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- PDB-6sr3: X-ray pump X-ray probe on lysozyme.Gd nanocrystals: 62 fs time delay -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6sr3
タイトルX-ray pump X-ray probe on lysozyme.Gd nanocrystals: 62 fs time delay
要素Lysozyme C
キーワードHYDROLASE / Radiation damage / SERIAL femtosecond CRYSTALLOGRAPHY / X-ray FREE-ELECTRON LASER / time-resolved crystallography
機能・相同性
機能・相同性情報


Lactose synthesis / Antimicrobial peptides / Neutrophil degranulation / beta-N-acetylglucosaminidase activity / cell wall macromolecule catabolic process / lysozyme / lysozyme activity / defense response to Gram-negative bacterium / killing of cells of another organism / defense response to Gram-positive bacterium ...Lactose synthesis / Antimicrobial peptides / Neutrophil degranulation / beta-N-acetylglucosaminidase activity / cell wall macromolecule catabolic process / lysozyme / lysozyme activity / defense response to Gram-negative bacterium / killing of cells of another organism / defense response to Gram-positive bacterium / defense response to bacterium / endoplasmic reticulum / extracellular space / identical protein binding / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Lysozyme - #10 / Glycoside hydrolase, family 22, lysozyme / Glycoside hydrolase family 22 domain / Glycosyl hydrolases family 22 (GH22) domain signature. / Glycoside hydrolase, family 22 / C-type lysozyme/alpha-lactalbumin family / Glycosyl hydrolases family 22 (GH22) domain profile. / Alpha-lactalbumin / lysozyme C / Lysozyme / Lysozyme-like domain superfamily ...Lysozyme - #10 / Glycoside hydrolase, family 22, lysozyme / Glycoside hydrolase family 22 domain / Glycosyl hydrolases family 22 (GH22) domain signature. / Glycoside hydrolase, family 22 / C-type lysozyme/alpha-lactalbumin family / Glycosyl hydrolases family 22 (GH22) domain profile. / Alpha-lactalbumin / lysozyme C / Lysozyme / Lysozyme-like domain superfamily / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-DO3 / GADOLINIUM ATOM / Lysozyme C
類似検索 - 構成要素
生物種Gallus gallus (ニワトリ)
手法X線回折 / 自由電子レーザー / 分子置換 / 解像度: 2.3 Å
データ登録者Kloos, M. / Gorel, A. / Nass, K.
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2020
タイトル: Structural dynamics in proteins induced by and probed with X-ray free-electron laser pulses.
著者: Nass, K. / Gorel, A. / Abdullah, M.M. / V Martin, A. / Kloos, M. / Marinelli, A. / Aquila, A. / Barends, T.R.M. / Decker, F.J. / Bruce Doak, R. / Foucar, L. / Hartmann, E. / Hilpert, M. / ...著者: Nass, K. / Gorel, A. / Abdullah, M.M. / V Martin, A. / Kloos, M. / Marinelli, A. / Aquila, A. / Barends, T.R.M. / Decker, F.J. / Bruce Doak, R. / Foucar, L. / Hartmann, E. / Hilpert, M. / Hunter, M.S. / Jurek, Z. / Koglin, J.E. / Kozlov, A. / Lutman, A.A. / Kovacs, G.N. / Roome, C.M. / Shoeman, R.L. / Santra, R. / Quiney, H.M. / Ziaja, B. / Boutet, S. / Schlichting, I.
履歴
登録2019年9月4日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02020年4月22日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年1月24日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Lysozyme C
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)17,5109
ポリマ－16,2581
非ポリマー1,2538
水46826
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1570 Å2
ΔGint-63 kcal/mol
Surface area7160 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)79.000, 79.000, 39.500
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number96
Space group name H-MP43212

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要素

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タンパク質 , 1種, 1分子 A

#1: タンパク質 Lysozyme C / 1 / 4-beta-N-acetylmuramidase C / Allergen Gal d IV


分子量: 16257.660 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然
詳細: cysteine residues were modeled as alanine and a non-covalent sulphur atom during refinement
由来: (天然) Gallus gallus (ニワトリ) / 参照: UniProt: P00698, lysozyme

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非ポリマー , 5種, 34分子

#2: 化合物 ChemComp-GD / GADOLINIUM ATOM / ガドリニウム


分子量: 157.250 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Gd
#3: 化合物 ChemComp-DO3 / 10-((2R)-2-HYDROXYPROPYL)-1,4,7,10-TETRAAZACYCLODODECANE 1,4,7-TRIACETIC ACID


分子量: 404.459 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C17H32N4O7
#4: 化合物 ChemComp-NA / SODIUM ION / ナトリウムカチオン


分子量: 22.990 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Na
#5: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 26 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかN

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.9 Å3/Da / 溶媒含有率: 35.11 %
結晶化温度: 277 K / 手法: batch mode / pH: 3
詳細: 20 % NACL, 6 % PEG 6000, 0.1 M SODIUM acetate pH 3.0
Temp details: ice cold solutions

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データ収集

回折平均測定温度: 293 K / Serial crystal experiment: Y
放射光源由来: 自由電子レーザー / サイト: SLAC LCLS / ビームライン: CXI / 波長: 1.75 Å
検出器タイプ: CS-PAD CXI-1 / 検出器: PIXEL / 日付: 2015年2月15日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.75 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.32→22.81 Å / Num. obs: 5315 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 1 % / Biso Wilson estimate: 34.2 Å2 / CC1/2: 0.984 / R split: 0.078 / Net I/σ(I): 12.4
反射 シェル解像度: 2.32→2.36 Å / Num. unique obs: 436 / CC1/2: 0.95 / R split: 0.112
Serial crystallography measurementFocal spot size: 0.025 µm2 / Pulse duration: 15 fsec. / Pulse energy: 500 µJ / Pulse photon energy: 7.07 keV / XFEL pulse repetition rate: 120 Hz
Serial crystallography sample delivery解説: GDVN injection / 手法: injection
Serial crystallography data reductionFrames indexed: 16000 / Lattices indexed: 16000

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0238精密化
PDB_EXTRACT3.25データ抽出
CrystFELデータ削減
XSCALEデータスケーリング
REFMAC位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 4n5r

4n5r


解像度: 2.3→22.81 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.899 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.841 / SU B: 8.134 / SU ML: 0.204 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.545 / ESU R Free: 0.308
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES : REFINED INDIVIDUALLY The submitted coordinates represent the mean of 100 coordinate sets obtained by refining against 100 ...詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES : REFINED INDIVIDUALLY The submitted coordinates represent the mean of 100 coordinate sets obtained by refining against 100 different integrated diffraction intensity datasets obtained by jackknife resampling of the diffraction snapshots. The coordinate header originates from one of the individual refinements.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2863 591 10 %RANDOM
Rwork0.2192 ---
obs0.2257 5315 99.85 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å
原子変位パラメータBiso max: 60.36 Å2 / Biso mean: 28.248 Å2 / Biso min: 18.33 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.06 Å20 Å20 Å2
2---0.06 Å20 Å2
3---0.12 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.3→22.81 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数992 0 62 26 1080
Biso mean--44.94 31.82 -
残基数----128
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0080.0131060
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.017961
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.6111.6691432
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.2121.6782210
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg7.5645127
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg32.08120.65661
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg13.13415156
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg18.8941511
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0620.2131
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0060.021208
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.02249
LS精密化 シェル解像度: 2.302→2.361 Å / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.339 44 -
Rwork0.201 392 -
all-436 -
obs--100 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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