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- PDB-6ta8: Crystal structure of the epimerization domain from the third modu... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6ta8
タイトルCrystal structure of the epimerization domain from the third module of tyrocidine synthetase B, TycB3(E)
要素Tyrocidine synthase 2
キーワードBIOSYNTHETIC PROTEIN (生合成) / NRPS / epimerization domain (エピマー) / epimerisation domain / chloramphenicol acetyltransferase / epimerase / isomerase (異性化酵素)
機能・相同性
機能・相同性情報


フェニルアラニンラセマーゼ (ATP加水分解) / phenylalanine racemase (ATP-hydrolyzing) activity / phosphopantetheine binding / ligase activity / antibiotic biosynthetic process / ATP binding
類似検索 - 分子機能
Non-ribosomal peptide synthase / Condensation domain / Condensation domain / Amino acid adenylation domain / ANL, N-terminal domain / AMP-binding enzyme, C-terminal domain / AMP-binding enzyme C-terminal domain / AMP-binding, conserved site / Chloramphenicol acetyltransferase-like domain superfamily / Putative AMP-binding domain signature. ...Non-ribosomal peptide synthase / Condensation domain / Condensation domain / Amino acid adenylation domain / ANL, N-terminal domain / AMP-binding enzyme, C-terminal domain / AMP-binding enzyme C-terminal domain / AMP-binding, conserved site / Chloramphenicol acetyltransferase-like domain superfamily / Putative AMP-binding domain signature. / Polyketide synthase, phosphopantetheine-binding domain / Phosphopantetheine attachment site / AMP-dependent synthetase/ligase / AMP-binding enzyme / Phosphopantetheine attachment site / Phosphopantetheine attachment site. / Phosphopantetheine attachment site / ACP-like superfamily / Carrier protein (CP) domain profile. / Phosphopantetheine binding ACP domain
類似検索 - ドメイン・相同性
Tyrocidine synthase 2
類似検索 - 構成要素
生物種Brevibacillus parabrevis (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.4 Å
データ登録者Fage, C.D. / Marahiel, M.A.
資金援助 ドイツ, 2件
組織認可番号国
German Research Foundation ドイツ
LOEWE Center for Synthetic Microbiology ドイツ
引用ジャーナル: Acs Catalysis / 年: 2021
タイトル: Communication Breakdown: Dissecting the COM Interfaces between the Subunits of Nonribosomal Peptide Synthetases
著者: Fage, C.D. / Kosol, S. / Jenner, M. / Oster, C. / Gallo, A. / Kaniusaite, M. / Steinbach, R. / Staniforth, M. / Stavros, V.G. / Marahiel, M.A. / Cryle, M.J. / Lewandowski, J.R.
履歴
登録2019年10月29日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02020年11月18日Provider: repository / タイプ: Initial release
置き換え2021年6月2日ID: 5M6P
改定 1.12021年6月2日Group: Advisory / カテゴリ: pdbx_database_PDB_obs_spr
改定 1.22021年8月18日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author / database_2
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.year / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.32024年1月24日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Tyrocidine synthase 2
B: Tyrocidine synthase 2


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)113,7212
ポリマ－113,7212
非ポリマー00
水4,035224
1
A: Tyrocidine synthase 2


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)56,8611
ポリマ－56,8611
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: Tyrocidine synthase 2


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)56,8611
ポリマ－56,8611
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)120.661, 120.661, 256.002
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number146
Space group name H-MH3
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: -y,x-y,z
#3: -x+y,-x,z
#4: x+1/3,y+2/3,z+2/3
#5: -y+1/3,x-y+2/3,z+2/3
#6: -x+y+1/3,-x+2/3,z+2/3
#7: x+2/3,y+1/3,z+1/3
#8: -y+2/3,x-y+1/3,z+1/3
#9: -x+y+2/3,-x+1/3,z+1/3

-
要素

#1: タンパク質 Tyrocidine synthase 2 / Tyrocidine synthase II


分子量: 56860.523 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: Residues N3113-I3587 of TycB
由来: (組換発現) Brevibacillus parabrevis (バクテリア)
遺伝子: tycB / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌)
参照: UniProt: O30408, フェニルアラニンラセマーゼ (ATP加水分解)
#2: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 224 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.52 Å3/Da / 溶媒含有率: 65.07 % / 解説: Plate-like
結晶化温度: 291.15 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7.5 / 詳細: 0.2 M magnesium nitrate, 20% (w/v) PEG 3350

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID23-1 / 波長: 1.0332 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M-F / 検出器: PIXEL / 日付: 2015年12月14日
放射モノクロメーター: Si (111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.0332 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.4→49.262 Å / Num. obs: 54344 / % possible obs: 99.9 % / 冗長度: 5 % / Biso Wilson estimate: 48.9 Å2 / CC1/2: 0.994 / Rmerge(I) obs: 0.149 / Rpim(I) all: 0.074 / Rrim(I) all: 0.166 / Net I/σ(I): 8
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. measured allNum. unique obsCC1/2Rpim(I) allRrim(I) allNet I/σ(I) obs% possible all
2.4-2.474.81.4562170045030.460.7411.637199.9
10.18-49.2650.04635247060.9970.0220.05127.399.1

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.13-2998精密化
PHENIX1.10.1-2155位相決定
XDSJan 26, 2018データ削減
Aimless0.7.4データスケーリング
Coot0.8.9.2モデル構築
PDB_EXTRACT3.25データ抽出
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PHYRE2 model of 5ISX (residues 522-1071)

5isx


解像度: 2.4→49.262 Å / SU ML: 0.42 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.96 / 位相誤差: 32.03
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2759 2803 5.16 %
Rwork0.2447 --
obs0.2463 54324 99.9 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
原子変位パラメータBiso max: 113.55 Å2 / Biso mean: 55.9472 Å2 / Biso min: 22.13 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.4→49.262 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数7189 0 563 226 7978
Biso mean--58.02 52.48 -
残基数----815
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0 / % reflection obs: 100 %

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection Rwork
2.4-2.44140.38561410.35212611
2.4414-2.48580.37321540.34732535
2.4858-2.53360.40521270.32392571
2.5336-2.58530.34991180.32112570
2.5853-2.64150.32981390.30962615
2.6415-2.7030.3761420.31592582
2.703-2.77060.35221560.30942563
2.7706-2.84550.35091480.30782535
2.8455-2.92920.351210.30192606
2.9292-3.02370.31871460.29442587
3.0237-3.13180.29711290.28132588
3.1318-3.25720.29831810.27672551
3.2572-3.40540.29651170.24492548
3.4054-3.58480.27831520.23372600
3.5848-3.80940.26651510.22282561
3.8094-4.10340.25551440.21752561
4.1034-4.5160.19221270.20162592
4.516-5.16890.23061350.20282580
5.1689-6.50990.26741370.23752581
6.5099-49.2620.24471380.21552584

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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