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- PDB-6tqr: The crystal structure of the MSP domain of human VAP-A in complex... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6tqr
タイトルThe crystal structure of the MSP domain of human VAP-A in complex with the Phospho-FFAT motif of STARD3.
要素
  • StAR-related lipid transfer protein 3
  • Vesicle-associated membrane protein-associated protein A
キーワードPROTEIN BINDING / Membrane contact sites / FFAT motif / MSP domain / Endoplasmic reticulum
機能・相同性
機能・相同性情報


vesicle tethering to endoplasmic reticulum / progesterone biosynthetic process / endoplasmic reticulum-endosome membrane contact site / FFAT motif binding / endoplasmic reticulum-plasma membrane tethering / sphingomyelin biosynthetic process / organelle membrane contact site / ceramide transport / COPII-coated vesicle budding / sterol transport ...vesicle tethering to endoplasmic reticulum / progesterone biosynthetic process / endoplasmic reticulum-endosome membrane contact site / FFAT motif binding / endoplasmic reticulum-plasma membrane tethering / sphingomyelin biosynthetic process / organelle membrane contact site / ceramide transport / COPII-coated vesicle budding / sterol transport / negative regulation by host of viral genome replication / positive regulation by host of viral genome replication / protein localization to endoplasmic reticulum / Sphingolipid de novo biosynthesis / Pregnenolone biosynthesis / phospholipid transport / cholesterol transfer activity / cholesterol transport / azurophil granule membrane / cholesterol binding / Insertion of tail-anchored proteins into the endoplasmic reticulum membrane / mitochondrial transport / steroid metabolic process / viral release from host cell / bicellular tight junction / endoplasmic reticulum to Golgi vesicle-mediated transport / cholesterol metabolic process / lipid metabolic process / microtubule cytoskeleton / neuron projection development / late endosome membrane / microtubule binding / nuclear membrane / positive regulation of canonical NF-kappaB signal transduction / vesicle / membrane fusion / endosome / cadherin binding / protein heterodimerization activity / protein domain specific binding / lysosomal membrane / Golgi membrane / intracellular membrane-bounded organelle / Neutrophil degranulation / endoplasmic reticulum membrane / endoplasmic reticulum / protein homodimerization activity / mitochondrion / nucleoplasm / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
MENTAL domain / StAR-related lipid transfer protein 3, C-terminal / Cholesterol-capturing domain / MENTAL domain profile. / Steroidogenic acute regulatory protein-like / : / Vesicle-associated membrane-protein-associated protein / Major sperm protein (MSP) domain / MSP (Major sperm protein) domain / Major sperm protein (MSP) domain profile. ...MENTAL domain / StAR-related lipid transfer protein 3, C-terminal / Cholesterol-capturing domain / MENTAL domain profile. / Steroidogenic acute regulatory protein-like / : / Vesicle-associated membrane-protein-associated protein / Major sperm protein (MSP) domain / MSP (Major sperm protein) domain / Major sperm protein (MSP) domain profile. / in StAR and phosphatidylcholine transfer protein / START domain / START domain / START domain profile. / PapD-like superfamily / START-like domain superfamily / Immunoglobulin-like fold
類似検索 - ドメイン・相同性
StAR-related lipid transfer protein 3 / Vesicle-associated membrane protein-associated protein A
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.85 Å
データ登録者McEwen, A.G. / Poussin-Courmontagne, P. / Di Mattia, T. / Wendling, C. / Cavarelli, J. / Tomasetto, C. / Alpy, F.
資金援助 フランス, 4件
組織認可番号国
French National Research AgencyANR-19-CE44-0003 フランス
French National Research AgencyANR-10-INSB-05-01 フランス
French National Research AgencyANR-10-LABX-0030-INRT フランス
French National Research AgencyANR-10-IDEX-0002-02. フランス
引用ジャーナル: Embo J. / 年: 2020
タイトル: FFAT motif phosphorylation controls formation and lipid transfer function of inter-organelle contacts.
著者: Di Mattia, T. / Martinet, A. / Ikhlef, S. / McEwen, A.G. / Nomine, Y. / Wendling, C. / Poussin-Courmontagne, P. / Voilquin, L. / Eberling, P. / Ruffenach, F. / Cavarelli, J. / Slee, J. / ...著者: Di Mattia, T. / Martinet, A. / Ikhlef, S. / McEwen, A.G. / Nomine, Y. / Wendling, C. / Poussin-Courmontagne, P. / Voilquin, L. / Eberling, P. / Ruffenach, F. / Cavarelli, J. / Slee, J. / Levine, T.P. / Drin, G. / Tomasetto, C. / Alpy, F.
履歴
登録2019年12月17日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02020年11月18日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12020年12月16日Group: Database references / カテゴリ: citation / Item: _citation.journal_volume
改定 1.22024年1月24日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Vesicle-associated membrane protein-associated protein A
B: Vesicle-associated membrane protein-associated protein A
C: Vesicle-associated membrane protein-associated protein A
D: Vesicle-associated membrane protein-associated protein A
E: StAR-related lipid transfer protein 3
F: StAR-related lipid transfer protein 3
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)102,12813
ポリマ－101,8806
非ポリマー2487
水5,170287
1
A: Vesicle-associated membrane protein-associated protein A
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)24,5854
ポリマ－24,4781
非ポリマー1063
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area250 Å2
ΔGint-19 kcal/mol
Surface area7740 Å2
手法PISA
2
B: Vesicle-associated membrane protein-associated protein A
E: StAR-related lipid transfer protein 3


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)26,4622
ポリマ－26,4622
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area980 Å2
ΔGint-22 kcal/mol
Surface area8750 Å2
手法PISA
3
C: Vesicle-associated membrane protein-associated protein A
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)24,5493
ポリマ－24,4781
非ポリマー712
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area130 Å2
ΔGint-9 kcal/mol
Surface area7860 Å2
手法PISA
4
D: Vesicle-associated membrane protein-associated protein A
F: StAR-related lipid transfer protein 3
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)26,5334
ポリマ－26,4622
非ポリマー712
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area980 Å2
ΔGint-23 kcal/mol
Surface area8120 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)39.140, 43.780, 83.640
Angle α, β, γ (deg.)89.460, 92.910, 105.130
Int Tables number1
Space group name H-MP1

-
要素

#1: タンパク質
Vesicle-associated membrane protein-associated protein A / VAP-A / 33 kDa VAMP-associated protein / VAP-33


分子量: 24478.170 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: MSP domain / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: VAPA, VAP33 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: Q9P0L0
#2: タンパク質・ペプチド StAR-related lipid transfer protein 3 / Metastatic lymph node gene 64 protein / MLN 64 / Protein CAB1 / START domain-containing protein 3 / StARD3


分子量: 1983.762 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 詳細: phospho-FFAT motif / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: Q14849
#3: 化合物
ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 7 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 287 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかN

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.21 Å3/Da / 溶媒含有率: 44.4 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7.5 / 詳細: 25% PEG 2000 MME, 0.1 M HEPES pH 7.5

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID23-1 / 波長: 0.98 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2015年4月25日
放射モノクロメーター: Si(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.98 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.85→42.26 Å / Num. obs: 42485 / % possible obs: 92.8 % / 冗長度: 3.338 % / Biso Wilson estimate: 38.514 Å2 / CC1/2: 0.99 / Rmerge(I) obs: 0.208 / Rpim(I) all: 0.133 / Rrim(I) all: 0.248 / Χ2: 1.116 / Net I/σ(I): 4.57
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Num. unique obsCC1/2% possible allRmerge(I) obsMean I/σ(I) obsRrim(I) all
1.85-1.92.45619360.79357.1
1.9-1.952.47825240.78875.91.4710.41.872
1.95-2.012.84531020.12197.14.3570.275.4
2.01-2.073.00830550.16297.72.5680.523.141
2.07-2.143.26729610.28998.61.9590.742.349
2.14-2.213.57729070.43298.91.8240.862.141
2.21-2.293.1823140.62280.9
2.29-2.393.70426580.62999.41.1281.381.318
2.39-2.493.56325560.71398.80.8831.71.039
2.49-2.613.6125070.83498.90.652.420.761
2.61-2.763.54123410.89199.20.4443.410.522
2.76-2.923.71222020.94499.50.3344.620.389
2.92-3.133.61320990.97299.60.2126.750.249
3.13-3.383.70619520.98699.30.1389.610.162
3.38-3.73.42616640.98393.50.13410.770.158
3.7-4.133.56416230.9999.40.09314.330.109
4.13-4.773.65114290.99499.50.06518.570.076
4.77-5.853.45312110.99599.30.06218.750.074
5.85-8.273.6569320.99499.70.06418.290.075
8.27-42.263.495120.9971000.04325.580.051

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
PHASER位相決定
PHENIXdev-3699精密化
PDB_EXTRACT3.25データ抽出
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1Z9O

1z9o


解像度: 1.85→42.26 Å / SU ML: 0.27 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.92 / 位相誤差: 34.68
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2543 1237 5.05 %
Rwork0.2043 --
obs0.2068 24512 53.72 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
原子変位パラメータBiso max: 149.49 Å2 / Biso mean: 36.8225 Å2 / Biso min: 8.91 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.85→42.26 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4129 0 7 289 4425
Biso mean--45.82 36.41 -
残基数----522
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 9

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
1.85-1.930.4167100.38882152254
1.93-2.010.3407330.328345048310
2.01-2.120.3412470.309786591218
2.12-2.250.3476660.31751505157131
2.25-2.430.31471290.29772512264152
2.43-2.670.29812130.28093617383076
2.67-3.060.29072490.25754601485096
3.06-3.850.25272570.18944694495197
3.85-42.260.19972330.14574816504999
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.75290.7684-0.28961.6985-0.02540.99230.00490.01-0.33950.0136-0.0043-0.04790.0292-0.0689-00.189-0.00150.00140.1630.01240.1863-4.8552-25.33694.0723
22.23750.8948-0.26711.30460.82572.4138-0.102-0.29460.04970.04-0.0652-0.1151-0.0165-0.1234-0.03460.22250.00650.03230.1474-0.00870.1538.8871-14.337423.0312
32.74910.3367-0.15360.8539-0.13930.9855-0.0116-0.3994-0.05050.08530.00820.07530.0617-0.02550.00350.1476-0.0079-0.00820.216-0.02640.13920.36962.997566.1222
42.0852-0.20121.29511.88081.5042.3032-0.07970.0605-0.16630.0221-0.0129-0.00230.03430.17710.00140.18180.01960.02880.23740.03140.15497.8169-5.079644.4827
51.32630.06170.62870.2372-0.32590.83660.1943-0.428-0.02340.10220.30580.18260.031-0.08033.0060.09730.05360.06170.3482-0.00930.6108-1.5359-24.202523.3679
61.35810.6232-0.82040.2934-0.34160.9766-0.70370.2906-0.83560.45990.2778-0.08030.2890.29670.00350.44610.0120.06770.59130.12370.367915.8374-12.59546.7826
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1(chain 'A' )A0
2X-RAY DIFFRACTION2(chain 'B' )B0
3X-RAY DIFFRACTION3(chain 'C' )C0
4X-RAY DIFFRACTION4(chain 'D' )D0
5X-RAY DIFFRACTION5(chain 'E' )E0
6X-RAY DIFFRACTION6(chain 'F' )F0

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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