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万見
- PDB-6spw: Structure of protein kinase CK2 catalytic subunit with the CK2bet... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6spw
タイトルStructure of protein kinase CK2 catalytic subunit with the CK2beta-competitive bisubstrate inhibitor ARC3140
要素
  • ARC3140
  • Casein kinase II subunit alpha
キーワードTRANSFERASE / protein kinase CK2 casein kinase 2 bisubstrate inhibitor
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of chromosome separation / positive regulation of aggrephagy / WNT mediated activation of DVL / Condensation of Prometaphase Chromosomes / protein kinase CK2 complex / symbiont-mediated disruption of host cell PML body / Receptor Mediated Mitophagy / Sin3-type complex / Synthesis of PC / RUNX1 interacts with co-factors whose precise effect on RUNX1 targets is not known ...regulation of chromosome separation / positive regulation of aggrephagy / WNT mediated activation of DVL / Condensation of Prometaphase Chromosomes / protein kinase CK2 complex / symbiont-mediated disruption of host cell PML body / Receptor Mediated Mitophagy / Sin3-type complex / Synthesis of PC / RUNX1 interacts with co-factors whose precise effect on RUNX1 targets is not known / Maturation of hRSV A proteins / negative regulation of apoptotic signaling pathway / positive regulation of Wnt signaling pathway / negative regulation of double-strand break repair via homologous recombination / chaperone-mediated protein folding / negative regulation of ubiquitin-dependent protein catabolic process / Signal transduction by L1 / peptidyl-threonine phosphorylation / Hsp90 protein binding / negative regulation of cysteine-type endopeptidase activity involved in apoptotic process / PML body / Wnt signaling pathway / Regulation of PTEN stability and activity / positive regulation of protein catabolic process / Cooperation of PDCL (PhLP1) and TRiC/CCT in G-protein beta folding / KEAP1-NFE2L2 pathway / double-strand break repair / rhythmic process / kinase activity / positive regulation of cell growth / peptidyl-serine phosphorylation / Regulation of TP53 Activity through Phosphorylation / protein stabilization / negative regulation of translation / non-specific serine/threonine protein kinase / regulation of cell cycle / cell cycle / protein phosphorylation / protein serine kinase activity / protein serine/threonine kinase activity / apoptotic process / DNA damage response / positive regulation of cell population proliferation / signal transduction / nucleoplasm / ATP binding / identical protein binding / nucleus / plasma membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
Casein Kinase 2, subunit alpha / Transferase(Phosphotransferase) domain 1 / Transferase(Phosphotransferase); domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Protein kinase, ATP binding site ...Casein Kinase 2, subunit alpha / Transferase(Phosphotransferase) domain 1 / Transferase(Phosphotransferase); domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / 2-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-A0Z / Casein kinase II subunit alpha
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
synthetic construct (人工物)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.599 Å
データ登録者Niefind, K. / Schnitzler, A.
資金援助 ドイツ, 1件
組織認可番号国
German Research FoundationNI 643/4-2 ドイツ
引用
ジャーナル: Bioorg.Chem. / 年: 2020
タイトル: Unexpected CK2 beta-antagonistic functionality of bisubstrate inhibitors targeting protein kinase CK2.
著者: Pietsch, M. / Viht, K. / Schnitzler, A. / Ekambaram, R. / Steinkruger, M. / Enkvist, E. / Nienberg, C. / Nickelsen, A. / Lauwers, M. / Jose, J. / Uri, A. / Niefind, K.
#1: ジャーナル: Org. Biomol. Chem. / 年: 2012
タイトル: A subnanomolar fluorescent probe for protein kinase CK2 interaction studies.
著者: Enkvist, E. / Viht, K. / Bischoff, N. / Vahter, J. / Saaver, S. / Raidaru, G. / Issinger, O.G. / Niefind, K. / Uri, A.
#2: ジャーナル: J. Mol. Biol. / 年: 2003
タイトル: Crystal structure of a C-terminal deletion mutant of human protein kinase CK2 catalytic subunit.
著者: Ermakova, I. / Boldyreff, B. / Issinger, O.G. / Niefind, K.
履歴
登録2019年9月3日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02020年1月29日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12020年2月26日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title
改定 1.22024年1月24日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_conn_type
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_symmetry / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.conn_type_id / _struct_conn.id / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_symmetry / _struct_conn_type.id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Casein kinase II subunit alpha
B: ARC3140
C: ARC3140
D: ARC3140
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)50,0368
ポリマ－47,7224
非ポリマー2,3154
水5,278293
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3490 Å2
ΔGint-3 kcal/mol
Surface area17030 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)47.503, 85.171, 90.432
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 Casein kinase II subunit alpha / CK II alpha


分子量: 45208.559 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: CSNK2A1, CK2A1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: P68400, non-specific serine/threonine protein kinase
#2: タンパク質・ペプチド ARC3140


分子量: 837.722 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) synthetic construct (人工物)
#3: 化合物 ChemComp-NA / SODIUM ION / ナトリウムカチオン


分子量: 22.990 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Na
#4: 化合物 ChemComp-A0Z / 8-[4,5,6,7-tetrakis(iodanyl)benzimidazol-1-yl]octanoic acid


分子量: 763.918 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C15H16I4N2O2 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 293 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.02 Å3/Da / 溶媒含有率: 39.21 %
結晶化温度: 293.15 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
詳細: 1 MIKROLITER OF THE CK2ALPHA/ARC3140 MIXTURE (COMPOSITION: 7 MG/ML CK2ALPHA ENZYME, 1 MILLIMOLAR ARC3140, 10 % DIMETHYL SULFOXIDE, 450 MM NACL, 22.5 MM TRIS/HCL, PH 8.5) WAS MIXED WITH 2.5 ...詳細: 1 MIKROLITER OF THE CK2ALPHA/ARC3140 MIXTURE (COMPOSITION: 7 MG/ML CK2ALPHA ENZYME, 1 MILLIMOLAR ARC3140, 10 % DIMETHYL SULFOXIDE, 450 MM NACL, 22.5 MM TRIS/HCL, PH 8.5) WAS MIXED WITH 2.5 MIKROLITER RESERVOIR SOLUTION (COMPOSITION: 30 % PEG4000, 0.2 M AMMONIUM ACETATE, 0.1 M SODIUM CITRATE, PH 5.6) FOLLOWED BY VAPOUR DIFFUSION EQUILIBRATION AGAINST MICROLITER OF THE RESERVOIR SOLUTION.

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID29 / 波長: 1.12713 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 2M / 検出器: PIXEL / 日付: 2013年6月13日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.12713 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.599→42.59 Å / Num. obs: 49166 / % possible obs: 99.8 % / 冗長度: 6.1 % / Biso Wilson estimate: 16.41 Å2 / CC1/2: 0.999 / Rmerge(I) obs: 0.1004 / Rsym value: 0.1004 / Net I/σ(I): 11.56
反射 シェル解像度: 1.599→1.656 Å / 冗長度: 6.1 % / Rmerge(I) obs: 0.7938 / Mean I/σ(I) obs: 1.98 / Num. unique obs: 4788 / CC1/2: 0.894 / Rsym value: 0.7938 / % possible all: 98.84

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.13_2998: ???)精密化
XDSデータ削減
Aimlessデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 2PVR

2pvr


解像度: 1.599→42.586 Å / SU ML: 0.19 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 19.3 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.196 1960 3.99 %
Rwork0.1645 --
obs0.1658 49163 99.81 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.599→42.586 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3005 0 1 293 3299
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0173108
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.3774199
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d12.1451851
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.098423
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.011542
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.5993-1.63930.31551340.25923288X-RAY DIFFRACTION98
1.6393-1.68360.29191340.23633325X-RAY DIFFRACTION100
1.6836-1.73310.25861470.21153301X-RAY DIFFRACTION100
1.7331-1.78910.28581320.20123344X-RAY DIFFRACTION100
1.7891-1.8530.23441470.18323344X-RAY DIFFRACTION100
1.853-1.92720.21281350.17433358X-RAY DIFFRACTION100
1.9272-2.01490.21131310.16653335X-RAY DIFFRACTION100
2.0149-2.12120.17051390.14993359X-RAY DIFFRACTION100
2.1212-2.2540.18761450.15223360X-RAY DIFFRACTION100
2.254-2.42810.20961450.15563356X-RAY DIFFRACTION100
2.4281-2.67240.18411410.15763392X-RAY DIFFRACTION100
2.6724-3.0590.18451360.15093411X-RAY DIFFRACTION100
3.059-3.85360.1741400.14393432X-RAY DIFFRACTION100
3.8536-42.5860.17081540.16453598X-RAY DIFFRACTION100
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.0415-0.5382-0.46260.61920.15430.4148-0.1181-0.25790.00520.12490.1075-0.04870.00080.103-0.05110.11650.0191-0.01020.1334-0.01310.11429.025462.249657.4641
20.4917-0.18310.34410.67380.12990.91940.0153-0.1965-0.29360.1245-0.09410.29870.144-0.38940.05870.1254-0.02130.04180.2263-0.03420.2582-8.287754.222554.1053
31.21010.19280.1181.1839-0.00560.5376-0.038-0.0442-0.0474-0.0037-0.01510.08480.07-0.0429-0.01570.0913-0.00780.03320.0792-0.00550.09144.808239.787247.5935
40.02190.0042-0.01040.0027-0.00060.0058-0.0305-0.01420.05940.0185-0.04010.0232-0.00860.0325-0.00011.0828-0.07-0.11450.7356-0.30240.79713.746746.904962.1911
50.01770.02050.00910.03820.02010.01090.0213-0.01350.0076-0.00280.01010.0611-0.00140.05370.00021.2458-0.02860.0791.2557-0.20461.4232-4.882149.253275.0337
60.02450.0067-0.04030.0098-0.01490.0683-0.00330.0217-0.02810.0308-0.0021-0.0074-0.0082-0.008201.40760.10460.28471.4743-0.06571.336328.163226.416763.9207
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resid 3 through 108 )
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'A' and (resid 109 through 129 )
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'A' and (resid 130 through 329 )
4X-RAY DIFFRACTION4chain 'B' and (resid 3 through 8 )
5X-RAY DIFFRACTION5chain 'C' and (resid 3 through 8 )
6X-RAY DIFFRACTION6chain 'D' and (resid 3 through 8 )

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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