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万見
- PDB-6taf: Bd0314 DslA E154Q mutant -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6taf
タイトルBd0314 DslA E154Q mutant
要素SLT domain-containing protein
キーワードHYDROLASE / lysozyme peptidoglycan
機能・相同性Transglycosylase SLT domain 1 / Transglycosylase SLT domain / Prokaryotic membrane lipoprotein lipid attachment site profile. / Lysozyme-like domain superfamily / ACETATE ION / Transglycosylase SLT domain-containing protein
機能・相同性情報
生物種Bdellovibrio bacteriovorus (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.336 Å
データ登録者Lovering, A.L. / Harding, C.J.
資金援助 英国, 1件
組織認可番号国
Biotechnology and Biological Sciences Research Councilstudentship 英国
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2020
タイトル: A lysozyme with altered substrate specificity facilitates prey cell exit by the periplasmic predator Bdellovibrio bacteriovorus.
著者: Harding, C.J. / Huwiler, S.G. / Somers, H. / Lambert, C. / Ray, L.J. / Till, R. / Taylor, G. / Moynihan, P.J. / Sockett, R.E. / Lovering, A.L.
履歴
登録2019年10月29日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02020年7月15日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12020年10月7日Group: Database references / Refinement description / カテゴリ: citation / citation_author / software
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year / _software.name
改定 1.22024年5月1日Group: Advisory / Data collection ...Advisory / Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_unobs_or_zero_occ_residues
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: SLT domain-containing protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)28,3406
ポリマ－27,8961
非ポリマー4435
水3,945219
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area700 Å2
ΔGint-35 kcal/mol
Surface area8820 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)84.729, 47.854, 49.211
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number18
Space group name H-MP21212

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要素

#1: タンパク質 SLT domain-containing protein


分子量: 27896.434 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Bdellovibrio bacteriovorus (strain ATCC 15356 / DSM 50701 / NCIB 9529 / HD100) (バクテリア)
株: ATCC 15356 / DSM 50701 / NCIB 9529 / HD100 / 遺伝子: Bd0314 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q6MQY8
#2: 化合物
ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#3: 化合物 ChemComp-ACT / ACETATE ION / 酢酸イオン


分子量: 59.044 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H3O2
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 219 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかN

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.79 Å3/Da / 溶媒含有率: 31.15 %
結晶化温度: 289 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 5.5
詳細: 0.2M lithium sulphate 0.1M sodium citrate pH 5.5 20% PEG 3000

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I03 / 波長: 0.97622 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 S 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2017年7月27日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97622 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.336→100 Å / Num. obs: 45432 / % possible obs: 98.4 % / 冗長度: 12.5 % / CC1/2: 0.994 / Net I/σ(I): 12.2
反射 シェル解像度: 1.37→1.38 Å / Num. unique obs: 2267 / CC1/2: 0.617

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
XDSデータ削減
PHENIX1.9_1692精密化
PDB_EXTRACT3.25データ抽出
autoPROCデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: mutant protein

解像度: 1.336→34.308 Å / SU ML: 0.11 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 17.92
Rfactor反射数%反射
Rfree0.1951 2260 4.98 %
Rwork0.1771 --
obs0.178 45425 98.37 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
原子変位パラメータBiso max: 64.89 Å2 / Biso mean: 17.8606 Å2 / Biso min: 5.4 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.336→34.308 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1443 0 15 219 1677
Biso mean--49.55 30.34 -
残基数----182
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0051546
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.0442095
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.073218
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.005264
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d11.583558
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection Rwork% reflection obs (%)
1.336-1.36450.22841300.22992731100
1.3645-1.39630.21671700.21932663100
1.3963-1.43120.24271490.21042680100
1.4312-1.46990.21631470.20092681100
1.4699-1.51320.20061220.18572745100
1.5132-1.5620.21371160.18272756100
1.562-1.61780.1791080.16412726100
1.6178-1.68260.2021620.16392707100
1.6826-1.75920.20641530.16992735100
1.7592-1.85190.18861230.17122740100
1.8519-1.96790.19131320.1686223983
1.9679-2.11990.17471450.1622258095
2.1199-2.33310.17641620.1633264997
2.3331-2.67060.20721470.1732776100
2.6706-3.36430.19861460.18262805100
3.3643-34.3080.18841480.1782952100

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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