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- PDB-6st6: Crystal Structure of Domain Swapped Trp Repressor V58I Variant -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6st6
タイトルCrystal Structure of Domain Swapped Trp Repressor V58I Variant
要素Trp operon repressor
キーワードDNA BINDING PROTEIN / HOSTAL / L-trp binding / Domain swapping
機能・相同性
機能・相同性情報


sequence-specific DNA binding / DNA-binding transcription factor activity / negative regulation of DNA-templated transcription / regulation of DNA-templated transcription / DNA binding / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Trp repressor, bacterial / Trp repressor / TrpR-like superfamily / Trp repressor protein / Trp repressor/replication initiator
類似検索 - ドメイン・相同性
ISOPROPYL ALCOHOL / Trp operon repressor
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.05 Å
データ登録者Sprenger, J. / Lawson, C.L. / Carey, J. / Drouard, F. / von Wachenfeldt, C. / Schulz, A. / Linse, S. / Lo Leggio, L.
資金援助 デンマーク, スウェーデン, 米国, 6件
組織認可番号国
Other privateVillum Experiment grant 17535 デンマーク
European Union (EU)MAX4ESSFUN grant LU001 スウェーデン
National Science Foundation (NSF, United States)DBI13-58737 米国
National Science Foundation (NSF, United States)DBI16-59726 米国
Other privateDANSCATT デンマーク
European Union (EU)UCPH-002 デンマーク
引用ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.F / 年: 2021
タイトル: Crystal structures of Val58Ile tryptophan repressor in a domain-swapped array in the presence and absence of L-tryptophan.
著者: Sprenger, J. / Lawson, C.L. / von Wachenfeldt, C. / Lo Leggio, L. / Carey, J.
履歴
登録2019年9月10日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02020年9月30日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12020年10月7日Group: Derived calculations
カテゴリ: pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_assembly_gen ...pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_assembly_gen / pdbx_struct_assembly_prop / pdbx_struct_oper_list
Item: _pdbx_struct_assembly.oligomeric_count / _pdbx_struct_assembly.oligomeric_details ..._pdbx_struct_assembly.oligomeric_count / _pdbx_struct_assembly.oligomeric_details / _pdbx_struct_assembly_gen.oper_expression / _pdbx_struct_assembly_prop.value
改定 2.02021年7月14日Group: Advisory / Atomic model ...Advisory / Atomic model / Author supporting evidence / Data collection / Database references / Derived calculations / Polymer sequence / Refinement description / Source and taxonomy / Structure summary
カテゴリ: atom_site / atom_site_anisotrop ...atom_site / atom_site_anisotrop / citation / citation_author / entity / entity_poly / entity_poly_seq / entity_src_gen / pdbx_audit_support / pdbx_nonpoly_scheme / pdbx_poly_seq_scheme / pdbx_refine_tls / pdbx_struct_assembly_gen / pdbx_struct_assembly_prop / pdbx_unobs_or_zero_occ_residues / pdbx_validate_torsion / refine / refine_hist / refine_ls_restr / refine_ls_shell / reflns / software / struct_asym / struct_conf / struct_ref_seq / struct_ref_seq_dif / struct_site / struct_site_gen
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year / _entity.formula_weight / _entity.pdbx_number_of_molecules / _entity_poly.pdbx_seq_one_letter_code / _entity_poly.pdbx_seq_one_letter_code_can / _entity_src_gen.gene_src_strain / _entity_src_gen.pdbx_end_seq_num / _entity_src_gen.pdbx_gene_src_scientific_name / _pdbx_refine_tls.L[1][1] / _pdbx_refine_tls.L[1][2] / _pdbx_refine_tls.L[1][3] / _pdbx_refine_tls.L[2][2] / _pdbx_refine_tls.L[2][3] / _pdbx_refine_tls.L[3][3] / _pdbx_refine_tls.S[1][1] / _pdbx_refine_tls.S[1][2] / _pdbx_refine_tls.S[1][3] / _pdbx_refine_tls.S[2][1] / _pdbx_refine_tls.S[2][2] / _pdbx_refine_tls.S[2][3] / _pdbx_refine_tls.S[3][1] / _pdbx_refine_tls.S[3][2] / _pdbx_refine_tls.S[3][3] / _pdbx_refine_tls.T[1][1] / _pdbx_refine_tls.T[1][2] / _pdbx_refine_tls.T[1][3] / _pdbx_refine_tls.T[2][2] / _pdbx_refine_tls.T[2][3] / _pdbx_refine_tls.T[3][3] / _pdbx_refine_tls.origin_x / _pdbx_refine_tls.origin_y / _pdbx_refine_tls.origin_z / _pdbx_struct_assembly_gen.asym_id_list / _pdbx_struct_assembly_prop.value / _refine.B_iso_mean / _refine.ls_R_factor_R_free / _refine.ls_R_factor_R_work / _refine.ls_R_factor_obs / _refine.ls_d_res_high / _refine.ls_d_res_low / _refine.ls_number_reflns_R_work / _refine.ls_number_reflns_obs / _refine.ls_percent_reflns_R_free / _refine.ls_percent_reflns_obs / _refine.overall_SU_ML / _refine.pdbx_ls_sigma_F / _refine.pdbx_overall_phase_error / _refine.pdbx_starting_model / _refine.pdbx_stereochemistry_target_values / _refine.solvent_model_details / _refine_hist.d_res_high / _refine_hist.d_res_low / _refine_hist.number_atoms_total / _refine_hist.pdbx_number_atoms_ligand / _refine_hist.pdbx_number_atoms_protein / _refine_ls_restr.dev_ideal / _refine_ls_restr.number / _reflns.B_iso_Wilson_estimate / _software.version / _struct_conf.beg_label_seq_id / _struct_conf.end_label_seq_id / _struct_ref_seq.seq_align_beg / _struct_ref_seq.seq_align_end
解説: Model completeness
詳細: During the review process we were made aware of that the first residue (methionine) is present in the density which we did not model in the first submitted structure. We now have completed ...詳細: During the review process we were made aware of that the first residue (methionine) is present in the density which we did not model in the first submitted structure. We now have completed the model with the additional N-terminal methionine. Please also note that in the previous submission it looked like the assembly was annotated as dimer, but it should be monomar (as PDB ID 1mi7) Then, the sequence we first provided is missing 2 residues in the N-terminus that originate from the protease cleavage of the purification tag. We uploaded the correct sequence, however, we want to make sure that the first residue in the PDB file is Met 1 Thank you very much and let me know if there are nay further questions. Kind regards, Janina Sprenger
Provider: author / タイプ: Coordinate replacement
改定 2.12024年1月24日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Trp operon repressor
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)12,7547
ポリマ－12,3931
非ポリマー3616
水93752
1
A: Trp operon repressor
ヘテロ分子

A: Trp operon repressor
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)25,50814
ポリマ－24,7862
非ポリマー72112
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation11_455-x+y-1,y,-z+1/21
Buried area3750 Å2
ΔGint-10 kcal/mol
Surface area18320 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)85.260, 85.260, 115.320
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number178
Space group name H-MP6122
Space group name HallP612(x,y,z+5/12)
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: x-y,x,z+1/6
#3: y,-x+y,z+5/6
#4: -y,x-y,z+1/3
#5: -x+y,-x,z+2/3
#6: x-y,-y,-z
#7: -x,-x+y,-z+2/3
#8: -x,-y,z+1/2
#9: y,x,-z+1/3
#10: -y,-x,-z+5/6
#11: -x+y,y,-z+1/2
#12: x,x-y,-z+1/6

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要素

#1: タンパク質 Trp operon repressor


分子量: 12393.188 Da / 分子数: 1 / 変異: V58I / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Escherichia coli (strain K12) (大腸菌)
株: K12 / 遺伝子: trpR, rtrY, b4393, JW4356 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / Variant (発現宿主): T7 Express / 参照: UniProt: P0A881
#2: 化合物
ChemComp-IPA / ISOPROPYL ALCOHOL / 2-PROPANOL / 2-プロパノ-ル


分子量: 60.095 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O / コメント: alkaloid*YM
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 52 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかN

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 5.07 Å3/Da / 溶媒含有率: 75.76 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: 100 mM Na HEPES, 100 mM sodium chloride, 27.5-35%(v/v) isopropanol, pH 7.5
PH範囲: 7-8

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: MASSIF-3 / 波長: 0.9677 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER2 X 4M / 検出器: PIXEL / 日付: 2018年12月8日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9677 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.05→45.45 Å / Num. obs: 16145 / % possible obs: 99.88 % / 冗長度: 44.04 % / Biso Wilson estimate: 51.16 Å2 / CC1/2: 1 / Rmerge(I) obs: 0.076 / Rrim(I) all: 0.077 / Net I/σ(I): 34.59
反射 シェル解像度: 2.05→2.12 Å / Rmerge(I) obs: 0.2623 / Mean I/σ(I) obs: 1.74 / Num. unique obs: 1570 / CC1/2: 0.81 / Rrim(I) all: 0.2652 / % possible all: 99.94

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.17_3644精密化
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1MI7

1mi7


解像度: 2.05→39.99 Å / SU ML: 0.2782 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.36 / 位相誤差: 37.0722
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
Rfactor反射数%反射
Rfree0.3106 806 5 %
Rwork0.277 15319 -
obs0.2786 16125 99.89 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 73.35 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.05→39.99 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数844 0 24 52 920
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0019874
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.41331174
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0304131
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0033151
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d28.2906333
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.05-2.180.39461310.37912483X-RAY DIFFRACTION99.81
2.18-2.350.36741300.35792487X-RAY DIFFRACTION99.96
2.35-2.580.40011330.33662518X-RAY DIFFRACTION99.96
2.58-2.960.33521330.32472526X-RAY DIFFRACTION99.92
2.96-3.720.3171360.28142574X-RAY DIFFRACTION99.96
3.72-39.990.27521430.23922731X-RAY DIFFRACTION99.79
精密化 TLS手法: refined / Origin x: -27.5934478753 Å / Origin y: 29.6891299714 Å / Origin z: 17.1701278311 Å
111213212223313233
T0.385780916563 Å20.0832051717924 Å20.0789132632141 Å2-0.619956313305 Å20.199622874151 Å2--0.485417007844 Å2
L0.472504402698 °20.582273421314 °2-1.00672428593 °2-0.354489220057 °20.263536769895 °2--0.212123681767 °2
S0.057777326271 Å °0.107968297352 Å °0.484859456057 Å °-0.283404026308 Å °-0.0322964585248 Å °0.0685885826809 Å °0.194941494382 Å °-0.06210751631 Å °0.113693041102 Å °
精密化 TLSグループSelection details: all

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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