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- PDB-6tx9: CRYSTAL STRUCTURE OF HUMAN FKBP51 FK1 DOMAIN A19T MUTANT IN COMPL... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6tx9
タイトルCRYSTAL STRUCTURE OF HUMAN FKBP51 FK1 DOMAIN A19T MUTANT IN COMPLEX WITH HYDANTOIN
要素Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase FKBP5
キーワードISOMERASE / PPIase / Fragment
機能・相同性
機能・相同性情報


FK506 binding / MECP2 regulates neuronal receptors and channels / chaperone-mediated protein folding / heat shock protein binding / HSP90 chaperone cycle for steroid hormone receptors (SHR) in the presence of ligand / ESR-mediated signaling / peptidylprolyl isomerase / peptidyl-prolyl cis-trans isomerase activity / response to bacterium / protein folding ...FK506 binding / MECP2 regulates neuronal receptors and channels / chaperone-mediated protein folding / heat shock protein binding / HSP90 chaperone cycle for steroid hormone receptors (SHR) in the presence of ligand / ESR-mediated signaling / peptidylprolyl isomerase / peptidyl-prolyl cis-trans isomerase activity / response to bacterium / protein folding / protein-macromolecule adaptor activity / extracellular exosome / nucleoplasm / membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Tetratricopeptide repeat / : / Chitinase A; domain 3 - #40 / Tetratricopeptide repeat / Chitinase A; domain 3 / FKBP-type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase domain profile. / FKBP-type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase domain / FKBP-type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase / Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase domain superfamily / TPR repeat region circular profile. ...Tetratricopeptide repeat / : / Chitinase A; domain 3 - #40 / Tetratricopeptide repeat / Chitinase A; domain 3 / FKBP-type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase domain profile. / FKBP-type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase domain / FKBP-type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase / Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase domain superfamily / TPR repeat region circular profile. / TPR repeat profile. / Tetratricopeptide repeats / Tetratricopeptide repeat / Tetratricopeptide-like helical domain superfamily / Roll / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
imidazolidine-2,4-dione / Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase FKBP5
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.42 Å
データ登録者Fiegen, D. / Draxler, S.W.
引用
ジャーナル: J.Med.Chem. / 年: 2020
タイトル: Hybrid Screening Approach for Very Small Fragments: X-ray and Computational Screening on FKBP51.
著者: Draxler, S.W. / Bauer, M. / Eickmeier, C. / Nadal, S. / Nar, H. / Rangel Rojas, D. / Seeliger, D. / Zeeb, M. / Fiegen, D.
#1: ジャーナル: Acta Crystallogr. D Biol. Crystallogr. / 年: 2011
タイトル: Structural characterization of the PPIase domain of FKBP51, a cochaperone of human Hsp90.
著者: Bracher, A. / Kozany, C. / Thosta, A.-K. / Hauschb, F.
履歴
登録2020年1月13日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02020年5月27日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12020年6月17日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.title / _citation_author.identifier_ORCID / _citation_author.name
改定 1.22020年6月24日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation_author.identifier_ORCID
改定 1.32024年1月24日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_symmetry / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_symmetry / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_symmetry / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_symmetry

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase FKBP5
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)14,1724
ポリマ－14,0261
非ポリマー1463
水3,639202
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area240 Å2
ΔGint-14 kcal/mol
Surface area7030 Å2
単位格子
Length a, b, c (Å)42.233, 54.418, 56.73
Angle α, β, γ (deg.)90, 90, 90
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase FKBP5 / PPIase FKBP5 / 51 kDa FK506-binding protein / FKBP-51 / 54 kDa progesterone receptor-associated ...PPIase FKBP5 / 51 kDa FK506-binding protein / FKBP-51 / 54 kDa progesterone receptor-associated immunophilin / Androgen-regulated protein 6 / FF1 antigen / FK506-binding protein 5 / FKBP-5 / FKBP54 / p54 / HSP90-binding immunophilin / Rotamase


分子量: 14026.077 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: FKBP5, AIG6, FKBP51 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q13451, peptidylprolyl isomerase
#2: 化合物 ChemComp-HYN / imidazolidine-2,4-dione / Hydantoin / ヒダントイン


分子量: 100.076 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H4N2O2 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#3: 化合物 ChemComp-NA / SODIUM ION / ナトリウムカチオン


分子量: 22.990 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Na
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 202 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.32 Å3/Da / 溶媒含有率: 47.07 %
結晶化温度: 293.15 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5 / 詳細: 28-41% PEG3350, 0.2 M NH4OAc, 0.1 M HEPES

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SLS / ビームライン: X06SA / 波長: 1.0332 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2016年7月24日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.0332 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.415→56.73 Å / Num. obs: 25620 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 6.4 % / Rmerge(I) obs: 0.048 / Rpim(I) all: 0.021 / Net I/σ(I): 19.6
反射 シェル解像度: 1.415→1.44 Å / Rmerge(I) obs: 0.662 / Mean I/σ(I) obs: 2.3 / Num. unique obs: 1252 / Rpim(I) all: 0.284 / % possible all: 98.7

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
BUSTER2.11.7精密化
XDSMay 1, 2016データ削減
Aimlessデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 3o5q

3o5q


解像度: 1.42→16.45 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.963 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.951 / SU R Cruickshank DPI: 0.059 / 交差検証法: THROUGHOUT / SU R Blow DPI: 0.067 / SU Rfree Blow DPI: 0.066 / SU Rfree Cruickshank DPI: 0.061
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.187 509 -RANDOM
Rwork0.162 ---
obs0.162 25545 99.9 %-
原子変位パラメータBiso mean: 20.96 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.1144 Å20 Å20 Å2
2---0.0445 Å20 Å2
3---0.1589 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.15 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.42→16.45 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数986 0 9 202 1197
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数Restraint functionWeight
X-RAY DIFFRACTIONt_bond_d0.011173HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_angle_deg1.171597HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_d435SINUSOIDAL2
X-RAY DIFFRACTIONt_gen_planes206HARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_it1173HARMONIC20
X-RAY DIFFRACTIONt_nbd0SEMIHARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_chiral_improper_torsion144SEMIHARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_ideal_dist_contact1651SEMIHARMONIC4
X-RAY DIFFRACTIONt_omega_torsion5.1
X-RAY DIFFRACTIONt_other_torsion14.51
LS精密化 シェル解像度: 1.42→1.44 Å
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2104 26 -
Rwork0.188 --
obs0.1886 1022 98.24 %
精密化 TLSOrigin x: 9.0717 Å / Origin y: -12.3711 Å / Origin z: -9.5169 Å
111213212223313233
T-0.0052 Å2-0.0011 Å2-0.0043 Å2--0.0137 Å20.0016 Å2---0.0149 Å2
L0.7158 °2-0.194 °20.0756 °2-1.0072 °20.0083 °2--0.6001 °2
S0.0185 Å °-0.0577 Å °0.0072 Å °-0.0577 Å °0.0101 Å °0.0593 Å °0.0072 Å °0.0593 Å °-0.0286 Å °
精密化 TLSグループSelection details: { A|* }

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlc1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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