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万見
- PDB-6tej: Structure of apo IrtAB devoid SID in complex with sybody Syb_NL5 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6tej
タイトルStructure of apo IrtAB devoid SID in complex with sybody Syb_NL5
要素
  • (Drug ABC transporter ATP-binding ...) x 2
  • Syb_NL5
キーワードMEMBRANE PROTEIN / ABC transporter / Sybody / nanobody
機能・相同性
機能・相同性情報


ATPase-coupled lipid transmembrane transporter activity / ABC-type transporter activity / oxidoreductase activity / ATP hydrolysis activity / ATP binding / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Siderophore-interacting protein, C-terminal domain / FAD-binding 9, siderophore-interacting / Siderophore-interacting protein / Siderophore-interacting FAD-binding domain / ABC transporter transmembrane region fold / ABC transporter type 1, transmembrane domain / Type 1 protein exporter / ABC transporter transmembrane region / ABC transporter type 1, transmembrane domain / ABC transporter integral membrane type-1 fused domain profile. ...Siderophore-interacting protein, C-terminal domain / FAD-binding 9, siderophore-interacting / Siderophore-interacting protein / Siderophore-interacting FAD-binding domain / ABC transporter transmembrane region fold / ABC transporter type 1, transmembrane domain / Type 1 protein exporter / ABC transporter transmembrane region / ABC transporter type 1, transmembrane domain / ABC transporter integral membrane type-1 fused domain profile. / ABC transporter type 1, transmembrane domain superfamily / FAD-binding domain, ferredoxin reductase-type / Ferredoxin-NADP reductase (FNR), nucleotide-binding domain / Ferredoxin reductase-type FAD binding domain profile. / Riboflavin synthase-like beta-barrel / ABC transporter-like, conserved site / ABC transporters family signature. / ABC transporter / ABC transporter-like, ATP-binding domain / ATP-binding cassette, ABC transporter-type domain profile. / P-loop containing nucleotide triphosphate hydrolases / ATPases associated with a variety of cellular activities / AAA+ ATPase domain / Up-down Bundle / Rossmann fold / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
NICKEL (II) ION / Drug ABC transporter ATP-binding protein / Mycobactin import ATP-binding/permease protein IrtA
類似検索 - 構成要素
生物種Mycolicibacterium thermoresistibile (バクテリア)
synthetic construct (人工物)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.7 Å
データ登録者Gonda, I. / Arnold, F.M. / Hutter, C.A.J. / Weber, M.S. / Seeger, M.A. / Hurlimann, L.M.
資金援助 スイス, 3件
組織認可番号国
European Research Council (ERC)772190 スイス
Swiss National Science FoundationPP00P3_144823 スイス
University of ZurichK-42225-05-01 スイス
引用ジャーナル: Nature / 年: 2020
タイトル: The ABC exporter IrtAB imports and reduces mycobacterial siderophores.
著者: Fabian M Arnold / Miriam S Weber / Imre Gonda / Marc J Gallenito / Sophia Adenau / Pascal Egloff / Iwan Zimmermann / Cedric A J Hutter / Lea M Hürlimann / Eike E Peters / Jörn Piel / ...著者: Fabian M Arnold / Miriam S Weber / Imre Gonda / Marc J Gallenito / Sophia Adenau / Pascal Egloff / Iwan Zimmermann / Cedric A J Hutter / Lea M Hürlimann / Eike E Peters / Jörn Piel / Gabriele Meloni / Ohad Medalia / Markus A Seeger /
要旨: Intracellular replication of the deadly pathogen Mycobacterium tuberculosis relies on the production of small organic molecules called siderophores that scavenge iron from host proteins. M. ...Intracellular replication of the deadly pathogen Mycobacterium tuberculosis relies on the production of small organic molecules called siderophores that scavenge iron from host proteins. M. tuberculosis produces two classes of siderophore, lipid-bound mycobactin and water-soluble carboxymycobactin. Functional studies have revealed that iron-loaded carboxymycobactin is imported into the cytoplasm by the ATP binding cassette (ABC) transporter IrtAB, which features an additional cytoplasmic siderophore interaction domain. However, the predicted ABC exporter fold of IrtAB is seemingly contradictory to its import function. Here we show that membrane-reconstituted IrtAB is sufficient to import mycobactins, which are then reduced by the siderophore interaction domain to facilitate iron release. Structure determination by X-ray crystallography and cryo-electron microscopy not only confirms that IrtAB has an ABC exporter fold, but also reveals structural peculiarities at the transmembrane region of IrtAB that result in a partially collapsed inward-facing substrate-binding cavity. The siderophore interaction domain is positioned in close proximity to the inner membrane leaflet, enabling the reduction of membrane-inserted mycobactin. Enzymatic ATPase activity and in vivo growth assays show that IrtAB has a preference for mycobactin over carboxymycobactin as its substrate. Our study provides insights into an unusual ABC exporter that evolved as highly specialized siderophore-import machinery in mycobacteria.
履歴
登録2019年11月12日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02020年4月1日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12020年4月29日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation_author.name
改定 1.22020年7月1日Group: Data collection / カテゴリ: reflns_shell / Item: _reflns_shell.percent_possible_all
改定 1.32024年1月24日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.42024年11月6日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Drug ABC transporter ATP-binding protein
B: Drug ABC transporter ATP-binding protein
C: Syb_NL5
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)173,9315
ポリマ－173,3903
非ポリマー5412
水97354
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area14990 Å2
ΔGint-145 kcal/mol
Surface area56920 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)103.060, 78.580, 133.570
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 98.200, 90.000
Int Tables number4
Space group name H-MP1211
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: -x,y+1/2,-z

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要素

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Drug ABC transporter ATP-binding ... , 2種, 2分子 AB

#1: タンパク質 Drug ABC transporter ATP-binding protein


分子量: 98257.469 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Mycolicibacterium thermoresistibile (バクテリア)
遺伝子: RMCT_1990 / プラスミド: pBXC3GH / 発現宿主: Escherichia coli MC1061 (大腸菌) / 参照: UniProt: A0A100XEC2
#2: タンパク質 Drug ABC transporter ATP-binding protein


分子量: 61559.539 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Mycolicibacterium thermoresistibile (バクテリア)
遺伝子: RMCT_1989 / プラスミド: pBXC3GH / 発現宿主: Escherichia coli MC1061 (大腸菌) / 参照: UniProt: A0A100XE85

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抗体 / 糖 , 2種, 2分子 C

#3: 抗体 Syb_NL5


分子量: 13572.985 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) synthetic construct (人工物) / プラスミド: pBXPHM3 / 発現宿主: Escherichia coli MC1061 (大腸菌)
#5: 糖 ChemComp-DMU / DECYL-BETA-D-MALTOPYRANOSIDE / DECYLMALTOSIDE / デシルβ-マルトシド


タイプ: D-saccharide / 分子量: 482.562 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 式: C22H42O11 / コメント: 可溶化剤*YM

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非ポリマー , 2種, 55分子

#4: 化合物 ChemComp-NI / NICKEL (II) ION


分子量: 58.693 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ni
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 54 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかN
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.92 Å3/Da / 溶媒含有率: 35.84 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7.5 / 詳細: 28% (V/V) PEG 400, 0.2M NaCl, 0.1M HEPES

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SLS / ビームライン: X06DA / 波長: 1 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 2M-F / 検出器: PIXEL / 日付: 2018年9月2日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.7→47.43 Å / Num. obs: 58376 / % possible obs: 99.9 % / 冗長度: 6.847 % / Biso Wilson estimate: 72.353 Å2 / CC1/2: 0.999 / Rmerge(I) obs: 0.105 / Rrim(I) all: 0.114 / Χ2: 1.022 / Net I/σ(I): 15.03 / Num. measured all: 399690 / Scaling rejects: 52
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured obsNum. possibleNum. unique obsCC1/2Rrim(I) all% possible all
2.7-2.776.9281.6881.2129666428242820.681.825100
2.77-2.856.751.3241.5528210418441790.7061.43499.9
2.85-2.936.3311.0261.8925749406640670.821.12100
2.93-3.026.8530.8582.4127235398339740.8490.92899.8
3.02-3.127.1010.683.1827056381138100.8920.734100
3.12-3.236.9310.4874.3625851373137300.9380.527100
3.23-3.356.6530.3555.7223590354935460.960.38599.9
3.35-3.496.5790.2627.622697345034500.9780.285100
3.49-3.647.280.19810.6224074330933070.9870.21399.9
3.64-3.827.1990.15113.323095321132080.9920.16399.9
3.82-4.027.1420.11316.6221284297829800.9960.122100
4.02-4.277.0620.07822.3820302287328750.9980.085100
4.27-4.566.9340.0627.6118619269026850.9980.06599.8
4.56-4.936.7710.0531.8717023251625140.9990.05499.9
4.93-5.46.1890.05129.9514240230323010.9980.05699.9
5.4-6.046.9730.05430.5614755211521160.9990.058100
6.04-6.976.6640.04734.1112288184718440.9980.05199.8
6.97-8.546.760.02950.1610735158915880.9990.03199.9
8.54-12.077.1890.01976.4588071226122510.0299.9
12.07-47.436.3510.01782.98441471369510.01997.5

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.17.1_3660精密化
Cootモデル構築
XSCALEデータ削減
XSCALEデータスケーリング
PHASER位相決定
XDSデータ収集
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 4q4h

4q4h


解像度: 2.7→47.43 Å / SU ML: 0.48 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.36 / 位相誤差: 35.84 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2961 2916 5 %
Rwork0.2638 55410 -
obs0.2655 58326 99.87 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 207.99 Å2 / Biso mean: 92.1334 Å2 / Biso min: 25.69 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.7→47.43 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数9334 0 34 54 9422
Biso mean--123.7 54.77 -
残基数----1270
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 21

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
2.7-2.740.42491370.379125942731100
2.74-2.790.38681380.350326262764100
2.79-2.840.34971380.348226152753100
2.84-2.90.45511380.349426112749100
2.9-2.960.42181360.35112628276499
2.96-3.020.38611400.340526472787100
3.02-3.090.37071350.31425792714100
3.09-3.170.3261390.292426392778100
3.17-3.250.38241380.288526262764100
3.25-3.350.31211380.29826182756100
3.35-3.460.37121380.288326302768100
3.46-3.580.33561400.283326602800100
3.58-3.720.31211380.259126192757100
3.72-3.890.34021390.255326442783100
3.89-4.10.27431390.241626422781100
4.1-4.360.26531400.228326502790100
4.36-4.690.26031390.224126482787100
4.69-5.160.26711400.224526652805100
5.16-5.910.25871400.259126442784100
5.91-7.440.33451410.271726792820100
7.44-47.430.2141450.239427462891100

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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