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- PDB-6svk: human Myeloid-derived growth factor (MYDGF) -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6svk
タイトルhuman Myeloid-derived growth factor (MYDGF)
要素Myeloid-derived growth factor
キーワードCYTOKINE / MYDGF / growth factor / orphan ligand / ischemic tissue repair / unique cytokine fold / reduces scar size after myocardial infarction
機能・相同性
機能・相同性情報


XBP1(S) activates chaperone genes / endoplasmic reticulum-Golgi intermediate compartment / positive regulation of endothelial cell proliferation / positive regulation of angiogenesis / positive regulation of protein phosphorylation / angiogenesis / positive regulation of phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / positive regulation of MAPK cascade / endoplasmic reticulum lumen / apoptotic process ...XBP1(S) activates chaperone genes / endoplasmic reticulum-Golgi intermediate compartment / positive regulation of endothelial cell proliferation / positive regulation of angiogenesis / positive regulation of protein phosphorylation / angiogenesis / positive regulation of phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / positive regulation of MAPK cascade / endoplasmic reticulum lumen / apoptotic process / negative regulation of apoptotic process / endoplasmic reticulum / Golgi apparatus / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / extracellular space
類似検索 - 分子機能
Myeloid-derived growth factor / UPF0556 domain
類似検索 - ドメイン・相同性
MALONATE ION / Myeloid-derived growth factor
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 1.604 Å
データ登録者Ebenhoch, R. / Nar, H.
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2019
タイトル: Crystal structure and receptor-interacting residues of MYDGF - a protein mediating ischemic tissue repair.
著者: Ebenhoch, R. / Akhdar, A. / Reboll, M.R. / Korf-Klingebiel, M. / Gupta, P. / Armstrong, J. / Huang, Y. / Frego, L. / Rybina, I. / Miglietta, J. / Pekcec, A. / Wollert, K.C. / Nar, H.
履歴
登録2019年9月18日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02019年11月27日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12019年12月4日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year / _citation_author.identifier_ORCID / _citation_author.name
改定 1.22024年11月13日Group: Data collection / Database references / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Myeloid-derived growth factor
B: Myeloid-derived growth factor
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)31,8123
ポリマ－31,7092
非ポリマー1021
水3,243180
1
A: Myeloid-derived growth factor


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)15,8551
ポリマ－15,8551
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: Myeloid-derived growth factor
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)15,9572
ポリマ－15,8551
非ポリマー1021
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)48.677, 48.677, 177.846
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number152
Space group name H-MP3121

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要素

#1: タンパク質 Myeloid-derived growth factor / MYDGF


分子量: 15854.741 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: MYDGF, C19orf10 / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 株 (発現宿主): HEK 293-6E / 参照: UniProt: Q969H8
#2: 化合物 ChemComp-MLI / MALONATE ION / マロナ-ト


分子量: 102.046 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H2O4
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 180 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかN
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.01 Å3/Da / 溶媒含有率: 38.83 %
結晶化温度: 277.15 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 6.4
詳細: 48% M1K3350 (12% w/v PEG 1000, 12% w/v PEG 3350, and 12% v/v MPD, original solution Molecular Dimensions), 1,25% NPS (3.75 mM sodium nitrate, 3.75 mM sodium phosphate dibasic, and 3.75 mM ...詳細: 48% M1K3350 (12% w/v PEG 1000, 12% w/v PEG 3350, and 12% v/v MPD, original solution Molecular Dimensions), 1,25% NPS (3.75 mM sodium nitrate, 3.75 mM sodium phosphate dibasic, and 3.75 mM ammonium sulfate; original solution MolecularDimensions), 0.1M MMT buffer (pH 6.4) (0.02 M DL-malic acid, 0.04 M MES monohydrate, 0.04 M Tris)

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SLS / ビームライン: X06DA / 波長: 0.99999 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 2M-F / 検出器: PIXEL / 日付: 2017年7月19日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.99999 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.604→42.155 Å / Num. obs: 28207 / % possible obs: 85.1 % / 冗長度: 19.1 % / Biso Wilson estimate: 17.88 Å2 / CC1/2: 0.998 / Rmerge(I) obs: 0.215 / Rsym value: 0.215 / Net I/σ(I): 11.9
反射 シェル解像度: 1.604→1.707 Å / 冗長度: 15 % / Rmerge(I) obs: 2.299 / Mean I/σ(I) obs: 1.3 / Num. unique obs: 1409 / CC1/2: 0.51 / Rsym value: 2.299 / % possible all: 25.6

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
BUSTER2.11.7精密化
PDB_EXTRACT3.25データ抽出
XDSデータ削減
Aimlessデータスケーリング
SHELXD位相決定
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 1.604→42.155 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.9 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.893 / SU R Cruickshank DPI: 0.129 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / SU R Blow DPI: 0.136 / SU Rfree Blow DPI: 0.123 / SU Rfree Cruickshank DPI: 0.119
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.247 1433 5.09 %RANDOM
Rwork0.218 ---
obs0.219 28170 83.3 %-
原子変位パラメータBiso max: 99.56 Å2 / Biso mean: 19.67 Å2 / Biso min: 7.65 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.5971 Å20 Å20 Å2
2---0.5971 Å20 Å2
3---1.1943 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.27 Å
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.604→42.155 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2130 0 7 180 2317
Biso mean--24.39 26.07 -
残基数----271
拘束条件
Refine-IDタイプ数Restraint functionWeightDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_d732SINUSOIDAL2
X-RAY DIFFRACTIONt_trig_c_planes
X-RAY DIFFRACTIONt_gen_planes373HARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_it2196HARMONIC20
X-RAY DIFFRACTIONt_nbd
X-RAY DIFFRACTIONt_improper_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_pseud_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_chiral_improper_torsion281SEMIHARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_sum_occupancies
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_distance
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_ideal_dist_contact2591SEMIHARMONIC4
X-RAY DIFFRACTIONt_bond_d2196HARMONIC20.01
X-RAY DIFFRACTIONt_angle_deg2973HARMONIC21.07
X-RAY DIFFRACTIONt_omega_torsion4.03
X-RAY DIFFRACTIONt_other_torsion16.34
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.70470.27130.02270.6287-0.07691.0036-0.0182-0.04750.02740.0231-0.00380.07720.0979-0.04970.022-0.02580.00580.0122-0.0344-0.0027-0.007519.194413.4777193.519
20.50850.11780.2880.782-0.03410.9224-0.0290.0626-0.00180.03360.03110.041-0.08670.0319-0.0021-0.02860.0215-0.0137-0.02340.0029-0.002618.7686-9.4062191.116
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1{ A|* }A3 - 137
2X-RAY DIFFRACTION2{ B|* }B2 - 137

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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