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万見
- PDB-6tl3: Crystal structure of an Estrogen Receptor alpha 8-mer phosphopept... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6tl3
タイトルCrystal structure of an Estrogen Receptor alpha 8-mer phosphopeptide in complex with 14-3-3sigma stabilized by a Pyrrolidone1 derivative
要素
  • 14-3-3 protein sigma
  • Estrogen receptor
キーワードSIGNALING PROTEIN / Estrogen receptor / 14-3-3 / PPI / stabiliser / complex
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of epithelial cell apoptotic process / antral ovarian follicle growth / regulation of branching involved in prostate gland morphogenesis / RUNX1 regulates transcription of genes involved in WNT signaling / RUNX1 regulates estrogen receptor mediated transcription / regulation of toll-like receptor signaling pathway / nuclear estrogen receptor activity / epithelial cell development / steroid hormone receptor signaling pathway / epithelial cell proliferation involved in mammary gland duct elongation ...regulation of epithelial cell apoptotic process / antral ovarian follicle growth / regulation of branching involved in prostate gland morphogenesis / RUNX1 regulates transcription of genes involved in WNT signaling / RUNX1 regulates estrogen receptor mediated transcription / regulation of toll-like receptor signaling pathway / nuclear estrogen receptor activity / epithelial cell development / steroid hormone receptor signaling pathway / epithelial cell proliferation involved in mammary gland duct elongation / prostate epithelial cord elongation / regulation of epidermal cell division / protein kinase C inhibitor activity / prostate epithelial cord arborization involved in prostate glandular acinus morphogenesis / positive regulation of epidermal cell differentiation / keratinocyte development / keratinization / mammary gland branching involved in pregnancy / regulation of cell-cell adhesion / negative regulation of smooth muscle cell apoptotic process / uterus development / vagina development / TFIIB-class transcription factor binding / androgen metabolic process / cAMP/PKA signal transduction / Regulation of localization of FOXO transcription factors / keratinocyte proliferation / phosphoserine residue binding / mammary gland alveolus development / cellular response to estrogen stimulus / estrogen response element binding / Activation of BAD and translocation to mitochondria / negative regulation of keratinocyte proliferation / Mitochondrial unfolded protein response (UPRmt) / establishment of skin barrier / nuclear receptor-mediated steroid hormone signaling pathway / negative regulation of protein localization to plasma membrane / positive regulation of DNA-binding transcription factor activity / negative regulation of DNA-binding transcription factor activity / Chk1/Chk2(Cds1) mediated inactivation of Cyclin B:Cdk1 complex / SARS-CoV-2 targets host intracellular signalling and regulatory pathways / Nuclear signaling by ERBB4 / negative regulation of protein kinase activity / negative regulation of stem cell proliferation / RNA polymerase II preinitiation complex assembly / SARS-CoV-1 targets host intracellular signalling and regulatory pathways / RHO GTPases activate PKNs / positive regulation of nitric-oxide synthase activity / estrogen receptor signaling pathway / positive regulation of protein localization / protein localization to chromatin / steroid binding / 14-3-3 protein binding / negative regulation of canonical NF-kappaB signal transduction / TFAP2 (AP-2) family regulates transcription of growth factors and their receptors / positive regulation of cell adhesion / negative regulation of miRNA transcription / protein sequestering activity / negative regulation of innate immune response / protein export from nucleus / ESR-mediated signaling / TBP-class protein binding / TP53 Regulates Transcription of Genes Involved in G2 Cell Cycle Arrest / release of cytochrome c from mitochondria / nitric-oxide synthase regulator activity / positive regulation of protein export from nucleus / nuclear estrogen receptor binding / transcription coregulator binding / transcription corepressor binding / stem cell proliferation / Translocation of SLC2A4 (GLUT4) to the plasma membrane / TP53 Regulates Metabolic Genes / stem cell differentiation / SUMOylation of intracellular receptors / cellular response to estradiol stimulus / euchromatin / beta-catenin binding / Nuclear Receptor transcription pathway / response to estrogen / Regulation of RUNX2 expression and activity / transcription coactivator binding / male gonad development / nuclear receptor activity / Ovarian tumor domain proteases / positive regulation of fibroblast proliferation / intrinsic apoptotic signaling pathway in response to DNA damage / Constitutive Signaling by Aberrant PI3K in Cancer / positive regulation of nitric oxide biosynthetic process / sequence-specific double-stranded DNA binding / intracellular protein localization / response to estradiol / PIP3 activates AKT signaling / regulation of protein localization / positive regulation of cytosolic calcium ion concentration / ATPase binding / PI5P, PP2A and IER3 Regulate PI3K/AKT Signaling / positive regulation of cell growth / regulation of inflammatory response / DNA-binding transcription activator activity, RNA polymerase II-specific / fibroblast proliferation
類似検索 - 分子機能
Estrogen receptor / Oestrogen-type nuclear receptor final C-terminal domain / : / Oestrogen receptor / Oestrogen-type nuclear receptor final C-terminal / 14-3-3 protein sigma / Estrogen receptor/oestrogen-related receptor / 14-3-3 proteins signature 2. / 14-3-3 protein, conserved site / 14-3-3 proteins signature 1. ...Estrogen receptor / Oestrogen-type nuclear receptor final C-terminal domain / : / Oestrogen receptor / Oestrogen-type nuclear receptor final C-terminal / 14-3-3 protein sigma / Estrogen receptor/oestrogen-related receptor / 14-3-3 proteins signature 2. / 14-3-3 protein, conserved site / 14-3-3 proteins signature 1. / 14-3-3 protein / 14-3-3 homologues / 14-3-3 domain / 14-3-3 domain superfamily / 14-3-3 protein / : / Nuclear hormone receptor / Nuclear hormones receptors DNA-binding region signature. / Zinc finger, nuclear hormone receptor-type / Double treble clef zinc finger, C4 type / Nuclear hormone receptors DNA-binding domain profile. / c4 zinc finger in nuclear hormone receptors / Nuclear hormone receptor, ligand-binding domain / Nuclear hormone receptor-like domain superfamily / Ligand-binding domain of nuclear hormone receptor / Nuclear receptor (NR) ligand-binding (LBD) domain profile. / Ligand binding domain of hormone receptors / Zinc finger, NHR/GATA-type
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-NJW / Estrogen receptor / 14-3-3 protein sigma
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.455 Å
データ登録者Andrei, S.A. / Bosica, F. / Ottmann, C. / O'Mahony, G.
資金援助 オランダ, 1件
組織認可番号国
European Commission オランダ
引用ジャーナル: Chemistry / 年: 2020
タイトル: Design of Drug-Like Protein-Protein Interaction Stabilizers Guided By Chelation-Controlled Bioactive Conformation Stabilization.
著者: Bosica, F. / Andrei, S.A. / Neves, J.F. / Brandt, P. / Gunnarsson, A. / Landrieu, I. / Ottmann, C. / O'Mahony, G.
履歴
登録2019年11月30日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02020年4月29日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12020年6月10日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.title / _citation_author.name
改定 1.22024年1月24日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.32024年10月16日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: 14-3-3 protein sigma
B: Estrogen receptor
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)27,9153
ポリマ－27,4562
非ポリマー4591
水3,315184
1
A: 14-3-3 protein sigma
B: Estrogen receptor
ヘテロ分子

A: 14-3-3 protein sigma
B: Estrogen receptor
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)55,8306
ポリマ－54,9124
非ポリマー9192
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation3_656-x+1,y,-z+11
Buried area3830 Å2
ΔGint-27 kcal/mol
Surface area22250 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)63.694, 152.232, 76.261
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number21
Space group name H-MC222
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-460-

HOH

21A-569-

HOH

31A-575-

HOH

41A-578-

HOH

-
要素

#1: タンパク質 14-3-3 protein sigma / Epithelial cell marker protein 1 / Stratifin


分子量: 26558.914 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: SFN, HME1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P31947
#2: タンパク質・ペプチド Estrogen receptor / ER / ER-alpha / Estradiol receptor / Nuclear receptor subfamily 3 group A member 1


分子量: 896.877 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P03372
#3: 化合物 ChemComp-NJW / 5-[(2~{S},3~{R})-3-[(~{R})-azanyl(phenyl)methyl]-2-(4-nitrophenyl)-4,5-bis(oxidanylidene)pyrrolidin-1-yl]-2-oxidanyl-benzoic acid


分子量: 459.408 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C24H17N3O7 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 184 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.37 Å3/Da / 溶媒含有率: 63.46 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7
詳細: 0.2 M Magnesium chloride hexahydrate, 0.1 M Tris, pH 7.0, 10 % v/v PEG 8000

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: SEALED TUBE / タイプ: RIGAKU MICROMAX-003 / 波長: 1.54187 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 200K / 検出器: PIXEL / 日付: 2019年6月3日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.54187 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.45→24.111 Å / Num. obs: 13893 / % possible obs: 99.8 % / 冗長度: 6.2 % / CC1/2: 0.991 / Rmerge(I) obs: 0.181 / Rpim(I) all: 0.078 / Rrim(I) all: 0.198 / Net I/σ(I): 7.7
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. measured allNum. unique obsCC1/2Rpim(I) allRrim(I) allNet I/σ(I) obs% possible all
2.45-2.516.60.64765309920.8630.2720.7032.2100
10.96-24.045.30.0478831680.9990.0230.05316.890.8

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換
Phasing MR
最高解像度最低解像度
Rotation4.94 Å24.11 Å

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
Aimless0.7.4データスケーリング
PHASER2.8.3位相決定
PHENIX3500精密化
PDB_EXTRACT3.25データ抽出
xia2データ削減
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 4jc3

4jc3


解像度: 2.455→24.111 Å / SU ML: 0.34 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 25.96
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2592 679 4.89 %
Rwork0.2097 --
obs0.2121 13882 99.7 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
原子変位パラメータBiso max: 107.71 Å2 / Biso mean: 39.6118 Å2 / Biso min: 1.52 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.455→24.111 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1837 0 49 194 2080
Biso mean--35.86 40.69 -
残基数----233
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection Rwork% reflection obs (%)
2.4554-2.64480.36251440.2729257299
2.6448-2.91050.2771400.23622606100
2.9105-3.33080.27611320.22782623100
3.3308-4.19280.25741190.1939264299
4.1928-24.1110.20941440.18222760100
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
13.52690.83050.77272.2721-2.81453.8629-0.11510.10880.04980.10630.0050.1141-0.22550.17380.07510.3478-0.06140.03530.1799-0.05910.19539.842529.383724.063
23.55250.0797-3.95341.09580.5665.6848-0.31130.3158-0.3758-0.0011-0.02090.04910.119-0.40090.34040.2573-0.0264-0.02910.2199-0.0370.222420.463225.530732.3949
32.5038-1.848-2.27882.9965-0.94196.60510.03421.37861.0615-1.52130.2293-0.4979-0.2230.76130.33320.9562-0.0259-0.18420.59270.060.01129.466331.19549.0545
42.39291.014-1.67113.08551.15176.60050.14930.51730.0805-0.3972-0.28510.3403-0.3188-1.17530.11840.30730.0435-0.05430.4159-0.04280.243717.96523.850415.3442
50.615-1.21480.35563.46220.48923.01740.06030.0532-0.30530.1482-0.30090.34060.465-0.74230.19370.3619-0.2049-0.00250.4236-0.10320.308719.76538.235514.6146
62.84934.9063-2.79918.5529-5.56488.59310.3673-1.2572-0.46020.8006-0.21090.1776-1.00840.1315-0.0850.3878-0.0797-0.07550.5673-0.03020.441419.713613.256725.436
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resid -4 through 37 )A-4 - 37
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'A' and (resid 38 through 105 )A38 - 105
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'A' and (resid 106 through 113 )A106 - 113
4X-RAY DIFFRACTION4chain 'A' and (resid 114 through 161 )A114 - 161
5X-RAY DIFFRACTION5chain 'A' and (resid 162 through 231 )A162 - 231
6X-RAY DIFFRACTION6chain 'B' and (resid 591 through 595 )B591 - 595

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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