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万見
- PDB-6tgk: Domain swapped E6AP C-lobe dimer -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6tgk
タイトルDomain swapped E6AP C-lobe dimer
要素Ubiquitin-protein ligase E3A
キーワードLIGASE / E6AP / swapped dimer
機能・相同性
機能・相同性情報


sperm entry / positive regulation of Golgi lumen acidification / negative regulation of dendritic spine morphogenesis / motor learning / regulation of ubiquitin-dependent protein catabolic process / prostate gland growth / HECT-type E3 ubiquitin transferase / progesterone receptor signaling pathway / locomotory exploration behavior / androgen receptor signaling pathway ...sperm entry / positive regulation of Golgi lumen acidification / negative regulation of dendritic spine morphogenesis / motor learning / regulation of ubiquitin-dependent protein catabolic process / prostate gland growth / HECT-type E3 ubiquitin transferase / progesterone receptor signaling pathway / locomotory exploration behavior / androgen receptor signaling pathway / protein K48-linked ubiquitination / protein autoubiquitination / ovarian follicle development / negative regulation of TORC1 signaling / cellular response to brain-derived neurotrophic factor stimulus / proteasome complex / response to cocaine / positive regulation of protein ubiquitination / response to progesterone / brain development / response to hydrogen peroxide / regulation of synaptic plasticity / regulation of circadian rhythm / protein polyubiquitination / ubiquitin-protein transferase activity / ubiquitin protein ligase activity / Antigen processing: Ubiquitination & Proteasome degradation / rhythmic process / ubiquitin-dependent protein catabolic process / proteasome-mediated ubiquitin-dependent protein catabolic process / transcription coactivator activity / positive regulation of phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / glutamatergic synapse / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / proteolysis / nucleus / metal ion binding / cytosol
類似検索 - 分子機能
Ubiquitin-protein ligase E3A / Ubiquitin-protein ligase E3A, N-terminal zinc-binding domain / Ubiquitin-protein ligase E3A, N-terminal zinc-binding domain superfamily / Amino-terminal Zinc-binding domain of ubiquitin ligase E3A / Ubiquitin-protein ligase E3B/C / HECT domain / HECT, E3 ligase catalytic domain / HECT-domain (ubiquitin-transferase) / HECT domain profile. / Domain Homologous to E6-AP Carboxyl Terminus with
類似検索 - ドメイン・相同性
ACETATE ION / Ubiquitin-protein ligase E3A
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.3 Å
データ登録者Ries, L.K. / Feiler, C. / Lowe, L.D. / Liess, A.K.L. / Lorenz, S.
資金援助 ドイツ, 1件
組織認可番号国
German Research FoundationLO 2003/1-1 ドイツ
引用ジャーナル: Protein Sci. / 年: 2020
タイトル: Crystal structure of the catalytic C-lobe of the HECT-type ubiquitin ligase E6AP.
著者: Ries, L.K. / Liess, A.K.L. / Feiler, C.G. / Spratt, D.E. / Lowe, E.D. / Lorenz, S.
履歴
登録2019年11月16日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02020年2月26日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12020年6月10日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation_author.identifier_ORCID
改定 1.22024年1月24日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_alt_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_alt_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_ptnr1_label_alt_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_symmetry

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
C: Ubiquitin-protein ligase E3A
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)12,2174
ポリマ－12,0591
非ポリマー1583
水1,58588
1
C: Ubiquitin-protein ligase E3A
ヘテロ分子

C: Ubiquitin-protein ligase E3A
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)24,4348
ポリマ－24,1172
非ポリマー3166
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation6_555x,-y,-z1
Buried area6960 Å2
ΔGint-54 kcal/mol
Surface area11200 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)72.280, 72.280, 98.974
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number97
Space group name H-MI422
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11C-1038-

HOH

21C-1071-

HOH

31C-1072-

HOH

-
要素

#1: タンパク質 Ubiquitin-protein ligase E3A / E6AP ubiquitin-protein ligase / HECT-type ubiquitin transferase E3A / Human papillomavirus E6- ...E6AP ubiquitin-protein ligase / HECT-type ubiquitin transferase E3A / Human papillomavirus E6-associated protein / Oncogenic protein-associated protein E6-AP / Renal carcinoma antigen NY-REN-54


分子量: 12058.716 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: UBE3A, E6AP, EPVE6AP, HPVE6A / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q05086, HECT-type E3 ubiquitin transferase
#2: 化合物 ChemComp-ACT / ACETATE ION / 酢酸イオン


分子量: 59.044 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H3O2
#3: 化合物 ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 88 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかN

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.65 Å3/Da / 溶媒含有率: 53.67 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 4.6 / 詳細: 0.1 M CaCl 0.1 M Sodiumacetat 30% PEG400

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データ収集

回折平均測定温度: 80 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: BESSY / ビームライン: 14.1 / 波長: 0.9184 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 S 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2016年3月1日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9184 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.3→30.03 Å / Num. obs: 32542 / % possible obs: 99.9 % / 冗長度: 2 % / Biso Wilson estimate: 17.13 Å2 / CC1/2: 1 / Rmerge(I) obs: 0.01279 / Rpim(I) all: 0.01279 / Rrim(I) all: 0.01809 / Net I/σ(I): 26.56
反射 シェル解像度: 1.3→1.347 Å / 冗長度: 2 % / Rmerge(I) obs: 0.5023 / Mean I/σ(I) obs: 1.49 / Num. unique obs: 3211 / CC1/2: 0.676 / Rpim(I) all: 0.5023 / Rrim(I) all: 0.7103 / % possible all: 99.63

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0257精密化
Aimlessデータスケーリング
PDB_EXTRACT3.25データ抽出
Aimlessデータ削減
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1D5F

1d5f


解像度: 1.3→30.03 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.968 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.962 / SU B: 1.991 / SU ML: 0.04 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.051 / ESU R Free: 0.05
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES : WITH TLS ADDED THE CRYSTAL STRUCTURE IS ONLY PARTIALLY DISULFIDE BONDED VIA CYS820 REMARK 3 AND THUS CONTAINS TWO CONFORMATIONS.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2068 1586 4.9 %RANDOM
Rwork0.178 ---
obs0.1795 30955 99.92 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å
原子変位パラメータBiso max: 103.01 Å2 / Biso mean: 21.552 Å2 / Biso min: 12.53 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.09 Å20 Å2-0 Å2
2---0.09 Å20 Å2
3---0.18 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.3→30.03 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数845 0 9 88 942
Biso mean--30.43 31.23 -
残基数----105
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0140.013991
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0020.017930
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.8771.6681355
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.5671.582168
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.6565130
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg31.52321.37958
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg12.79215184
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg20.643159
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0930.2133
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.010.021137
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0030.02226
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr5.873971
LS精密化 シェル解像度: 1.3→1.334 Å / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.298 117 -
Rwork0.289 2242 -
all-2359 -
obs--99.54 %
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 19.8604 Å / Origin y: 5.3654 Å / Origin z: 2.8171 Å
111213212223313233
T0.0146 Å2-0.0149 Å20.0148 Å2-0.0737 Å20.0071 Å2--0.0638 Å2
L0.0431 °20.0167 °20.2131 °2-0.4434 °20.8408 °2--2.375 °2
S-0.004 Å °0.0503 Å °0.0276 Å °-0.0768 Å °0.0814 Å °-0.1177 Å °-0.163 Å °0.346 Å °-0.0774 Å °

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlc1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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