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Open data
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Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 6tvh | |||||||||||||||
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Title | Selenomethionine-substituted HPF1 from Nematostella vectensis | |||||||||||||||
![]() | Predicted protein | |||||||||||||||
![]() | PROTEIN BINDING / HPF1 / PARP1 / PARP2 / ADP-ribosylation / serine ADP-ribosylation / adaptor | |||||||||||||||
Function / homology | Histone PARylation factor 1 / Histone PARylation factor 1 / regulation of protein ADP-ribosylation / poly-ADP-D-ribose binding / chromosome / histone binding / DNA damage response / nucleus / Histone PARylation factor 1![]() | |||||||||||||||
Biological species | ![]() | |||||||||||||||
Method | ![]() ![]() ![]() | |||||||||||||||
![]() | Ariza, A. | |||||||||||||||
Funding support | ![]()
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![]() | ![]() Title: HPF1 completes the PARP active site for DNA damage-induced ADP-ribosylation. Authors: Suskiewicz, M.J. / Zobel, F. / Ogden, T.E.H. / Fontana, P. / Ariza, A. / Yang, J.C. / Zhu, K. / Bracken, L. / Hawthorne, W.J. / Ahel, D. / Neuhaus, D. / Ahel, I. | |||||||||||||||
History |
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Structure visualization
Structure viewer | Molecule: ![]() ![]() |
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Downloads & links
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Download
PDBx/mmCIF format | ![]() | 286 KB | Display | ![]() |
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PDB format | ![]() | 216.6 KB | Display | ![]() |
PDBx/mmJSON format | ![]() | Tree view | ![]() | |
Others | ![]() |
-Validation report
Summary document | ![]() | 438.3 KB | Display | ![]() |
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Full document | ![]() | 448.5 KB | Display | |
Data in XML | ![]() | 23.4 KB | Display | |
Data in CIF | ![]() | 31.2 KB | Display | |
Arichive directory | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-Related structure data
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Links
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Assembly
Deposited unit | ![]()
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1 | ![]()
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2 | ![]()
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Unit cell |
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Components
#1: Protein | Mass: 38830.480 Da / Num. of mol.: 2 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() Gene: v1g201271 / Production host: ![]() ![]() #2: Water | ChemComp-HOH / | Has ligand of interest | N | |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: ![]() |
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Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.2 Å3/Da / Density % sol: 44.01 % |
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Crystal grow | Temperature: 293.15 K / Method: vapor diffusion, sitting drop / pH: 5.5 / Details: 0.2 M immidazole malate pH 5.5, 15% (v/v) PEG 600 |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K / Serial crystal experiment: N |
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Diffraction source | Source: ![]() ![]() ![]() |
Detector | Type: DECTRIS PILATUS3 6M / Detector: PIXEL / Date: Mar 8, 2015 |
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 0.9796 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 2.65→72.85 Å / Num. obs: 37243 / % possible obs: 96.9 % / Redundancy: 5 % / Biso Wilson estimate: 62.83 Å2 / CC1/2: 0.997 / Rmerge(I) obs: 0.2817 / Rpim(I) all: 0.1452 / Rrim(I) all: 0.3172 / Net I/σ(I): 12.91 |
Reflection shell | Resolution: 2.651→2.746 Å / Redundancy: 3.9 % / Rmerge(I) obs: 0.9096 / Mean I/σ(I) obs: 1.15 / Num. unique obs: 3001 / CC1/2: 0.469 / Rpim(I) all: 0.4984 / Rrim(I) all: 1.043 / % possible all: 77.96 |
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Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: ![]()
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Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso mean: 76.47 Å2 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 2.651→72.85 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell |
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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