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- PDB-6su5: Ph2119 endolysin from Thermus scotoductus MAT2119 bacteriophage Ph2119 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6su5
タイトルPh2119 endolysin from Thermus scotoductus MAT2119 bacteriophage Ph2119
要素Lysozyme
キーワードHYDROLASE / amidase / zinc binding / cell wall degradation / endolysine
機能・相同性
機能・相同性情報


N-acetylmuramoyl-L-alanine amidase / N-acetylmuramoyl-L-alanine amidase activity / peptidoglycan catabolic process / killing of cells of another organism / defense response to bacterium / zinc ion binding
類似検索 - 分子機能
Peptidoglycan recognition protein family domain, metazoa/bacteria / Peptidoglycan recognition protein / Animal peptidoglycan recognition proteins homologous to Bacteriophage T3 lysozyme. / Lysozyme-like / Peptidoglycan recognition protein-like / N-acetylmuramoyl-L-alanine amidase / N-acetylmuramoyl-L-alanine amidase domain / N-acetylmuramoyl-L-alanine amidase/PGRP domain superfamily / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
PHOSPHATE ION / N-acetylmuramoyl-L-alanine amidase
類似検索 - 構成要素
生物種Thermus phage 2119 (ファージ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.2 Å
データ登録者Hakansson, M. / Al-Karadaghi, S. / Plotka, M. / Kaczorowska, A.K. / Kaczorowski, T.
資金援助 スウェーデン, 1件
組織認可番号国
European Research Council685778 スウェーデン
引用ジャーナル: Int J Mol Sci / 年: 2020
タイトル: Molecular Characterization of a Novel Lytic Enzyme LysC from Clostridium intestinale URNW and Its Antibacterial Activity Mediated by Positively Charged N -Terminal Extension.
著者: Plotka, M. / Szadkowska, M. / Hakansson, M. / Kovacic, R. / Al-Karadaghi, S. / Walse, B. / Werbowy, O. / Kaczorowska, A.K. / Kaczorowski, T.
履歴
登録2019年9月13日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02020年9月30日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12021年4月14日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year
改定 1.22024年11月6日Group: Data collection / Database references / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Lysozyme
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)20,1876
ポリマ－19,7481
非ポリマー4405
水4,179232
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1120 Å2
ΔGint-58 kcal/mol
Surface area7950 Å2
単位格子
Length a, b, c (Å)31.999, 62.617, 74.480
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 Lysozyme


分子量: 19747.709 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Thermus phage 2119 (ファージ) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: W0FBY3
#2: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#3: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#4: 化合物 ChemComp-PO4 / PHOSPHATE ION / ホスファ-ト


分子量: 94.971 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: PO4
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 232 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.14 Å3/Da / 溶媒含有率: 42.49 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸発脱水法 / 詳細: NaKHPO4, PEG 3350

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I04 / 波長: 0.9795 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 2M / 検出器: PIXEL / 日付: 2018年2月17日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9795 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.17→62.7 Å / Num. obs: 50883 / % possible obs: 99.1 % / 冗長度: 4.3 % / CC1/2: 1 / Net I/σ(I): 8.1
反射 シェル解像度: 1.17→1.19 Å / Mean I/σ(I) obs: 1.4 / Num. unique obs: 2429 / CC1/2: 0.7

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
XDSデータ削減
xia2データスケーリング
REFMAC精密化
PDB_EXTRACT3.25データ抽出
MrBUMP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 1.2→47.98 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.985 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.975 / SU B: 2.306 / SU ML: 0.04 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.04 / ESU R Free: 0.044
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES : REFINED INDIVIDUALLY
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.1889 2322 5 %RANDOM
Rwork0.144 ---
obs0.1462 44081 97.31 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å
原子変位パラメータBiso max: 79.03 Å2 / Biso mean: 17.216 Å2 / Biso min: 9.33 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--1.06 Å20 Å20 Å2
2--1.29 Å20 Å2
3----0.23 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.2→47.98 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1235 0 23 232 1490
Biso mean--21.66 35.71 -
残基数----154
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0160.0131366
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.0171275
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg2.0191.6471874
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.5421.5782961
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.8045168
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg35.86720.72569
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg12.08515216
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg22.3481510
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1210.2163
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0150.021528
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0020.02298
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr3.5832641
LS精密化 シェル解像度: 1.2→1.231 Å / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.361 141 -
Rwork0.356 3197 -
all-3338 -
obs--95.13 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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