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Open data
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Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 6sty | ||||||
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Title | Human REXO2 exonuclease in complex with RNA. | ||||||
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![]() | RNA BINDING PROTEIN / 3'-5' exonuclease in complex with its RNA substrate | ||||||
Function / homology | ![]() Mitochondrial RNA degradation / Hydrolases; Acting on ester bonds; Exonucleases that are active with either ribo- or deoxyribonucleic acids and produce 5'-phosphomonoesters / nucleotide metabolic process / nucleobase-containing compound metabolic process / 3'-5'-DNA exonuclease activity / 3'-5' exonuclease activity / mitochondrial intermembrane space / 3'-5'-RNA exonuclease activity / nucleic acid binding / mitochondrial matrix ...Mitochondrial RNA degradation / Hydrolases; Acting on ester bonds; Exonucleases that are active with either ribo- or deoxyribonucleic acids and produce 5'-phosphomonoesters / nucleotide metabolic process / nucleobase-containing compound metabolic process / 3'-5'-DNA exonuclease activity / 3'-5' exonuclease activity / mitochondrial intermembrane space / 3'-5'-RNA exonuclease activity / nucleic acid binding / mitochondrial matrix / focal adhesion / nucleolus / magnesium ion binding / mitochondrion / nucleus / cytoplasm Similarity search - Function | ||||||
Biological species | ![]() synthetic construct (others) | ||||||
Method | ![]() ![]() ![]() | ||||||
![]() | Malik, D. / Szewczyk, M. / Szczesny, R. / Nowotny, M. | ||||||
Funding support | ![]()
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![]() | ![]() Title: Human REXO2 controls short mitochondrial RNAs generated by mtRNA processing and decay machinery to prevent accumulation of double-stranded RNA. Authors: Szewczyk, M. / Malik, D. / Borowski, L.S. / Czarnomska, S.D. / Kotrys, A.V. / Klosowska-Kosicka, K. / Nowotny, M. / Szczesny, R.J. #1: Journal: Nucleic Acids Res. / Year: 2001 Title: Exoribonuclease superfamilies: structural analysis and phylogenetic distribution. Authors: Zuo, Y. / Deutscher, M.P. | ||||||
History |
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Structure visualization
Structure viewer | Molecule: ![]() ![]() |
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Downloads & links
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Download
PDBx/mmCIF format | ![]() | 388.1 KB | Display | ![]() |
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PDB format | ![]() | 263.2 KB | Display | ![]() |
PDBx/mmJSON format | ![]() | Tree view | ![]() | |
Others | ![]() |
-Validation report
Arichive directory | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
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-Related structure data
Related structure data | ![]() 5cy4S S: Starting model for refinement |
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Similar structure data |
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Links
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Assembly
Deposited unit | ![]()
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1 | ![]()
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2 | ![]()
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Unit cell |
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Components
#1: Protein | Mass: 26873.824 Da / Num. of mol.: 4 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() Production host: ![]() ![]() References: UniProt: Q9Y3B8, Hydrolases; Acting on ester bonds #2: RNA chain | Mass: 3418.082 Da / Num. of mol.: 2 / Source method: obtained synthetically / Source: (synth.) synthetic construct (others) #3: Chemical | ChemComp-CA / | #4: Water | ChemComp-HOH / | Has ligand of interest | Y | |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: ![]() |
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Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 3.1 Å3/Da / Density % sol: 60.3 % |
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Crystal grow | Temperature: 291.15 K / Method: vapor diffusion, sitting drop / pH: 7 Details: 0.2 M potassium sodium tartrate trihydrate and 20% PEG3350 |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K / Serial crystal experiment: N |
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Diffraction source | Source: ![]() ![]() ![]() |
Detector | Type: DECTRIS PILATUS 6M / Detector: PIXEL / Date: Jun 29, 2017 |
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 0.8944 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 3.15→48.11 Å / Num. obs: 18669 / % possible obs: 99.4 % / Redundancy: 5.1 % / CC1/2: 0.994 / Net I/σ(I): 14.81 |
Reflection shell | Resolution: 3.15→3.34 Å / Redundancy: 4.9 % / Mean I/σ(I) obs: 3.06 / Num. unique obs: 2940 / CC1/2: 0.828 / % possible all: 96.8 |
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Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: ![]() Starting model: 5CY4 Resolution: 3.15→48.11 Å / Cross valid method: FREE R-VALUE / σ(F): 176.47 / Phase error: 21.3428
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Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso mean: 84.02 Å2 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 3.15→48.11 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell |
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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