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- PDB-6suz: Human prion protein (PrP) fragment 119-231 (G127V V129 variant) c... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6suz
タイトルHuman prion protein (PrP) fragment 119-231 (G127V V129 variant) complexed to ICSM 18 (anti-Prp therapeutic antibody) Fab fragment
要素
  • ICSM 18-ANTI-PRP THERAPEUTIC FAB HEAVY CHAIN
  • ICSM 18-ANTI-PRP THERAPEUTIC FAB LIGHT CHAIN
  • Major prion protein
キーワードPROTEIN BINDING / Prion
機能・相同性
機能・相同性情報


positive regulation of glutamate receptor signaling pathway / negative regulation of amyloid precursor protein catabolic process / lamin binding / regulation of glutamate receptor signaling pathway / regulation of calcium ion import across plasma membrane / aspartic-type endopeptidase inhibitor activity / negative regulation of dendritic spine maintenance / glycosaminoglycan binding / ATP-dependent protein binding / NCAM1 interactions ...positive regulation of glutamate receptor signaling pathway / negative regulation of amyloid precursor protein catabolic process / lamin binding / regulation of glutamate receptor signaling pathway / regulation of calcium ion import across plasma membrane / aspartic-type endopeptidase inhibitor activity / negative regulation of dendritic spine maintenance / glycosaminoglycan binding / ATP-dependent protein binding / NCAM1 interactions / negative regulation of interleukin-17 production / type 5 metabotropic glutamate receptor binding / cupric ion binding / regulation of potassium ion transmembrane transport / negative regulation of protein processing / dendritic spine maintenance / negative regulation of calcineurin-NFAT signaling cascade / extrinsic component of membrane / negative regulation of T cell receptor signaling pathway / Insertion of tail-anchored proteins into the endoplasmic reticulum membrane / negative regulation of interleukin-2 production / negative regulation of amyloid-beta formation / negative regulation of activated T cell proliferation / cuprous ion binding / response to amyloid-beta / negative regulation of type II interferon production / negative regulation of long-term synaptic potentiation / intracellular copper ion homeostasis / positive regulation of protein targeting to membrane / long-term memory / response to cadmium ion / regulation of peptidyl-tyrosine phosphorylation / inclusion body / cellular response to copper ion / neuron projection maintenance / positive regulation of calcium-mediated signaling / tubulin binding / negative regulation of protein phosphorylation / molecular function activator activity / positive regulation of protein localization to plasma membrane / molecular condensate scaffold activity / protein destabilization / negative regulation of DNA-binding transcription factor activity / protein homooligomerization / terminal bouton / positive regulation of neuron apoptotic process / cellular response to amyloid-beta / positive regulation of peptidyl-tyrosine phosphorylation / cellular response to xenobiotic stimulus / protein-folding chaperone binding / signaling receptor activity / amyloid-beta binding / microtubule binding / protease binding / nuclear membrane / postsynapse / transmembrane transporter binding / response to oxidative stress / molecular adaptor activity / postsynaptic density / learning or memory / regulation of cell cycle / membrane raft / copper ion binding / external side of plasma membrane / intracellular membrane-bounded organelle / dendrite / protein-containing complex binding / negative regulation of apoptotic process / Golgi apparatus / cell surface / endoplasmic reticulum / extracellular exosome / identical protein binding / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Major prion protein N-terminal domain / Major prion protein bPrPp - N terminal / Prion protein signature 1. / Prion protein signature 2. / Prion protein / Major prion protein / Prion/Doppel protein, beta-ribbon domain / Prion/Doppel beta-ribbon domain superfamily / Prion/Doppel alpha-helical domain
類似検索 - ドメイン・相同性
Major prion protein
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
Mus musculus (ハツカネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.5 Å
データ登録者Conners, R.
資金援助 英国, 1件
組織認可番号国
Medical Research Council (United Kingdom)MC_UU_00024/6 英国
引用ジャーナル: Commun Biol / 年: 2020
タイトル: Structural effects of the highly protective V127 polymorphism on human prion protein.
著者: Hosszu, L.L.P. / Conners, R. / Sangar, D. / Batchelor, M. / Sawyer, E.B. / Fisher, S. / Cliff, M.J. / Hounslow, A.M. / McAuley, K. / Leo Brady, R. / Jackson, G.S. / Bieschke, J. / Waltho, J.P. / Collinge, J.
履歴
登録2019年9月17日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02020年8月12日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年1月24日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Major prion protein
H: ICSM 18-ANTI-PRP THERAPEUTIC FAB HEAVY CHAIN
L: ICSM 18-ANTI-PRP THERAPEUTIC FAB LIGHT CHAIN
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)58,1834
ポリマ－58,0873
非ポリマー961
水1,18966
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4970 Å2
ΔGint-35 kcal/mol
Surface area23980 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)127.951, 127.951, 135.797
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number182
Space group name H-MP6322
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11L-314-

HOH

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要素

#1: タンパク質 Major prion protein / PrP / ASCR / PrP27-30 / PrP33-35C


分子量: 11887.236 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PRNP, ALTPRP, PRIP, PRP / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P04156
#2: 抗体 ICSM 18-ANTI-PRP THERAPEUTIC FAB HEAVY CHAIN


分子量: 23045.619 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Mus musculus (ハツカネズミ)
#3: 抗体 ICSM 18-ANTI-PRP THERAPEUTIC FAB LIGHT CHAIN


分子量: 23154.574 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Mus musculus (ハツカネズミ)
#4: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 66 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかN

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.76 Å3/Da / 溶媒含有率: 55.47 %
結晶化温度: 300 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
詳細: 5 - 6 mg/mL PrP in 0.4 M and 0.75 M ammonium sulphate, 0.05 M Tris (pH 7.5 and 8.0) were equilibrated over wells containing 0.8 M and 1.5 M ammonium sulphate, 0.1 M Tris (pH 7.5 and 8.0).

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データ収集

回折平均測定温度: 300 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I03 / 波長: 0.9762 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2014年1月29日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9762 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.5→111 Å / Num. obs: 23111 / % possible obs: 99.4 % / 冗長度: 5.9 % / CC1/2: 0.992 / Rmerge(I) obs: 0.142 / Rpim(I) all: 0.063 / Rrim(I) all: 0.156 / Net I/σ(I): 10.9
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. measured allNum. unique obsCC1/2Rpim(I) allRrim(I) allNet I/σ(I) obs% possible all
2.5-2.65.91.0591512225540.6090.4641.1622.699.6
9.01-85.855.20.07630315780.990.0350.08423.197.6

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
Aimless0.2.17データスケーリング
REFMAC5.8.0049精密化
PDB_EXTRACT3.25データ抽出
XDSデータ削減
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 2W9E

2w9e


解像度: 2.5→111 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.965 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.946 / SU B: 17.163 / SU ML: 0.181 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.365 / ESU R Free: 0.236
詳細: U VALUES : WITH TLS ADDED HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2124 1161 5 %RANDOM
Rwork0.1607 ---
obs0.1633 21923 99.03 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å
原子変位パラメータBiso max: 158.45 Å2 / Biso mean: 57.011 Å2 / Biso min: 22.82 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.35 Å2-0.18 Å20 Å2
2---0.35 Å20 Å2
3---1.14 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.5→111 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4078 0 5 66 4149
Biso mean--36.51 39.45 -
残基数----525
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0180.024210
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.023776
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.8821.9385742
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.92238747
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg7.7655529
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg37.02524.413179
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg18.05915673
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg19.4321516
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0990.2636
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0080.0214796
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.02968
LS精密化 シェル解像度: 2.5→2.565 Å / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.344 88 -
Rwork0.267 1599 -
all-1687 -
obs--99.65 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.63272.1202-0.41737.2787-1.59471.1881-0.10350.03810.0731-0.41390.10090.29670.1831-0.240.00260.0825-0.0227-0.01350.1075-0.02950.0715-39.3679-38.827623.8159
21.06870.3477-0.70345.1066-1.92493.27620.03060.19010.3475-0.3386-0.04570.3723-0.4815-0.11660.01510.17550.0239-0.0960.1687-0.01520.2102-42.57687.001316.5632
30.975-0.42970.0222.9974-0.571.7281-0.0385-0.10550.4571-0.1308-0.1619-0.2784-0.67330.2430.20040.3151-0.0852-0.09440.20780.03830.2586-25.187212.452615.1387
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A125 - 223
2X-RAY DIFFRACTION2H1 - 215
3X-RAY DIFFRACTION3L1 - 211

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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