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- PDB-6teo: Crystal structure of a yeast Snu114-Prp8 complex -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6teo
タイトルCrystal structure of a yeast Snu114-Prp8 complex
要素(Pre-mRNA-splicing factor ...) x 2
キーワードSPLICING / Snu114-Prp8 / GTP
機能・相同性
機能・相同性情報


generation of catalytic spliceosome for first transesterification step / spliceosome conformational change to release U4 (or U4atac) and U1 (or U11) / U2-type catalytic step 2 spliceosome / generation of catalytic spliceosome for second transesterification step / mRNA 5'-splice site recognition / mRNA 3'-splice site recognition / spliceosomal tri-snRNP complex assembly / Prp19 complex / U5 snRNA binding / U5 snRNP ...generation of catalytic spliceosome for first transesterification step / spliceosome conformational change to release U4 (or U4atac) and U1 (or U11) / U2-type catalytic step 2 spliceosome / generation of catalytic spliceosome for second transesterification step / mRNA 5'-splice site recognition / mRNA 3'-splice site recognition / spliceosomal tri-snRNP complex assembly / Prp19 complex / U5 snRNA binding / U5 snRNP / U2 snRNA binding / U6 snRNA binding / pre-mRNA intronic binding / spliceosomal snRNP assembly / U1 snRNA binding / U4/U6 x U5 tri-snRNP complex / catalytic step 2 spliceosome / spliceosomal complex / mRNA splicing, via spliceosome / metallopeptidase activity / mRNA binding / GTPase activity / GTP binding / nucleus / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
116kDa U5 small nuclear ribonucleoprotein component, N-terminal / 116kDa U5 small nuclear ribonucleoprotein component, C-terminal / Snu114, GTP-binding domain / 116 kDa U5 small nuclear ribonucleoprotein component N-terminus / Translation elongation factor EFG/EF2, domain IV / Elongation factor G, domain IV / Elongation factor G, domain IV / Elongation factor G C-terminus / Elongation factor EFG, domain V-like / Elongation factor G C-terminus ...116kDa U5 small nuclear ribonucleoprotein component, N-terminal / 116kDa U5 small nuclear ribonucleoprotein component, C-terminal / Snu114, GTP-binding domain / 116 kDa U5 small nuclear ribonucleoprotein component N-terminus / Translation elongation factor EFG/EF2, domain IV / Elongation factor G, domain IV / Elongation factor G, domain IV / Elongation factor G C-terminus / Elongation factor EFG, domain V-like / Elongation factor G C-terminus / EF-G domain III/V-like / PROCT domain / Prp8 RNase domain IV, fingers region / PROCT (NUC072) domain / PRO8NT domain / PROCN domain / Pre-mRNA-processing-splicing factor 8, U6-snRNA-binding / Pre-mRNA-processing-splicing factor 8, U5-snRNA-binding / RNA recognition motif, spliceosomal PrP8 / PRP8 domain IV core / Pre-mRNA-processing-splicing factor 8, U5-snRNA-binding domain superfamily / Prp8 RNase domain IV, palm region / PRO8NT (NUC069), PrP8 N-terminal domain / PROCN (NUC071) domain / U6-snRNA interacting domain of PrP8 / U5-snRNA binding site 2 of PrP8 / RNA recognition motif of the spliceosomal PrP8 / PRP8 domain IV core / Pre-mRNA-processing-splicing factor 8 / JAB/MPN domain / JAB1/MPN/MOV34 metalloenzyme domain / Elongation factor Tu domain 2 / MPN domain / MPN domain profile. / Translational (tr)-type GTP-binding domain / Elongation factor Tu GTP binding domain / Translational (tr)-type guanine nucleotide-binding (G) domain profile. / Translation protein, beta-barrel domain superfamily / Ribosomal protein S5 domain 2-type fold, subgroup / Ribonuclease H-like superfamily / Ribosomal protein S5 domain 2-type fold / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
GUANOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / Pre-mRNA-splicing factor 8 / Pre-mRNA-splicing factor SNU114
類似検索 - 構成要素
生物種Saccharomyces cerevisiae S288C (パン酵母)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.1 Å
データ登録者Ganichkin, O. / Jia, J. / Loll, B. / Absmeier, E. / Wahl, M.C.
資金援助 ドイツ, 1件
組織認可番号国
German Research FoundationTRR186 ドイツ
引用ジャーナル: Nucleic Acids Res. / 年: 2020
タイトル: A Snu114-GTP-Prp8 module forms a relay station for efficient splicing in yeast.
著者: Jia, J. / Ganichkin, O.M. / Preussner, M. / Absmeier, E. / Alings, C. / Loll, B. / Heyd, F. / Wahl, M.C.
履歴
登録2019年11月12日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02020年3月18日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12020年4月8日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year
改定 1.22020年5月13日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last
改定 1.32024年1月24日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_conn
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id
改定 1.42024年10月16日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Pre-mRNA-splicing factor SNU114
B: Pre-mRNA-splicing factor 8
C: Pre-mRNA-splicing factor SNU114
D: Pre-mRNA-splicing factor 8
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)274,83310
ポリマ－273,5464
非ポリマー1,2876
水905
1
A: Pre-mRNA-splicing factor SNU114
B: Pre-mRNA-splicing factor 8
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)137,4175
ポリマ－136,7732
非ポリマー6443
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area11450 Å2
ΔGint-84 kcal/mol
Surface area45210 Å2
手法PISA
2
C: Pre-mRNA-splicing factor SNU114
D: Pre-mRNA-splicing factor 8
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)137,4175
ポリマ－136,7732
非ポリマー6443
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area11280 Å2
ΔGint-89 kcal/mol
Surface area44630 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)173.110, 158.590, 110.700
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 116.54, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: -x,y,-z
#3: x+1/2,y+1/2,z
#4: -x+1/2,y+1/2,-z

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要素

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Pre-mRNA-splicing factor ... , 2種, 4分子 ACBD

#1: タンパク質 Pre-mRNA-splicing factor SNU114 / 114 kDa U5 small nuclear ribonucleoprotein component / Growth inhibitory protein 10


分子量: 107416.070 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae S288C (パン酵母)
遺伝子: SNU114, GIN10, YKL173W, YKL637 / 発現宿主: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ) / 参照: UniProt: P36048
#2: タンパク質 Pre-mRNA-splicing factor 8


分子量: 29357.129 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae S288C (パン酵母)
遺伝子: PRP8, DBF3, DNA39, RNA8, SLT21, USA2, YHR165C / 発現宿主: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ) / 参照: UniProt: P33334

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非ポリマー , 4種, 11分子

#3: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 式: SO4
#4: 化合物 ChemComp-GTP / GUANOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / GTP


分子量: 523.180 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H16N5O14P3 / コメント: GTP, エネルギー貯蔵分子*YM
#5: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかN
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.48 Å3/Da / 溶媒含有率: 50.5 %
結晶化温度: 295.15 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
詳細: 10% (w/v) PEG8000, 200mM Lithium chloride, 50mM magnesium sulfate

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: BESSY / ビームライン: 14.2 / 波長: 0.91841 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 2M / 検出器: PIXEL / 日付: 2014年12月16日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.91841 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.1→50 Å / Num. obs: 48253 / % possible obs: 99.3 % / 冗長度: 4.2956 % / Biso Wilson estimate: 103.49 Å2 / CC1/2: 0.998 / Rmerge(I) obs: 0.097 / Rrim(I) all: 0.11 / Net I/σ(I): 12.32
反射 シェル解像度: 3.1→3.18 Å / Rmerge(I) obs: 1.517 / Mean I/σ(I) obs: 0.516 / Num. unique obs: 3522 / CC1/2: 0.516 / Rrim(I) all: 1.731

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.15.2_3472: ???)精密化
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 3JB9

3jb9


解像度: 3.1→47.499 Å / SU ML: 0.58 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 33.41 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2714 2410 5 %
Rwork0.2303 --
obs0.2324 48232 99.54 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.1→47.499 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数16243 0 76 5 16324
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00316694
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.73722629
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d10.02911910
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0472555
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0072843
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
3.1-3.16330.5041390.47682673X-RAY DIFFRACTION99
3.1633-3.2320.39421380.40692652X-RAY DIFFRACTION99
3.232-3.30720.39551400.34772661X-RAY DIFFRACTION99
3.3072-3.38990.40131420.32772693X-RAY DIFFRACTION99
3.3899-3.48150.33271420.2962682X-RAY DIFFRACTION100
3.4815-3.58390.35341420.27992701X-RAY DIFFRACTION100
3.5839-3.69960.33031410.27432667X-RAY DIFFRACTION100
3.6996-3.83170.32971430.26952698X-RAY DIFFRACTION100
3.8317-3.98510.30871410.23392687X-RAY DIFFRACTION100
3.9851-4.16630.27341410.2282699X-RAY DIFFRACTION100
4.1663-4.38580.27231430.21032708X-RAY DIFFRACTION100
4.3858-4.66040.27571430.20732711X-RAY DIFFRACTION100
4.6604-5.01990.24321410.19672688X-RAY DIFFRACTION100
5.0199-5.52440.24261440.22727X-RAY DIFFRACTION100
5.5244-6.32220.26251430.23292715X-RAY DIFFRACTION100
6.3222-7.95920.24681430.22122722X-RAY DIFFRACTION100
7.9592-47.4990.19451440.18152738X-RAY DIFFRACTION99

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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