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- PDB-6trw: Crystal structure of DPP8 in complex with the EIL peptide (SLRFLF... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6trw
タイトルCrystal structure of DPP8 in complex with the EIL peptide (SLRFLFEGQRIADNH)
要素
  • Dipeptidyl peptidase 8
  • SER-LEU-ARG-PHE-LEU-PHE-GLU-GLY-GLN-ARG
キーワードHYDROLASE / EIL peptide / DPP8 / SUMO1
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of potassium ion transmembrane transporter activity / protein localization to nuclear pore / : / SUMOylation of nuclear envelope proteins / negative regulation of delayed rectifier potassium channel activity / SUMO is proteolytically processed / Negative regulation of activity of TFAP2 (AP-2) family transcription factors / SUMO is conjugated to E1 (UBA2:SAE1) / PML body organization / SUMO is transferred from E1 to E2 (UBE2I, UBC9) ...negative regulation of potassium ion transmembrane transporter activity / protein localization to nuclear pore / : / SUMOylation of nuclear envelope proteins / negative regulation of delayed rectifier potassium channel activity / SUMO is proteolytically processed / Negative regulation of activity of TFAP2 (AP-2) family transcription factors / SUMO is conjugated to E1 (UBA2:SAE1) / PML body organization / SUMO is transferred from E1 to E2 (UBE2I, UBC9) / nuclear stress granule / dipeptidyl-peptidase IV / small protein activating enzyme binding / negative regulation of action potential / SUMOylation of DNA methylation proteins / SUMOylation of immune response proteins / XY body / SUMOylation of SUMOylation proteins / regulation of calcium ion transmembrane transport / Maturation of nucleoprotein / SUMOylation of RNA binding proteins / dipeptidyl-peptidase activity / regulation of cardiac muscle cell contraction / Postmitotic nuclear pore complex (NPC) reformation / negative regulation of programmed cell death / negative regulation of DNA binding / Maturation of nucleoprotein / cellular response to cadmium ion / negative regulation of protein import into nucleus / SUMOylation of ubiquitinylation proteins / transcription factor binding / ubiquitin-specific protease binding / ubiquitin-like protein ligase binding / roof of mouth development / SUMOylation of transcription factors / protein sumoylation / SUMOylation of DNA replication proteins / postsynaptic cytosol / potassium channel regulator activity / transporter activator activity / aminopeptidase activity / Regulation of IFNG signaling / nuclear pore / SUMOylation of DNA damage response and repair proteins / presynaptic cytosol / serine-type peptidase activity / Transcriptional and post-translational regulation of MITF-M expression and activity / negative regulation of DNA-binding transcription factor activity / SUMOylation of transcription cofactors / SUMOylation of chromatin organization proteins / SUMOylation of intracellular receptors / positive regulation of protein-containing complex assembly / PKR-mediated signaling / PML body / regulation of protein stability / Formation of Incision Complex in GG-NER / protein tag activity / positive regulation of proteasomal ubiquitin-dependent protein catabolic process / Recruitment and ATM-mediated phosphorylation of repair and signaling proteins at DNA double strand breaks / regulation of protein localization / cellular response to heat / nuclear membrane / protein stabilization / nuclear speck / nuclear body / immune response / DNA repair / negative regulation of DNA-templated transcription / apoptotic process / ubiquitin protein ligase binding / nucleolus / glutamatergic synapse / enzyme binding / proteolysis / RNA binding / nucleoplasm / nucleus / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Dipeptidyl peptidase 8 /9 ,N-terminal / Dipeptidyl peptidase 8 and 9 N-terminal / Small ubiquitin-related modifier 1, Ubl domain / Dipeptidylpeptidase IV, N-terminal domain / Rad60/SUMO-like domain / Ubiquitin-2 like Rad60 SUMO-like / : / 8 Propeller / Methanol Dehydrogenase; Chain A / Dipeptidylpeptidase IV, N-terminal domain ...Dipeptidyl peptidase 8 /9 ,N-terminal / Dipeptidyl peptidase 8 and 9 N-terminal / Small ubiquitin-related modifier 1, Ubl domain / Dipeptidylpeptidase IV, N-terminal domain / Rad60/SUMO-like domain / Ubiquitin-2 like Rad60 SUMO-like / : / 8 Propeller / Methanol Dehydrogenase; Chain A / Dipeptidylpeptidase IV, N-terminal domain / Dipeptidyl peptidase IV (DPP IV) N-terminal region / Peptidase S9, prolyl oligopeptidase, catalytic domain / Prolyl oligopeptidase family / Ubiquitin homologues / Ubiquitin domain profile. / Ubiquitin-like domain / Alpha/Beta hydrolase fold / Ubiquitin-like domain superfamily / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Small ubiquitin-related modifier 1 / Dipeptidyl peptidase 8
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3 Å
データ登録者Ross, B. / Huber, R.
引用ジャーナル: J.Appl.Crystallogr. / 年: 2021
タイトル: Aerosol-based ligand soaking of reservoir-free protein crystals.
著者: Ross, B. / Krapp, S. / Geiss-Friedlander, R. / Littmann, W. / Huber, R. / Kiefersauer, R.
履歴
登録2019年12月19日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02021年1月13日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12021年6月16日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.title / _citation.year
改定 1.22021年7月14日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_id_CSD ..._citation.country / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation_author.identifier_ORCID / _citation_author.name
改定 1.32024年1月24日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Dipeptidyl peptidase 8
B: Dipeptidyl peptidase 8
C: Dipeptidyl peptidase 8
D: SER-LEU-ARG-PHE-LEU-PHE-GLU-GLY-GLN-ARG
E: SER-LEU-ARG-PHE-LEU-PHE-GLU-GLY-GLN-ARG
F: SER-LEU-ARG-PHE-LEU-PHE-GLU-GLY-GLN-ARG
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)317,1479
ポリマ－317,0786
非ポリマー693
水59433
1
A: Dipeptidyl peptidase 8
D: SER-LEU-ARG-PHE-LEU-PHE-GLU-GLY-GLN-ARG
ヘテロ分子

A: Dipeptidyl peptidase 8
D: SER-LEU-ARG-PHE-LEU-PHE-GLU-GLY-GLN-ARG
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)211,4326
ポリマ－211,3864
非ポリマー462
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation4_557x,-y,-z+21
Buried area8810 Å2
ΔGint-60 kcal/mol
Surface area65230 Å2
手法PISA
2
B: Dipeptidyl peptidase 8
C: Dipeptidyl peptidase 8
E: SER-LEU-ARG-PHE-LEU-PHE-GLU-GLY-GLN-ARG
F: SER-LEU-ARG-PHE-LEU-PHE-GLU-GLY-GLN-ARG
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)211,4326
ポリマ－211,3864
非ポリマー462
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area8640 Å2
ΔGint-58 kcal/mol
Surface area64550 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)163.045, 245.283, 261.439
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number20
Space group name H-MC2221

-
要素

#1: タンパク質 Dipeptidyl peptidase 8 / DP8 / Dipeptidyl peptidase IV-related protein 1 / DPRP-1 / Dipeptidyl peptidase VIII / DPP VIII / ...DP8 / Dipeptidyl peptidase IV-related protein 1 / DPRP-1 / Dipeptidyl peptidase VIII / DPP VIII / Prolyl dipeptidase DPP8


分子量: 103886.812 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: DPP8, DPRP1, MSTP097, MSTP135, MSTP141
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: Q6V1X1, dipeptidyl-peptidase IV
#2: タンパク質・ペプチド SER-LEU-ARG-PHE-LEU-PHE-GLU-GLY-GLN-ARG


分子量: 1806.011 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P63165*PLUS
#3: 化合物 ChemComp-NA / SODIUM ION / ナトリウムカチオン


分子量: 22.990 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: Na
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 33 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかN

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 4.12 Å3/Da / 溶媒含有率: 70.16 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.75 / 詳細: 0.46 M Na citrate pH 6.75

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SLS / ビームライン: X10SA / 波長: 0.99989 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M-F / 検出器: PIXEL / 日付: 2019年2月13日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.99989 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3→49.17 Å / Num. obs: 104482 / % possible obs: 99.9 % / 冗長度: 8.427 % / Biso Wilson estimate: 77.091 Å2 / CC1/2: 0.999 / Rmerge(I) obs: 0.091 / Rrim(I) all: 0.097 / Χ2: 0.997 / Net I/σ(I): 20.41 / Num. measured all: 880465 / Scaling rejects: 90
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured obsNum. possibleNum. unique obsCC1/2Rrim(I) all% possible all
3-3.088.5271.2711.9965281765876560.711.351100
3.08-3.168.37612.561787737973770.7941.065100
3.16-3.267.9150.673.5560462764376390.8790.71799.9
3.26-3.378.3390.4894.962859754375380.930.52199.9
3.37-3.498.8330.35766284750475040.970.371100
3.49-3.638.7710.2559.0664833739473920.9810.271100
3.63-3.88.6950.18612.0265978758875880.9890.197100
3.8-4.018.5750.13116.2463689742774270.9950.139100
4.01-4.268.0290.08721.9859883746174580.9970.093100
4.26-4.68.4920.06229.8963271745174510.9990.066100
4.6-5.078.7950.0536.5765300742574250.9990.053100
5.07-5.838.4970.0536.1162707738173800.9990.054100
5.83-7.17.9850.04637.6151645646864680.9990.049100
7.1-98.530.0355.3935006410541040.9990.032100
9-11.567.810.02171.23166362130213010.023100
11.56-16.877.5940.0279.1999181307130610.02299.9
16.87-278.0280.02184.71398249649610.022100
27-49.176.6010.02477.6994417614310.02681.2

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
XSCALEデータスケーリング
REFMAC5.8.0155精密化
PDB_EXTRACT3.25データ抽出
XDSデータ削減
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 6EOO

6eoo


解像度: 3→49.17 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.952 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.928 / SU B: 15.252 / SU ML: 0.262 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.658 / ESU R Free: 0.316
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES : REFINED INDIVIDUALLY
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2263 5225 5 %RANDOM
Rwork0.1913 ---
obs0.193 99257 99.95 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å
原子変位パラメータBiso max: 224.53 Å2 / Biso mean: 91.044 Å2 / Biso min: 48.44 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--2.07 Å2-0 Å2-0 Å2
2--4.85 Å20 Å2
3----2.78 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 3→49.17 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数20694 0 3 33 20730
Biso mean--71.8 63.04 -
残基数----2541
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0070.01921260
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0020.0219798
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.1331.95628818
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.849345639
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.94652528
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg33.67623.3521047
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg13.986153585
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg13.94915150
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0680.23052
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0040.02123857
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.025091
LS精密化 シェル解像度: 3→3.078 Å / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.378 382 -
Rwork0.362 7243 -
all-7625 -
obs--99.97 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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