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万見
- PDB-6u04: Crystal structure of human BRPF1 PZP bound to histone H3 tail -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6u04
タイトルCrystal structure of human BRPF1 PZP bound to histone H3 tail
要素Histone H3.3,BRPF1, Peregrin
キーワードTRANSCRIPTION / epigenetics / nucleosome / DNA binding
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of chromosome condensation / acetyltransferase activator activity / Barr body / regulation of centromere complex assembly / muscle cell differentiation / pericentric heterochromatin formation / inner kinetochore / oocyte maturation / regulation of developmental process / regulation of hemopoiesis ...negative regulation of chromosome condensation / acetyltransferase activator activity / Barr body / regulation of centromere complex assembly / muscle cell differentiation / pericentric heterochromatin formation / inner kinetochore / oocyte maturation / regulation of developmental process / regulation of hemopoiesis / MOZ/MORF histone acetyltransferase complex / nucleus organization / spermatid development / histone acetyltransferase complex / subtelomeric heterochromatin formation / single fertilization / RNA polymerase II core promoter sequence-specific DNA binding / Replacement of protamines by nucleosomes in the male pronucleus / nucleosomal DNA binding / Regulation of TP53 Activity through Acetylation / Inhibition of DNA recombination at telomere / telomere organization / embryo implantation / RNA Polymerase I Promoter Opening / Assembly of the ORC complex at the origin of replication / DNA methylation / Condensation of Prophase Chromosomes / ERCC6 (CSB) and EHMT2 (G9a) positively regulate rRNA expression / SIRT1 negatively regulates rRNA expression / Chromatin modifications during the maternal to zygotic transition (MZT) / PRC2 methylates histones and DNA / Defective pyroptosis / RNA Polymerase I Promoter Escape / Transcriptional regulation by small RNAs / Formation of the beta-catenin:TCF transactivating complex / RUNX1 regulates genes involved in megakaryocyte differentiation and platelet function / NoRC negatively regulates rRNA expression / Activated PKN1 stimulates transcription of AR (androgen receptor) regulated genes KLK2 and KLK3 / B-WICH complex positively regulates rRNA expression / multicellular organism growth / Meiotic recombination / Pre-NOTCH Transcription and Translation / Activation of anterior HOX genes in hindbrain development during early embryogenesis / osteoblast differentiation / Transcriptional regulation of granulopoiesis / structural constituent of chromatin / male gonad development / nucleosome / nucleosome assembly / RUNX1 regulates transcription of genes involved in differentiation of HSCs / Factors involved in megakaryocyte development and platelet production / HATs acetylate histones / Senescence-Associated Secretory Phenotype (SASP) / positive regulation of cell growth / Oxidative Stress Induced Senescence / Estrogen-dependent gene expression / cell population proliferation / chromosome, telomeric region / chromatin remodeling / protein heterodimerization activity / RNA polymerase II cis-regulatory region sequence-specific DNA binding / Amyloid fiber formation / regulation of DNA-templated transcription / regulation of transcription by RNA polymerase II / positive regulation of DNA-templated transcription / protein-containing complex / DNA binding / extracellular exosome / extracellular region / nucleoplasm / nucleus / metal ion binding / plasma membrane / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
BRPF1, PHD domain / Peregrin, ePHD domain / : / Enhancer of polycomb-like, N-terminal / Enhancer of polycomb-like / PHD-finger / PHD-zinc-finger like domain / Extended PHD (ePHD) domain / Extended PHD (ePHD) domain profile. / domain with conserved PWWP motif ...BRPF1, PHD domain / Peregrin, ePHD domain / : / Enhancer of polycomb-like, N-terminal / Enhancer of polycomb-like / PHD-finger / PHD-zinc-finger like domain / Extended PHD (ePHD) domain / Extended PHD (ePHD) domain profile. / domain with conserved PWWP motif / PWWP domain / PWWP domain profile. / PWWP domain / Zinc finger C2H2 type domain profile. / Zinc finger, PHD-type, conserved site / Zinc finger C2H2 type domain signature. / Zinc finger PHD-type signature. / Zinc finger C2H2-type / Zinc finger PHD-type profile. / Zinc finger, PHD-finger / Histone H3 signature 1. / Zinc finger, PHD-type / PHD zinc finger / Histone H3 signature 2. / Histone H3 / Histone H3/CENP-A / Histone H2A/H2B/H3 / Core histone H2A/H2B/H3/H4 / Zinc finger, FYVE/PHD-type / Histone-fold / Bromodomain, conserved site / Bromodomain signature. / Bromodomain / Bromodomain profile. / bromo domain / Bromodomain / Bromodomain-like superfamily / Zinc finger, RING/FYVE/PHD-type
類似検索 - ドメイン・相同性
PRASEODYMIUM ION / Peregrin / Histone H3.3
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.2 Å
データ登録者Klein, B.J. / Kutateladze, T.G.
引用ジャーナル: Structure / 年: 2020
タイトル: Molecular Basis for the PZP Domain of BRPF1 Association with Chromatin.
著者: Klein, B.J. / Cox, K.L. / Jang, S.M. / Cote, J. / Poirier, M.G. / Kutateladze, T.G.
履歴
登録2019年8月13日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02019年11月27日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12020年1月22日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.year
改定 1.22023年10月11日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Histone H3.3,BRPF1, Peregrin
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)22,5347
ポリマ－22,0661
非ポリマー4686
水1,946108
1


  • 登録構造と同一
  • ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: assay for oligomerization, HSQC NMR titration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)72.461, 72.461, 155.297
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number178
Space group name H-MP6122
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-601-

HOH

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要素

#1: タンパク質 Histone H3.3,BRPF1, Peregrin / Bromodomain and PHD finger-containing protein 1 / Protein Br140


分子量: 22066.225 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト)
遺伝子: H3F3A, H3.3A, H3F3, PP781, H3F3B, H3.3B, BRPF1, BR140
発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P84243, UniProt: P55201
#2: 化合物 ChemComp-PR / PRASEODYMIUM ION


分子量: 140.908 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Pr
#3: 化合物
ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 108 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかN

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.67 Å3/Da / 溶媒含有率: 53.88 %
結晶化温度: 291.15 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 8.5
詳細: 0.2 M Lithium sulfate, 0.1 M Tris-HCl pH 8.5, 40% (v/v) PEG400, and 0.01M Praseodymium(III) acetate hydrate

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU MICROMAX-007 HF / 波長: 1.54 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 200K / 検出器: PIXEL / 日付: 2018年1月30日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.54 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.196→50 Å / Num. obs: 12975 / % possible obs: 99.5 % / 冗長度: 20.8 % / Biso Wilson estimate: 29.6 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.144 / Rpim(I) all: 0.032 / Rrim(I) all: 0.148 / Χ2: 1.115 / Net I/σ(I): 6
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique obsCC1/2Rpim(I) allRrim(I) allΧ2% possible all
2.2-2.2820.70.79412490.9160.1770.8140.956100
2.28-2.3722.30.62112630.9340.1330.6360.92100
2.37-2.4822.90.512660.9690.1050.5110.944100
2.48-2.6123.60.43812690.9770.0910.4470.969100
2.61-2.7724.50.31712800.9880.0650.3241.04100
2.77-2.9924.50.22812850.9920.0460.2331.138100
2.99-3.2915.70.16212940.9920.0410.1681.15499.8
3.29-3.769.40.09312780.9940.0280.0971.27397.8
3.76-4.7422.80.08313450.9990.0170.0851.736100
4.74-5021.40.06614460.9990.0140.0671.08298.1

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.13_2998精密化
HKL-2000データスケーリング
PDB_EXTRACT3.25データ抽出
HKL-3000データ削減
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 5ERC

5erc


解像度: 2.2→22.684 Å / SU ML: 0.21 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 位相誤差: 18.56
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2085 1274 9.97 %
Rwork0.1718 --
obs0.1756 12773 98.53 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
原子変位パラメータBiso max: 122.27 Å2 / Biso mean: 37.8683 Å2 / Biso min: 17.38 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.2→22.684 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1298 0 6 108 1412
Biso mean--35.27 41.45 -
残基数----168
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection Rwork% reflection obs (%)
2.2-2.28410.27561340.2053122197
2.2841-2.3880.2381370.1925122599
2.388-2.51370.24311360.1854124297
2.5137-2.6710.2191370.1758123798
2.671-2.87680.23581400.1778125999
2.8768-3.16560.21111440.16941289100
3.1656-3.62210.19681410.1583127498
3.6221-4.55740.17141470.14491325100
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
12.3052-0.0841-1.180.80050.03652.144-0.18630.2581-0.240.04810.02980.01650.2282-0.11650.1130.3019-0.04670.0610.204-0.00270.2071.341522.2796-10.21
27.6177-1.444-4.28410.6780.08753.708-0.5008-0.9315-0.25232.8105-0.13171.50470.948-0.38040.62361.2113-0.13940.27530.5823-0.31440.874310.94483.358-13.5619
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1(chain 'A' and resid 274 through 451)A274 - 451
2X-RAY DIFFRACTION2(chain 'A' and resid 1 through 3)A1 - 3

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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