[日本語] English
万見
- PDB-6tua: The RYK Pseudokinase Domain -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6tua
タイトルThe RYK Pseudokinase Domain
要素Tyrosine-protein kinase RYK
キーワードSIGNALING PROTEIN / Receptor Kinase Pseudokinase Transmembrane
機能・相同性
機能・相同性情報


chemorepulsion of dopaminergic neuron axon / positive regulation of cell proliferation in midbrain / negative regulation of axon extension involved in axon guidance / axon extension involved in axon guidance / Wnt receptor activity / non-canonical Wnt signaling pathway / Wnt-protein binding / corpus callosum development / midbrain dopaminergic neuron differentiation / commissural neuron axon guidance ...chemorepulsion of dopaminergic neuron axon / positive regulation of cell proliferation in midbrain / negative regulation of axon extension involved in axon guidance / axon extension involved in axon guidance / Wnt receptor activity / non-canonical Wnt signaling pathway / Wnt-protein binding / corpus callosum development / midbrain dopaminergic neuron differentiation / commissural neuron axon guidance / frizzled binding / PCP/CE pathway / Wnt signaling pathway, planar cell polarity pathway / skeletal system morphogenesis / canonical Wnt signaling pathway / coreceptor activity / synapse assembly / neurogenesis / TCF dependent signaling in response to WNT / axonogenesis / axon guidance / receptor protein-tyrosine kinase / neuron differentiation / neuron projection development / transmembrane signaling receptor activity / receptor complex / protein kinase activity / positive regulation of MAPK cascade / signal transduction / ATP binding / nucleus / membrane / plasma membrane / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
WIF domain / WIF domain superfamily / WIF domain / WIF domain profile. / Wnt-inhibitory factor-1 like domain / : / Tyrosine protein kinases specific active-site signature. / Tyrosine-protein kinase, active site / Serine-threonine/tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Protein tyrosine and serine/threonine kinase ...WIF domain / WIF domain superfamily / WIF domain / WIF domain profile. / Wnt-inhibitory factor-1 like domain / : / Tyrosine protein kinases specific active-site signature. / Tyrosine-protein kinase, active site / Serine-threonine/tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Protein tyrosine and serine/threonine kinase / Transferase(Phosphotransferase) domain 1 / Transferase(Phosphotransferase); domain 1 / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Tyrosine-protein kinase RYK
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.38 Å
データ登録者Mathea, S. / Chatterjee, D. / Preuss, F. / Shin, D. / Arrowsmith, C.H. / Edwards, A.M. / Bountra, C. / Knapp, S.
引用ジャーナル: Mol.Cell / 年: 2020
タイトル: Structural Insights into Pseudokinase Domains of Receptor Tyrosine Kinases.
著者: Sheetz, J.B. / Mathea, S. / Karvonen, H. / Malhotra, K. / Chatterjee, D. / Niininen, W. / Perttila, R. / Preuss, F. / Suresh, K. / Stayrook, S.E. / Tsutsui, Y. / Radhakrishnan, R. / ...著者: Sheetz, J.B. / Mathea, S. / Karvonen, H. / Malhotra, K. / Chatterjee, D. / Niininen, W. / Perttila, R. / Preuss, F. / Suresh, K. / Stayrook, S.E. / Tsutsui, Y. / Radhakrishnan, R. / Ungureanu, D. / Knapp, S. / Lemmon, M.A.
履歴
登録2020年1月4日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02020年1月15日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12020年7月29日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year
改定 1.22020年8月19日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last
改定 1.32024年1月24日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Tyrosine-protein kinase RYK
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)36,5676
ポリマ－36,0871
非ポリマー4805
水50428
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area740 Å2
ΔGint-49 kcal/mol
Surface area14250 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)60.645, 47.242, 152.741
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 97.635, 90.000
Int Tables number5
Space group name H-MI121
Space group name HallC2y(x,y,-x+z)
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: -x,y,-z
#3: x+1/2,y+1/2,z+1/2
#4: -x+1/2,y+1/2,-z+1/2

-
要素

#1: タンパク質 Tyrosine-protein kinase RYK


分子量: 36086.676 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: RYK, JTK5A
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: P34925, receptor protein-tyrosine kinase
#2: 化合物
ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 28 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかN

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 3 Å3/Da / 溶媒含有率: 59.06 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / 詳細: 1.5 M lithium sulfate, 0.1 M HEPES 7.5

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SLS / ビームライン: X06SA / 波長: 0.99999 Å
検出器タイプ: PSI PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2018年12月7日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.99999 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.38→37.85 Å / Num. obs: 17214 / % possible obs: 98.6 % / 冗長度: 3.7 % / Biso Wilson estimate: 41.79 Å2 / CC1/2: 1 / Net I/σ(I): 8.3
反射 シェル解像度: 2.38→2.47 Å / Mean I/σ(I) obs: 2 / Num. unique obs: 1718 / CC1/2: 0.9 / % possible all: 97

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.17.1_3660精密化
xia2データ削減
Aimlessデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 5TC0

5tc0


解像度: 2.38→37.85 Å / SU ML: 0.4568 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.56 / 位相誤差: 29.4947
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2476 880 5.12 %
Rwork0.1937 16313 -
obs0.1966 17193 98.27 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 40.74 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.38→37.85 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2270 0 25 28 2323
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00772336
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.8793175
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0527367
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0053398
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d6.2525311
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.38-2.530.41021370.31462665X-RAY DIFFRACTION96.09
2.53-2.720.36521320.28092667X-RAY DIFFRACTION98.21
2.72-30.3041560.22742730X-RAY DIFFRACTION99.59
3-3.430.25661430.20392725X-RAY DIFFRACTION98.66
3.43-4.320.2071420.15872741X-RAY DIFFRACTION98.56
4.32-37.850.20641700.1612785X-RAY DIFFRACTION98.6
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 22.5593114624 Å / Origin y: -4.74088072542 Å / Origin z: 30.0692990013 Å
111213212223313233
T0.256618264879 Å20.00764038682963 Å20.0270220762423 Å2-0.284495722231 Å2-0.0106605501709 Å2--0.347960003696 Å2
L0.896821160513 °20.153175972278 °2-0.200229576013 °2-1.00904046072 °2-0.165173903116 °2--1.06037628995 °2
S0.0335212120044 Å °0.0435716709131 Å °0.0352558178064 Å °-0.0486525917577 Å °-0.0104997898915 Å °-0.0344865568875 Å °-0.0162209124515 Å °0.0355990109479 Å °-0.0242490973885 Å °
精密化 TLSグループSelection details: all

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る