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- PDB-6tyd: Structure of human LDB1 in complex with SSBP2 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6tyd
タイトルStructure of human LDB1 in complex with SSBP2
要素
  • LIM domain-binding protein 1
  • Single-stranded DNA-binding protein 2
キーワードTRANSCRIPTION / LDB1 / SSBP2 / ChiLS
機能・相同性
機能・相同性情報


Expression and translocation of olfactory receptors / regulation of kinase activity / cellular component assembly / negative regulation of erythrocyte differentiation / positive regulation of hemoglobin biosynthetic process / cerebellar Purkinje cell differentiation / transcription-dependent tethering of RNA polymerase II gene DNA at nuclear periphery / beta-catenin-TCF complex / epithelial structure maintenance / LIM domain binding ...Expression and translocation of olfactory receptors / regulation of kinase activity / cellular component assembly / negative regulation of erythrocyte differentiation / positive regulation of hemoglobin biosynthetic process / cerebellar Purkinje cell differentiation / transcription-dependent tethering of RNA polymerase II gene DNA at nuclear periphery / beta-catenin-TCF complex / epithelial structure maintenance / LIM domain binding / gastrulation with mouth forming second / Cardiogenesis / anterior/posterior axis specification / regulation of focal adhesion assembly / cell leading edge / somatic stem cell population maintenance / hair follicle development / regulation of cell migration / positive regulation of cell adhesion / positive regulation of transcription elongation by RNA polymerase II / neuron differentiation / Wnt signaling pathway / Regulation of expression of SLITs and ROBOs / single-stranded DNA binding / RUNX1 regulates transcription of genes involved in differentiation of HSCs / nervous system development / DNA-binding transcription factor binding / RNA polymerase II-specific DNA-binding transcription factor binding / transcription regulator complex / transcription by RNA polymerase II / transcription coactivator activity / cell adhesion / negative regulation of DNA-templated transcription / chromatin binding / regulation of DNA-templated transcription / chromatin / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / enzyme binding / protein homodimerization activity / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / protein-containing complex / DNA binding / nucleoplasm / nucleus / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Sequence-specific single-strand DNA-binding protein / Single-stranded DNA binding protein, SSDP / LIM-domain binding protein/SEUSS / LIM interaction domain / LIM-domain binding protein / LIM interaction domain (LID) / LIM interaction domain (LID) domain profile. / Lissencephaly type-1-like homology motif / LIS1 homology (LisH) motif profile. / LIS1 homology motif
類似検索 - ドメイン・相同性
Single-stranded DNA-binding protein 2 / LIM domain-binding protein 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 2.803 Å
データ登録者Wang, H. / Wang, Z. / Xu, W.
引用ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 2020
タイトル: Crystal structure of human LDB1 in complex with SSBP2.
著者: Wang, H. / Kim, J. / Wang, Z. / Yan, X.X. / Dean, A. / Xu, W.
履歴
登録2019年8月8日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02020年1月1日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12020年1月15日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation_author.name
改定 1.22020年1月29日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.year
改定 1.32024年10月23日Group: Data collection / Database references / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
V: LIM domain-binding protein 1
A: Single-stranded DNA-binding protein 2
B: Single-stranded DNA-binding protein 2


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)49,7083
ポリマ－49,7083
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration, equilibrium centrifugation
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area6460 Å2
ΔGint-56 kcal/mol
Surface area19790 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)104.322, 104.322, 250.419
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number179
Space group name H-MP6522

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要素

#1: タンパク質 LIM domain-binding protein 1 / LDB-1 / Carboxyl-terminal LIM domain-binding protein 2 / CLIM-2 / LIM domain-binding factor CLIM2 / ...LDB-1 / Carboxyl-terminal LIM domain-binding protein 2 / CLIM-2 / LIM domain-binding factor CLIM2 / hLdb1 / Nuclear LIM interactor


分子量: 27867.338 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: LDB1, CLIM2 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q86U70
#2: タンパク質 Single-stranded DNA-binding protein 2 / Sequence-specific single-stranded-DNA-binding protein 2


分子量: 10920.196 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: SSBP2, SSDP2 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P81877
研究の焦点であるリガンドがあるかN
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 4.44 Å3/Da / 溶媒含有率: 72.27 %
結晶化温度: 295 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5.6
詳細: 100 mM lithium sulfate monohydrate, 100 mM sodium citrate tribasic dihydrate pH 5.6, 1% v/v PEG400, 10mM DTT

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ALS / ビームライン: 8.2.1 / 波長: 0.9792 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2018年3月16日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9792 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.8→50 Å / Num. obs: 37297 / % possible obs: 99.8 % / 冗長度: 6.7 % / CC1/2: 0.991 / Net I/σ(I): 38.73
反射 シェル解像度: 2.8→2.9 Å / 冗長度: 5.3 % / Num. unique obs: 1989 / CC1/2: 0.513 / % possible all: 99.4

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.16_3549精密化
PDB_EXTRACT3.25データ抽出
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 2.803→43.803 Å / SU ML: 0.43 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 30.15
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2812 3633 9.77 %
Rwork0.24 --
obs0.2439 37202 99.45 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
原子変位パラメータBiso max: 371.19 Å2 / Biso mean: 114.6042 Å2 / Biso min: 53.32 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.803→43.803 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3079 0 0 0 3079
残基数----371
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection Rwork% reflection obs (%)
2.8033-2.84020.37161320.36118992
2.8402-2.87910.36931400.3306128199
2.8791-2.92020.3861400.34031293100
2.9202-2.96380.49741420.35381304100
2.9638-3.01010.39551400.35841309100
3.0101-3.05940.34811430.32731296100
3.0594-3.11220.36851390.31311287100
3.1122-3.16870.37741420.32021299100
3.1687-3.22970.33451420.30771310100
3.2297-3.29560.32781420.29471278100
3.2956-3.36720.30771450.26841321100
3.3672-3.44550.3741400.27971266100
3.4455-3.53160.3181380.26761300100
3.5316-3.62710.30871370.27081308100
3.6271-3.73370.27451430.24841306100
3.7337-3.85420.29971380.23771292100
3.8542-3.99180.23751360.249128999
3.9918-4.15160.29171400.22991292100
4.1516-4.34030.27121380.21641297100
4.3403-4.56890.24391390.18761282100
4.5689-4.85490.2131380.19011305100
4.8549-5.22920.26961390.21111304100
5.2292-5.75430.26041440.22321284100
5.7543-6.58460.2871380.2537129399
6.5846-8.28670.24741360.22941290100
8.2867-43.8030.2581420.2179129499
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
12.7013-2.48451.02564.88360.61853.8838-0.05120.077-0.38880.6440.3860.7593-0.5933-0.7883-0.23210.81530.34380.34770.72110.1820.78235.037940.5939106.3144
25.1881.1588-1.9524.955-0.62981.8655-0.057-0.1555-0.2209-0.7503-0.56440.05171.11980.46260.44841.2170.39530.30240.9344-0.00380.738520.012255.2953121.6992
32.7502-0.8031-0.52753.05380.4693.6234-0.1857-0.3379-0.64220.04-0.4680.76121.0873-0.50280.53671.43830.25180.32511.1775-0.12751.172415.866748.587122.6744
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1(chain 'V' and resid 64 through 282)V64 - 282
2X-RAY DIFFRACTION2(chain 'A' and resid 10 through 94)A10 - 94
3X-RAY DIFFRACTION3(chain 'B' and resid 11 through 77)B11 - 77

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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