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Open data
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Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 6ubz | ||||||
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Title | Crystal structure of D678A GoxA bound to glycine at pH 5.5 | ||||||
![]() | Uncharacterized protein GoxA | ||||||
![]() | OXIDOREDUCTASE / tryotiophylquinone / oxidase | ||||||
Function / homology | L-Lysine epsilon oxidase, N-terminal / L-lysine epsilon oxidase, C-terminal / L-Lysine epsilon oxidase N-terminal / L-lysine epsilon oxidase C-terminal domain / metal ion binding / GLYCINE / Uncharacterized protein![]() | ||||||
Biological species | ![]() | ||||||
Method | ![]() ![]() ![]() | ||||||
![]() | Yukl, E.T. | ||||||
Funding support | ![]()
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![]() | ![]() Title: Kinetic and structural evidence that Asp-678 plays multiple roles in catalysis by the quinoprotein glycine oxidase. Authors: Mamounis, K.J. / Avalos, D. / Yukl, E.T. / Davidson, V.L. | ||||||
History |
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Structure visualization
Structure viewer | Molecule: ![]() ![]() |
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Downloads & links
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Download
PDBx/mmCIF format | ![]() | 1.2 MB | Display | ![]() |
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PDB format | ![]() | 1 MB | Display | ![]() |
PDBx/mmJSON format | ![]() | Tree view | ![]() | |
Others | ![]() |
-Validation report
Summary document | ![]() | 497.3 KB | Display | ![]() |
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Full document | ![]() | 555 KB | Display | |
Data in XML | ![]() | 134 KB | Display | |
Data in CIF | ![]() | 196.9 KB | Display | |
Arichive directory | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-Related structure data
Related structure data | ![]() 6ubnC ![]() 6ubrC ![]() 6uc1C ![]() 6ufqC ![]() 6bywS S: Starting model for refinement C: citing same article ( |
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Similar structure data |
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Links
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Assembly
Deposited unit | ![]()
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1 |
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Unit cell |
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Components
#1: Protein | Mass: 91482.781 Da / Num. of mol.: 4 / Mutation: D678A Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() Gene: N475_19905 / Production host: ![]() ![]() #2: Chemical | ChemComp-MG / #3: Chemical | ChemComp-GLY / #4: Water | ChemComp-HOH / | Has ligand of interest | N | |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: ![]() |
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Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.74 Å3/Da / Density % sol: 55.14 % |
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Crystal grow | Temperature: 293 K / Method: batch mode / pH: 5.5 Details: Protein at 10 mg/mL was combined at 1:1 with 21% PEG 3350, 0.1 M citrate pH 5.5 |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K / Serial crystal experiment: N | ||||||||||||||||||||||||||||||
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Diffraction source | Source: ![]() ![]() ![]() | ||||||||||||||||||||||||||||||
Detector | Type: DECTRIS PILATUS3 6M / Detector: PIXEL / Date: Jun 30, 2018 | ||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation | Monochromator: Double-crystal, Si(111) / Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray | ||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation wavelength | Wavelength: 1 Å / Relative weight: 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection | Resolution: 1.83→48.35 Å / Num. obs: 332023 / % possible obs: 99.3 % / Redundancy: 3.6 % / CC1/2: 0.998 / Rmerge(I) obs: 0.057 / Rpim(I) all: 0.034 / Rrim(I) all: 0.067 / Net I/σ(I): 13.6 / Num. measured all: 1203064 / Scaling rejects: 750 | ||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection shell | Diffraction-ID: 1
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Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: ![]() Starting model: 6BYW Resolution: 1.83→47.352 Å / SU ML: 0.18 / Cross valid method: THROUGHOUT / σ(F): 1.33 / Phase error: 19.67
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Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso max: 130.33 Å2 / Biso mean: 33.3217 Å2 / Biso min: 9.01 Å2 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: final / Resolution: 1.83→47.352 Å
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LS refinement shell | Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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