2.09480.22215520.19241046899
2.0948-2.13090.2175540.181610527100
2.1309-2.16970.20695550.173910552100
2.1697-2.21140.20655550.173510544100
2.2114-2.25650.20175510.17061044299
2.2565-2.30560.20115510.16731047499
2.3056-2.35920.19835530.16171050999
2.3592-2.41820.20565510.16681047299
2.4182-2.48360.21395530.17021048699
2.4836-2.55670.21675500.17081046299
2.5567-2.63920.20245530.16271049999
2.6392-2.73350.19435520.16181050099
2.7335-2.8430.20285530.1691048799
2.843-2.97230.19445510.16661048699
2.9723-3.1290.19315510.16761044399
3.129-3.3250.19315520.1611048799
3.325-3.58170.17365530.14941052199
3.5817-3.94190.14575510.1311047998
3.9419-4.5120.14855550.12091053499
4.512-5.68310.14855580.13261058099
5.6831-47.3520.15635690.14971081499
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.293-0.08390.00610.75440.15890.80460.0023-0.03350.00820.05330.0090.1153-0.0893-0.0633-0.00890.1279-0.00270.02420.1066-0.00280.1453-21.823-14.808251.395
20.4029-0.0566-0.08230.70520.17110.96830.0022-0.06420.00260.22860.0654-0.19330.18720.33760.0360.18270.0989-0.09480.2703-0.01350.181111.739-48.225262.987
30.30260.0315-0.13460.74250.20120.9292-0.01830.0514-0.0111-0.05730.0030.10770.1345-0.0889-0.01370.1649-0.0065-0.0150.1107-0.00460.1347-18.857-59.275216.303
40.3211-0.0061-0.00390.69920.16890.97980.01570.01350.0193-0.19480.0873-0.2319-0.11250.34520.05310.1285-0.07090.0840.2802-0.0390.221216.149-25.67211.117
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1( CHAIN B AND RESID 4:816 )B4 - 816
2X-RAY DIFFRACTION2( CHAIN A AND RESID 4:816 )A4 - 816
3X-RAY DIFFRACTION3( CHAIN C AND RESID 4:816 )C4 - 816
4X-RAY DIFFRACTION4( CHAIN D AND RESID 4:816 )D4 - 816

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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