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万見
- PDB-6tnm: E. coli aerobic trifunctional enzyme subunit-alpha -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6tnm
タイトルE. coli aerobic trifunctional enzyme subunit-alpha
要素Fatty acid oxidation complex subunit alphaΒ酸化
キーワードOXIDOREDUCTASE (酸化還元酵素) / fatty acid oxidation (Β酸化) / lipid metabolism (脂質代謝) / hydratase (水和反応) / dehydrogenase (脱水素酵素) / trifunctional enzyme / beta oxidation (Β酸化)
機能・相同性
機能・相同性情報


fatty acid beta-oxidation multienzyme complex / 3-ヒドロキシ酪酸-CoA エピメラーゼ / 3-hydroxybutyryl-CoA epimerase activity / Delta3-Delta2-enoyl-CoA isomerase / delta(3)-delta(2)-enoyl-CoA isomerase activity / long-chain-3-hydroxyacyl-CoA dehydrogenase activity / 3-ヒドロキシアシルCoAデヒドロゲナーゼ / enoyl-CoA hydratase / 3-hydroxyacyl-CoA dehydrogenase activity / enoyl-CoA hydratase activity ...fatty acid beta-oxidation multienzyme complex / 3-ヒドロキシ酪酸-CoA エピメラーゼ / 3-hydroxybutyryl-CoA epimerase activity / Delta3-Delta2-enoyl-CoA isomerase / delta(3)-delta(2)-enoyl-CoA isomerase activity / long-chain-3-hydroxyacyl-CoA dehydrogenase activity / 3-ヒドロキシアシルCoAデヒドロゲナーゼ / enoyl-CoA hydratase / 3-hydroxyacyl-CoA dehydrogenase activity / enoyl-CoA hydratase activity / fatty acid beta-oxidation / NAD+ binding
類似検索 - 分子機能
Fatty oxidation complex, alpha subunit FadB / N-(1-d-carboxylethyl)-l-norvaline Dehydrogenase; domain 2 - #50 / 3-hydroxyacyl-CoA dehydrogenase, conserved site / 3-hydroxyacyl-CoA dehydrogenase signature. / 3-hydroxyacyl-CoA dehydrogenase, C-terminal / 3-hydroxyacyl-CoA dehydrogenase, NAD binding / 3-hydroxyacyl-CoA dehydrogenase, C-terminal domain / 3-hydroxyacyl-CoA dehydrogenase, NAD binding domain / Enoyl-CoA hydratase/isomerase, conserved site / Enoyl-CoA hydratase/isomerase signature. ...Fatty oxidation complex, alpha subunit FadB / N-(1-d-carboxylethyl)-l-norvaline Dehydrogenase; domain 2 - #50 / 3-hydroxyacyl-CoA dehydrogenase, conserved site / 3-hydroxyacyl-CoA dehydrogenase signature. / 3-hydroxyacyl-CoA dehydrogenase, C-terminal / 3-hydroxyacyl-CoA dehydrogenase, NAD binding / 3-hydroxyacyl-CoA dehydrogenase, C-terminal domain / 3-hydroxyacyl-CoA dehydrogenase, NAD binding domain / Enoyl-CoA hydratase/isomerase, conserved site / Enoyl-CoA hydratase/isomerase signature. / N-(1-d-carboxylethyl)-l-norvaline Dehydrogenase; domain 2 / Enoyl-CoA hydratase/isomerase / Enoyl-CoA hydratase/isomerase / 2-enoyl-CoA Hydratase; Chain A, domain 1 / 2-enoyl-CoA Hydratase; Chain A, domain 1 / 6-phosphogluconate dehydrogenase-like, C-terminal domain superfamily / ClpP/crotonase-like domain superfamily / NAD(P)-binding Rossmann-like Domain / NAD(P)-binding domain superfamily / Alpha-Beta Complex / ロスマンフォールド / Orthogonal Bundle / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / 硝酸塩 / Fatty acid oxidation complex subunit alpha
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.95 Å
データ登録者Sah-Teli, S.K. / Hynonen, M.J. / Wierenga, R.K. / Venkatesan, R.
資金援助 フィンランド, 1件
組織認可番号国
Academy of Finland289024, 293369, 319194 フィンランド
引用
ジャーナル: J.Struct.Biol. / 年: 2020
タイトル: Insights into the stability and substrate specificity of the E. coli aerobic beta-oxidation trifunctional enzyme complex.
著者: Sah-Teli, S.K. / Hynonen, M.J. / Sulu, R. / Dalwani, S. / Schmitz, W. / Wierenga, R.K. / Venkatesan, R.
#1: ジャーナル: Biochem J / 年: 2019
タイトル: Complementary substrate specificity and distinct quaternary assembly of the aerobic and anaerobic β-oxidation trifunctional enzyme complexes.
著者: Shiv K Sah-Teli / Mikko J Hynönen / Werner Schmitz / James A Geraets / Jani Seitsonen / Jan Skov Pedersen / Sarah J Butcher / Rik K Wierenga / Rajaram Venkatesan /
要旨: The trifunctional enzyme (TFE) catalyzes the last three steps of the fatty acid β-oxidation cycle. Two TFEs are present in , EcTFE and anEcTFE. EcTFE is expressed only under aerobic conditions, ...The trifunctional enzyme (TFE) catalyzes the last three steps of the fatty acid β-oxidation cycle. Two TFEs are present in , EcTFE and anEcTFE. EcTFE is expressed only under aerobic conditions, whereas anEcTFE is expressed also under anaerobic conditions, with nitrate or fumarate as the ultimate electron acceptor. The anEcTFE subunits have higher sequence identity with the human mitochondrial TFE (HsTFE) than with the soluble EcTFE. Like HsTFE, here it is found that anEcTFE is a membrane-bound complex. Systematic enzyme kinetic studies show that anEcTFE has a preference for medium- and long-chain enoyl-CoAs, similar to HsTFE, whereas EcTFE prefers short chain enoyl-CoA substrates. The biophysical characterization of anEcTFE and EcTFE shows that EcTFE is heterotetrameric, whereas anEcTFE is purified as a complex of two heterotetrameric units, like HsTFE. The tetrameric assembly of anEcTFE resembles the HsTFE tetramer, although the arrangement of the two anEcTFE tetramers in the octamer is different from the HsTFE octamer. These studies demonstrate that EcTFE and anEcTFE have complementary substrate specificities, allowing for complete degradation of long-chain enoyl-CoAs under aerobic conditions. The new data agree with the notion that anEcTFE and HsTFE are evolutionary closely related, whereas EcTFE belongs to a separate subfamily.
履歴
登録2019年12月9日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02020年3月25日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12020年5月20日Group: Database references / カテゴリ: citation / Item: _citation.journal_volume
改定 1.22024年1月24日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Fatty acid oxidation complex subunit alpha
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)82,34210
ポリマ－81,3081
非ポリマー1,0339
水57632
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: light scattering, monomer
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1900 Å2
ΔGint3 kcal/mol
Surface area30230 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)130.384, 214.113, 76.520
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number20
Space group name H-MC2221
Space group name HallC2c2
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: x,-y,-z
#3: -x,y,-z+1/2
#4: -x,-y,z+1/2
#5: x+1/2,y+1/2,z
#6: x+1/2,-y+1/2,-z
#7: -x+1/2,y+1/2,-z+1/2
#8: -x+1/2,-y+1/2,z+1/2

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要素

#1: タンパク質 Fatty acid oxidation complex subunit alpha / Β酸化


分子量: 81308.469 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Escherichia coli (strain K12) (大腸菌)
遺伝子: fadB, oldB, b3846, JW3822 / Variant: MG1655 / プラスミド: pETDuet-1 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌)
参照: UniProt: P21177, enoyl-CoA hydratase, 3-ヒドロキシ酪酸-CoA エピメラーゼ, Delta3-Delta2-enoyl-CoA isomerase, 3-ヒドロキシアシルCoAデヒドロゲナーゼ
#2: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル / グリセリン


分子量: 92.094 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#3: 化合物 ChemComp-ATP / ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / ATP / アデノシン三リン酸


分子量: 507.181 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H16N5O13P3 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION / コメント: ATP, エネルギー貯蔵分子*YM
#4: 化合物
ChemComp-NO3 / NITRATE ION / 硝酸塩


分子量: 62.005 Da / 分子数: 7 / 由来タイプ: 合成 / 式: NO3
#5: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 32 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.36 Å3/Da / 溶媒含有率: 63 % / 解説: rod shape, long, branched, cluster
結晶化温度: 277.15 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: 100 mM Bis-Tris propane, pH 7.5, 25% w/v PEG 3550, 367 mM KNO3 and 25 mM ATP
PH範囲: 7.2-7.6 / Temp details: cold room

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Ambient temp details: frozen in liquid nitrogen / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I04 / 波長: 0.9795 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER2 XE 16M / 検出器: PIXEL / 日付: 2018年5月21日
放射モノクロメーター: Double crystal 28.290m / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9795 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.949→65.19 Å / Num. obs: 23039 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 6.5 % / Biso Wilson estimate: 56.85 Å2 / CC1/2: 0.987 / Rpim(I) all: 0.108 / Net I/σ(I): 5.9
反射 シェル解像度: 2.949→3.13 Å / 冗長度: 6.7 % / Mean I/σ(I) obs: 1.7 / Num. unique obs: 3661 / CC1/2: 0.439 / Rpim(I) all: 0.415 / % possible all: 99.9

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
xia22データ削減
DIALS1.14データスケーリング
MoRDa位相決定
PHENIX1.16_3549精密化
Coot0.8.9.2モデル構築
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1wdk-chainA

1wdk


解像度: 2.95→53.53 Å / SU ML: 0.4246 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.43 / 位相誤差: 29.6929
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2711 1082 4.71 %
Rwork0.23 21911 -
obs0.2318 22993 99.84 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 62.76 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.95→53.53 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5530 0 65 32 5627
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00235712
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.59867732
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0412859
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0041999
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d18.03733443
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.95-3.080.39361440.35232673X-RAY DIFFRACTION99.79
3.08-3.250.36251390.33122689X-RAY DIFFRACTION99.65
3.25-3.450.35851360.31542697X-RAY DIFFRACTION99.89
3.45-3.720.29861530.26952692X-RAY DIFFRACTION99.96
3.72-4.090.28891380.23122733X-RAY DIFFRACTION99.9
4.09-4.680.22641090.17572760X-RAY DIFFRACTION99.97
4.68-5.90.21021340.19012779X-RAY DIFFRACTION100
5.9-53.530.19851290.17892888X-RAY DIFFRACTION99.64
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.9609292530450.05757806633590.1488901494031.53075834118-0.6468908498582.18393928285-0.04480826366030.01589638308870.0391685651910.217265926674-0.0697917425649-0.257817423962-0.3923511877130.5757252263380.06318736719820.372576411765-0.0593992736918-0.006373953911880.3682370891060.000813650361630.2125814219443.890528201752.5644891986-7.46736072884
20.586036122585-0.441942038555-0.6476774410391.158948500280.836997648221.068826436160.07712013918550.0536885535993-0.2069596371550.120494973710.405446324642-0.712294163931-0.04711537691880.392904125909-0.1191565721830.293247660385-0.00346523886353-0.1388123066410.500228147076-0.2628173381240.75685493353744.655817440512.6661264818-22.531263931
32.306932386610.2034182447170.280060796182.015369226050.623428400652.204782547520.1596001619820.538133736374-0.349374525845-0.303974450251-0.0138555453240.1069720305130.0764512328518-0.116572010067-0.08552832164990.3274163896160.0278556787574-0.05770358853570.43183500454-0.1348871995360.37280529544818.616279499818.2231248505-28.6106225707
41.98830933934-0.175763684194-0.5495574894631.68794607772-0.2443895589691.840220705380.193894541844-0.2088025013790.01939222268230.328895821507-0.06896564995290.0502004890348-0.014422449311-0.34358486429-0.0328892984630.316600329289-0.0887997327688-0.08274035459790.306887202916-0.1006452373780.36377037580718.889814163922.651698085-8.40641996771
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resid 1 through 283 )
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'A' and (resid 284 through 483 )
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'A' and (resid 484 through 644 )
4X-RAY DIFFRACTION4chain 'A' and (resid 645 through 719 )

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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