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- PDB-6tha: Crystal structure of human sugar transporter GLUT1 (SLC2A1) in th... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6tha
タイトルCrystal structure of human sugar transporter GLUT1 (SLC2A1) in the inward conformation
要素Solute carrier family 2, facilitated glucose transporter member 1
キーワードMEMBRANE PROTEIN / ALPHA-HELICAL PROTEIN / SUGAR TRANSPORT
機能・相同性
機能・相同性情報


glucose transporter complex / Defective SLC2A1 causes GLUT1 deficiency syndrome 1 (GLUT1DS1) / long-chain fatty acid import across plasma membrane / fucose transmembrane transporter activity / response to Thyroglobulin triiodothyronine / dehydroascorbic acid transmembrane transporter activity / Lactose synthesis / dehydroascorbic acid transport / Vitamin C (ascorbate) metabolism / L-ascorbic acid metabolic process ...glucose transporter complex / Defective SLC2A1 causes GLUT1 deficiency syndrome 1 (GLUT1DS1) / long-chain fatty acid import across plasma membrane / fucose transmembrane transporter activity / response to Thyroglobulin triiodothyronine / dehydroascorbic acid transmembrane transporter activity / Lactose synthesis / dehydroascorbic acid transport / Vitamin C (ascorbate) metabolism / L-ascorbic acid metabolic process / D-glucose import across plasma membrane / Cellular hexose transport / D-glucose transmembrane transporter activity / D-glucose transmembrane transport / photoreceptor cell maintenance / cellular hyperosmotic response / female germ cell nucleus / female pronucleus / long-chain fatty acid transmembrane transporter activity / cortical actin cytoskeleton / D-glucose import / intercalated disc / xenobiotic transmembrane transporter activity / transport across blood-brain barrier / cellular response to glucose starvation / photoreceptor inner segment / central nervous system development / Regulation of insulin secretion / female pregnancy / cellular response to mechanical stimulus / sarcolemma / response to insulin / cerebral cortex development / caveola / kinase binding / Z disc / melanosome / presynapse / midbody / protein-containing complex assembly / blood microparticle / basolateral plasma membrane / response to hypoxia / apical plasma membrane / Golgi membrane / extracellular exosome / identical protein binding / membrane / plasma membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
Glucose transporter, type 1 (GLUT1) / Glucose transporter GLUT / Sugar/inositol transporter / Sugar transport proteins signature 2. / Sugar transport proteins signature 1. / Sugar transporter, conserved site / Major facilitator, sugar transporter-like / Sugar (and other) transporter / Major facilitator superfamily domain / Major facilitator superfamily (MFS) profile. / MFS transporter superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Solute carrier family 2, facilitated glucose transporter member 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.4 Å
データ登録者Pedersen, B.P. / Paulsen, P.A. / Custodio, T.F.
資金援助 デンマーク, 3件
組織認可番号国
Danish Council for Independent ResearchDFF-4002-00052 デンマーク
European Research Council637372 デンマーク
Other privateCF17-0180 デンマーク
引用ジャーナル: Life Sci Alliance / 年: 2021
タイトル: Structural comparison of GLUT1 to GLUT3 reveal transport regulation mechanism in sugar porter family.
著者: Custodio, T.F. / Paulsen, P.A. / Frain, K.M. / Pedersen, B.P.
履歴
登録2019年11月19日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02020年11月25日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12021年6月9日Group: Database references / Refinement description
カテゴリ: citation / citation_author ...citation / citation_author / pdbx_refine_tls / pdbx_refine_tls_group
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year
改定 1.22024年1月24日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Solute carrier family 2, facilitated glucose transporter member 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)55,5675
ポリマ－54,5921
非ポリマー9754
水23413
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2150 Å2
ΔGint-4 kcal/mol
Surface area18400 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)120.000, 102.180, 69.000
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 98.890, 90.000
Int Tables number5
Space group name H-MC121

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要素

#1: タンパク質 Solute carrier family 2, facilitated glucose transporter member 1 / Glucose transporter type 1 / erythrocyte/brain / GLUT-1 / HepG2 glucose transporter


分子量: 54591.992 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: SLC2A1, GLUT1 / 発現宿主: Saccharomyces cerevisiae (パン酵母) / 参照: UniProt: P11166
#2: 糖 ChemComp-BNG / nonyl beta-D-glucopyranoside / Beta-NONYLGLUCOSIDE / nonyl beta-D-glucoside / nonyl D-glucoside / nonyl glucoside / ノニルβ-D-グルコピラノシド


タイプ: D-saccharide / 分子量: 306.395 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 式: C15H30O6 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION / コメント: 可溶化剤*YM
識別子タイププログラム
b-nonylglucosideIUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0
#3: 化合物 ChemComp-P33 / 3,6,9,12,15,18-HEXAOXAICOSANE-1,20-DIOL / HEPTAETHYLENE GLYCOL / PEG330 / ヘプタエチレングリコ-ル


分子量: 326.383 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C14H30O8 / コメント: 沈殿剤*YM
#4: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 13 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.83 Å3/Da / 溶媒含有率: 67.87 %
結晶化温度: 290.15 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
詳細: 42-46 % polyethylene glycol 400, 100-200 mM MgCl2 and 100 mM Mops pH 7.4

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I24 / 波長: 0.9686 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 R CdTe 300K / 検出器: PIXEL / 日付: 2017年2月5日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9686 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.4→41.656 Å / Num. obs: 32166 / % possible obs: 99.9 % / 冗長度: 7.145 % / Biso Wilson estimate: 78.65 Å2 / CC1/2: 0.998 / Rmerge(I) obs: 0.113 / Rrim(I) all: 0.123 / Χ2: 1.163 / Net I/σ(I): 7.2 / Num. measured all: 229827 / Scaling rejects: 993
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. unique obsCC1/2Rrim(I) all% possible all
2.4-2.57.6112.2180.7236660.4442.38100
2.5-2.67.6061.5611.0231520.6561.675100
2.6-2.77.5481.2331.3426890.7661.324100
2.7-2.87.530.9281.8223580.8430.99799.9
2.8-2.97.5340.6652.5320080.9250.715100
2.9-37.50.5043.3617750.9530.54199.7
3-3.27.4270.3814.5428620.9670.41100
3.2-3.47.3660.2766.5222710.9810.298100
3.4-3.67.2280.1899.7217950.990.20399.7
3.6-3.87.2960.15312.114280.9930.164100
3.8-47.1020.12414.3211470.9950.13399.8
4-57.0730.09518.2434240.9950.103100
5-66.9720.08419.7215090.9960.09199.9
6-83.5290.02816.5811950.9990.03398.6
8-103.3410.02217.624400.9990.02799.1
10-153.3760.02118.083140.9990.02598.1
15-203.5190.02618.74810.9940.03197.6
20-41.6563.1350.02717.59520.9980.03383.9

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位相決定

位相決定手法: 分子置換

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIXdev-2614精密化
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
PHASER位相決定
PDB_EXTRACT3.25データ抽出
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 4PYP

4pyp


解像度: 2.4→41.656 Å / SU ML: 0.47 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 34.13 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2294 1582 4.93 %
Rwork0.2044 30535 -
obs0.2057 32117 99.75 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 206.76 Å2 / Biso mean: 105.9745 Å2 / Biso min: 57.33 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.4→41.656 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3478 0 65 13 3556
Biso mean--114.09 91.84 -
残基数----448
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0043624
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.654908
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.04577
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.004600
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d22.5331316
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection Rwork% reflection obs (%)
2.4001-2.47750.52881410.50092742100
2.4775-2.56610.49611460.41582780100
2.5661-2.66880.38741420.34732731100
2.6688-2.79020.3291440.29752784100
2.7902-2.93730.30351430.23782762100
2.9373-3.12130.24151340.19212786100
3.1213-3.36220.23091570.18322764100
3.3622-3.70030.21331450.17122772100
3.7003-4.23530.21931540.17392785100
4.2353-5.33430.17681490.18382806100
5.3343-41.6560.21861270.2039282399
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
14.1531-0.8142-0.04944.35441.3023.31840.12610.0143-0.18520.161-0.24980.13250.1237-0.1070.12770.8063-0.0580.14330.77860.08610.533911.97845.97014.6604
24.23990.8786-1.97352.15590.18942.50090.6043-0.95670.91811.0376-0.23340.1792-0.68620.0438-0.36431.64880.04880.13861.2133-0.1151.37126.870573.63816.0108
33.2114-0.3399-0.22625.9901-0.47352.6569-0.1593-0.45690.27211.10510.3034-1.23240.05860.3675-0.1110.80830.0489-0.16580.90710.01110.705231.826849.049112.8949
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resid 9 through 206 )A9 - 206
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'A' and (resid 207 through 265 )A207 - 265
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'A' and (resid 266 through 455 )A266 - 455

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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